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            <go:definition>Any of a functional class of unrelated families of proteins that assist the correct non-covalent assembly of other polypeptide-containing structures in vivo, but are not components of these assembled structures when they a performing their normal biological function.</go:definition>
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            <go:definition>Any of a group of specific proteins that are synthesized by both prokaryotic and eukaryotic cells after they have been exposed to a temperature that is higher than normal. Other stresses, e.g. free radical damage, have a similar effect. Many members of the hsp family are not induced but are present in all cells. They are characterized by their role as molecular chaperones.</go:definition>
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            <go:definition>The function of binding the Fc region of an immunoglobulin protein of the IgA, IgE or IgG class; facilitates the recognition and uptake of these immunoglobulins, especially by phagocytic cells.</go:definition>
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            <go:definition>A transmembrane receptor that binds polymeric IgA and IgM at the basolateral surface of epithelial cells; the complex is then transported across the cell to be secreted at the apical surface; during this process the extracellular domain (secretory component) is cleaved from the transmembrane domain.</go:definition>
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            <go:name>enzyme</go:name>
            <go:definition>Any naturally occurring or synthetic macromolecular substance composed wholly or largely of protein, that catalyzes, more or less specifically, one or more (bio)chemical reactions at relatively low temperatures. The action of RNA that has catalytic activity (ribozyme) is often also regarded as enzymic. Nevertheless, enzymes are mainly proteinaceous and are often easily inactivated by heating or by protein-denaturing agents. The substances upon which they act are known as substrates, for which the enzyme possesses a specific binding or active site.</go:definition>
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            <go:definition>A cytochrome b-like protein that has a sulfur atom ligated to the iron of the prosthetic group (heme-thiolate); enzymes:typically monooxygenases acting on, typically, lipophilic substrates. The characteristic mode of action of these enzymes is not electron transfer (some P-450-enzymes probably do not even involve the reversible Fe(II)/Fe(III) equilibrium), but rather oxygen atom transfer.</go:definition>
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            <go:synonym>sterol C-14 reductase</go:synonym>
            <go:definition>The function that reduces the C14=C15 double bond of 4,4-dimethyl-cholesta-8,14,24-trienol to produce 4,4-dimethyl-cholesta-8,24-dienol.</go:definition>
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            <go:definition>The function that forms the C-22(23) double bond in the sterol side chain.</go:definition>
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            <go:name>C-3 sterol dehydrogenase (C-4 sterol decarboxylase)</go:name>
            <go:definition>The function that catalyzes the removal of the 3-alpha hydrogen from the 3-ketocarboxylic acid sterol intermediate, resulting in the decarboxylation of the 3-ketocarboxylic acid: acts in the removal of the two C-4 methyl groups of 4,4-dimethylzymosterol in ergosterol biosynthesis.</go:definition>
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            <go:name>C-4 methyl sterol oxidase</go:name>
            <go:definition>The function that catalyzes the oxidation of the 4-alpha methyl group of 4,4-dimethylzymosterol, the first step in the removal of the two C-4 methyl groups of 4,4-dimethylzymosterol in ergosterol biosynthesis.</go:definition>
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            <go:definition>The function that catalyzes the reaction which results in unsaturation at C-7 in the B ring of sterols.</go:definition>
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            <go:definition>The export of lipo-oligosaccharides and lipopolysaccharides from Gram-negative bacteria by an ABC-type (ATP-binding cassette-type) ATPase, characterized by the presence of two similar ATP-binding domains, that does not undergo phosphorylation during the transport process.</go:definition>
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            <go:definition>The export of teichoic-acid from Gram-negative bacteria by an ABC-type (ATP-binding cassette-type) ATPase, characterized by the presence of two similar ATP-binding domains, that does not undergo phosphorylation during the transport process.</go:definition>
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            <go:definition>An ABC-type (ATP-binding cassette-type) ATPase, characterized by the presence of two similar ATP-binding domains, that exports some heavy metals, especially cadmium, from the cytosol into the vacuole; does not undergo phosphorylation during the transport process.</go:definition>
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            <go:definition>Exports diffusible peptide signals that are responsible for binding to other cells and triggering a series of responses to facilitate mating.</go:definition>
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            <go:definition>The transport of fatty acyl CoA into and out of peroxisomes by an ABC-type (ATP-binding cassette-type) ATPase, characterized by the presence of two similar ATP-binding domains, that does not undergo phosphorylation during the transport process.</go:definition>
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            <go:definition>The export of variety of xenobiotics, especially steroids, from cells by an ABC-type (ATP-binding cassette-type) ATPase, characterized by the presence of two similar ATP-binding domains, that does not undergo phosphorylation during the transport process.</go:definition>
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            <go:synonym>cystic fibrosis transmembrane conductance exporter</go:synonym>
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            <go:definition>The export of drugs from cells by an ABC-type (ATP-binding cassette-type) ATPase, characterized by the presence of two similar ATP-binding domains, that does not undergo phosphorylation during the transport process. Show unusual specificity, covering various groups of unrelated substances, while ignoring some that are closely related structurally. Several distinct enzymes may be present in a single eukaryotic cell. Many of them transport glutathione conjugates with drugs. Some also show some 'flippase' (magnesium-ATPase, 0004012) activity.</go:definition>
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            <go:definition>The import of histidine, arginine, lysine, glutamic acid, glutamine, aspartic acid, ornithine, octopine and nopaline by an ABC-type (ATP-binding cassette-type) ATPase, characterized by the presence of two similar ATP-binding domains, that does not undergo phosphorylation during the transport process.</go:definition>
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            <go:definition>The import of ribose, xylose, arabinose, galactose and methylgalactoside by an ABC-type (ATP-binding cassette-type) ATPase, characterized by the presence of two similar ATP-binding domains, that does not undergo phosphorylation during the transport process.</go:definition>
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            <go:definition>The import of Fe-enterobactin, Fe-dicitrate, Fe-hydroxamate and other siderophores by an ABC-type (ATP-binding cassette-type) ATPase, characterized by the presence of two similar ATP-binding domains, that does not undergo phosphorylation during the transport process.</go:definition>
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            <go:definition>The import of manganese, zinc cations and ion chelates by an ABC-type (ATP-binding cassette-type) ATPase, characterized by the presence of two similar ATP-binding domains, that does not undergo phosphorylation during the transport process.</go:definition>
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            <go:definition>The import of nitrate, nitrite and cyanate anions by an ABC-type (ATP-binding cassette-type) ATPase, characterized by the presence of two similar ATP-binding domains, that does not undergo phosphorylation during the transport process.</go:definition>
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            <go:synonym>proton pump</go:synonym>
            <go:definition>A P-type ATPase that undergoes covalent phosphorylation during the transport cycle. Catalyzes the efflux of one hydrogen ion and the influx of one potassium ion per ATP hydrolysed.</go:definition>
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            <go:synonym>aminophospholipid-transporting ATPase</go:synonym>
            <go:synonym>flippase</go:synonym>
            <go:synonym>magnesium-ATPase</go:synonym>
            <go:definition>A P-type ATPase that undergoes covalent phosphorylation during the transport cycle. The enzyme apparently has several activities, one of them being the movement of phospholipids from one membrane face to the other ('flippase').</go:definition>
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            <go:name>dynein ATPase</go:name>
            <go:synonym>dynein</go:synonym>
            <go:definition>The hydrolysis of ATP by dynein that provides the energy for the movement of organelles (endosomes, lysosomes, mitochondria) along microtubules to the centrosome towards the microtubule's minus end.</go:definition>
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            <go:definition>The hydrolysis of ATP by myosin that provides the energy for actomyosin contraction.</go:definition>
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            <go:name>nucleoplasmin ATPase</go:name>
            <go:definition>The hydrolysis of ATP required for the ATP-dependent assembly of nucleosome cores, in decondensation of sperm chromatin and in other histone-involving processes.</go:definition>
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            <go:name>peroxisome-assembly ATPase</go:name>
            <go:synonym>peroxisome assembly factor-2</go:synonym>
            <go:definition>ATP hydrolysis to import and assemble peroxisome components into the organelle.</go:definition>
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            <go:name>plus-end-directed kinesin ATPase</go:name>
            <go:synonym>kinesin</go:synonym>
            <go:definition>The hydrolysis of ATP (and GTP) that drives the microtubular motor towards the plus-end of microtubules.</go:definition>
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            <go:name>proteasome ATPase</go:name>
            <go:definition>The hydrolysis of ATP for channel gating and polypeptide unfolding before proteolysis in the proteasome. Six ATPase subunits are present in the regulatory particle (RP) of 26S proteasome.</go:definition>
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            <go:name>vesicle-fusing ATPase</go:name>
            <go:definition>The hydrolysis of ATP by an AAA-ATPase, involved in the heterotypic fusion of membrane vesicles with target membranes and the homotypic fusion of various membrane compartments.</go:definition>
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            <go:definition>A multisubunit non-phosphorylated ATPase that is involved in the transport of arsenite and antimonite anions. A bacterial enzyme that usually contains two subunits where one (with 12 membrane-spanning segments) forms the 'channel' part and the other (occurring in pairs peripherally to the membrane) contains the ATP-binding site.</go:definition>
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            <go:definition>A P-type ATPase that undergoes covalent phosphorylation during the transport cycle. This enzyme family comprises three types of calcium ion-transporting enzymes that are found in the plasma membrane, the sarcoplasmic reticulum and in yeast. The first and third transport one ion per ATP hydrolysed, whereas the second transports two ions.</go:definition>
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            <go:definition>A P-type ATPase that undergoes covalent phosphorylation during the transport cycle, importing magnesium ions into cells. This enzyme occurs in both Gram-positive and Gram-negative bacteria.</go:definition>
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            <go:definition>A P-type ATPase that undergoes covalent phosphorylation during the transport cycle. A bacterial enzyme of di(heterotetrameric) structure that is involved in potassium ion import. The probable stoichiometry is one ion per ATP hydrolysed.</go:definition>
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            <go:definition>A P-type ATPase that undergoes covalent phosphorylation during the transport cycle. This enzyme, which is found in Gram-positive bacteria and in yeast, is involved in the efflux of sodium ions, with one ion being exported per ATP hydrolysed.</go:definition>
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            <go:name>sodium/potassium-exchanging ATPase</go:name>
            <go:synonym>sodium pump</go:synonym>
            <go:definition>A P-type ATPase that undergoes covalent phosphorylation during the transport cycle. This is a plasma membrane enzyme, ubiquitous in animal cells, that catalyzes the efflux of three sodium ions and influx of two potassium ions per ATP hydrolysed. It is apparently involved in generating the plasma membrane electrical potential.</go:definition>
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            <go:definition>GTP-hydrolyzing enzymes, where GTP and GDP alternate in binding. Includes stimulatory and imhibitory G-proteins such as Gs, Gi, Go and Golf, targetting adenylate cyclase and/or potassium ion and calcium ion channels; Gq stimulating phospholipase C; transducin activating cGMP phosphodiesterase; gustducin activating cAMP phosphodiesterase.</go:definition>
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            <go:definition>A GTPase involved in protein synthesis. In the initiation factor complex, it is IF-2b (98 kDa) that binds GTP and subsequently hydrolyses it in prokaryotes. In eukaryotes, it is eIF-2 (150 kDa) that binds GTP. In the elongation phase, the GTP-hydrolyzing proteins are the EF-Tu polypeptide of the prokaryotic transfer factor (43 kDa), the eukaryotic elongation factor EF-1a (53 kDa), the prokaryotic EF-G (77 kDa), the eukaryotic EF-2 (70-110 kDa) and the signal recognition particle that play a role in endoplasmic reticulum protein synthesis (325 kDa). EF-Tu and EF1a catalyze binding of aminoacyl-tRNA to the ribosomal A-site, while EF-G and EF-2 catalyze the translocation of peptidyl-tRNA from the A-site to the P-site. GTPase activity is also involved in polypeptide release from the ribosome with the aid of the pRFs and eRFs.</go:definition>
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            <go:definition>GTPase activity is associated with the signal-recognition particle (a protein- and RNA-containing structure involved in endoplasmic-reticulum-associated protein synthesis).</go:definition>
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            <go:definition>Small monomeric enzymes with a molecular mass of 21 kDa that are distantly related to the alpha-subunit of heterotrimeric G-protein GTPase. They are involved in cell-growth regulation (Ras subfamily), membrane vesicle traffic and uncoating (Rab and ARF subfamilies), nuclear protein import (Ran subfamily) and organization of the cytoskeleton (Rho and Rac subfamilies).</go:definition>
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            <go:definition>Any member of the Rho subfamily of the Ras superfamily of monomeric GTPases. Proteins in the Rho subfamily are involved in relaying signals from cell-surface receptors to the actin cytoskeleton.</go:definition>
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            <go:definition>An intrinsic activity of alpha-tubulin involved in tubulin folding, division plane formation in prokaryotic cells and others.</go:definition>
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            <go:definition>The function that hydrolyses ATP to AMP and inorganic phosphate. Requires either calcium or magnesium as activating ions. Also acts on ADP, and on other nucleoside triphosphates and diphosphates.</go:definition>
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            <go:definition>Catalyzes the reaction 2-lysophosphatidylcholine + H2O = glycerophosphocholine + a carboxylate.</go:definition>
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            <go:name>N-acetylglucosaminylphosphatidylinositol deacetylase</go:name>
            <go:definition>The second step enzyme catalyzing the biosynthesis of glycosylphosphatidylinositol (GPI), used to anchor various eukaryotic proteins to the cell-surface membrane. Catalyzes the de-N-acetylation of GlcNAc-PI to GlcN-PI.</go:definition>
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            <go:definition>The function that catalyzes the endonucleolytic cleavage of RNA to 5'-phosphomonoesters; cleaves multimeric tRNA precursor at the spacer region; also involved in processing of precursor rRNA, hnRNA and early T7-mRNA; also cleaves double-stranded DNA.</go:definition>
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            <go:definition>A ribonuclease III that digests double-stranded RNAs into 22-nucleotide products that then associate to the RNA-induced silencing complex and serve as guide RNAs for post-translational RNA interference.</go:definition>
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            <go:definition>The function that catalyzes the endonucleolytic cleavage of RNA, removing 5'- extra nucleotides from tRNA precursor.</go:definition>
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            <go:definition>The function that catalyzes the endonucleolytic cleavage of RNA to 3'-phosphomononucleotides and 3'-phosphooligonucleotides ending in C-P or U-P with 2',3'-cyclic phosphate intermediates.</go:definition>
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            <go:definition>A cytosolic endopeptidase function with specificity for the hydrolysis of aspartyl bonds (C14 family of clan CD). The 'c' reflects the cysteine protease mechansism, the 'aspase' the ability to cleave after aspartic acid.</go:definition>
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            <go:definition>The cleavage of substrates at the motif: Asp-Xaa-Xaa-Asp-|-Xaa. Enzymes with this function are members of the peptidase family C14 and they appear to function in the inactivation of proteins involved in cellular repair and homeostasis during the effector stage of apoptosis.</go:definition>
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            <go:definition>The release of interleukin 1-beta by specific cleavage of 116-Asp-|-Ala-117 and 27-Asp-|-Gly-28 bonds in precursor. Enzymes with this function can also hydrolyse the small-molecule substrate, Ac-Tyr-Val-Ala-Asp-|-NHMe and are members of the peptidase family C14.</go:definition>
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            <go:synonym>UCH2</go:synonym>
            <go:definition>The function that catalyzes the hydrolysis of various forms of polymeric ubiquitin sequences. Will remove ubiquitin from larger leaving groups.</go:definition>
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            <go:definition>The function that hydolyzes the Gly76-Lys48 isopeptide bond of polyubiquitin. Member of the C19 family of cysteine peptidases.</go:definition>
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            <go:synonym>peptidase E</go:synonym>
            <go:definition>The catalysis of the hydrolysis of dipeptides AspXaa; does not act on peptides with N-terminal Glu, Asn or Gln, nor does it cleave isoaspartyl peptides.</go:definition>
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            <go:name>dipeptidyl-peptidase III</go:name>
            <go:definition>The catalysis of the release of an N-terminal dipeptide from a peptide comprising four or more residues, with broad specificity; also acts on dipeptidyl 2-naphthylamides.</go:definition>
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            <go:name>endopeptidase</go:name>
            <go:synonym>endoprotease</go:synonym>
            <go:synonym>GO:0016809</go:synonym>
            <go:synonym>proteinase</go:synonym>
            <go:definition>Any enzyme within subclass EC 3.4, peptide hydrolases, that hydrolyses nonterminal peptide linkages in oligopeptides or polypeptides, and comprising any enzyme of sub-subclasses EC 3.4.21-99. They are classfied according to the presence of essential catalytic residues or ions at their active sites.</go:definition>
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            <go:name>ubiquitinyl hydrolase 1</go:name>
            <go:definition>The function that catalyzes the hydrolysis of an ester or amide bond involving the C-terminal Gly-76 of ubiquitin. Strong preference for small leaving groups of less than 60 amino acids. Family C12 of the cysteine peptidases. {There is a clear confusion in the names for 0008577 &amp; GO:0004221 as some authorities give 'ubiquitin C-terminal hydrolase' as a synonym for 'ubiquitinyl hydrolase 1', yet these seem to be distinct functions; ma}.</go:definition>
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            <go:name>peptidylglutamyl-peptide hydrolyzing enzyme</go:name>
            <go:definition>Peptidylglutamyl-peptide hydrolyzing enzymes cleave bonds after acidic amino acids and after branched chain amino acids.</go:definition>
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            <go:name>C-terminal processing peptidase</go:name>
            <go:definition>The specific recognition of a C-terminal tripeptide, Xaa-Yaa-Zaa, in which Xaa is preferably Ala or Leu, Yaa is preferably Ala or Tyr, and Zaa is preferably Ala, but then catalyzes cleavage at a variable distance from the C-terminus; a typical cleavage is -Ala-AlaArg-Ala-Ala-Lys-Glu-Asn-Tyr-Ala-Leu-Ala-Ala.</go:definition>
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            <go:definition>Serine-type peptidase with preferential cleavage: Phe-|-Xaa &gt; Tyr-|-Xaa &gt; Trp-|-Xaa &gt; Leu-|-Xaa.</go:definition>
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            <go:name>chymotrypsin</go:name>
            <go:definition>A serine endopeptidase formed from the proenzyme chymotrypsinogen by the action of trypsin. In vertebrates, chymotrypsins are contained in pancreatic juice, and hydrolyse protein in the small intestine. Chymotrypsinogen is synthesized in the acinar cells of the exocrine pancreas and stored in zymogen granules until released. Several forms of chymotrypsin are found: Chymotrypsin A is formed from bovine and porcine chymotrypsinogen A. It will hydrolyse peptides, amides, and esters, preferentially at the carbonyl end of Tyr, Trp, Phe, and Leu residues. Chymotrypsin B, formed from chymotrypsinogen B, is homologous with chymotrypsin A. Chymotrypsin C is formed from porcine chymotrypsinogen C and from bovine subunit II of procarboxypeptidase A. It preferentially cleaves at the carbonyl end of Leu, Tyr, Phe, Met, Trp, Gln, and Asn residues. Enzymes homologous to and with similar specificities to chymotrypsin have been isolated from many species.</go:definition>
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            <go:definition>A protein that possesses peptidylprolyl cis-trans isomerase xactivity with a preference for a small side chain preceding the prolyl imide bond to be isomerized.</go:definition>
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            <go:name>FK506-sensitive peptidylprolyl cis-trans isomerase</go:name>
            <go:synonym>FK506 binding protein</go:synonym>
            <go:synonym>FKBP</go:synonym>
            <go:definition>Any of a family of proteins to which the immunosuppressant FK506 binds. They are found in many species from bacteria to humans. Like cyclophilin they possess peptidyl-prolyl isomerase activity (EC 5.2.1.8), but have no similarity in structure. Both types belong to the class of proteins termed immunophilins.</go:definition>
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            <go:name>juglone-sensitive peptidylprolyl cis-trans isomerase</go:name>
            <go:definition>A protein with peptidylprolyl isomerase activity with a preference for a bulky side chain proceeding the prolyl imide bond to be isomerized and which is potently inhibited by the juglone (5-hydroxy-1,4-napthoquinone).</go:definition>
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            <go:definition>The catalysis of the reaction D-glucose 6-phosphate = 1D-myo-inositol 3-phosphate; requires NAD, which dehydrogenates the -CHOH- group to -CO- at C-5 of the glucose 6-phosphate, making C-6 into an active methylene, able to condense with the -CHO at C-1. Finally, the enzyme-bound NADH2 reconverts C-5 into the -CHOH- form.</go:definition>
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            <go:definition>The function that catalyzes the cyclization of (S)-2,3 oxidosqualene to lanosterol, a reaction that forms the sterol nucleus.</go:definition>
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            <go:definition>A protein serine/threonine kinase that phosphoryates IkB, thereby targeting this for proteasomal degradation and allowing the nuclear translocation of kB. Composed of alpha, beta and gamma subunits, the latter not having kinase activity but presumed to play a regulatory role.</go:definition>
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            <go:name>MAP kinase</go:name>
            <go:synonym>MAPK</go:synonym>
            <go:synonym>MEK</go:synonym>
            <go:synonym>mitogen activated kinase</go:synonym>
            <go:definition>Mitogen-activated protein kinase; a family of protein kinases that perform a crucial step in relaying signals from the plasma membrane to the nucleus. They are activated by a wide range of proliferation- or differentiation-inducing signals; activation is strong with agonists such as polypeptide growth factors and tumour- promoting phorbol esters, but weak (in most cell backgrounds) by stress stimuli.</go:definition>
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            <go:name>MAP kinase 1</go:name>
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            <go:name>MAP kinase 2</go:name>
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            <go:name>MAP kinase kinase kinase</go:name>
            <go:synonym>MAPKKK</go:synonym>
            <go:definition>The function that phosphorylates and activates MAP kinases kinases; each MAP kinase kinase can be phosphorylated by any of several MAP kinase kinase kinases.</go:definition>
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            <go:definition>A family of protein kinases that perform a crucial step in relaying signals from the plasma membrane to the nucleus. Strongly activated by stress signals such as heat or osmotic shock, DNA-damaging agents, inhibitors of protein synthesis and proinflammatory cytokines.</go:definition>
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            <go:definition>The function that mediates substrate recognition in ubiquitin-mediate protein degradation; binds directly to the substrate and its cognate E2 (ubiquitin conjugating enzyme). Many E3s are single proteins but there is evidence that suggests multiprotein E3 complexes are prevalent.</go:definition>
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            <go:definition>The catalysis of the conversion of 6-[(1S,2R)-1,2-dihydroxy-3-triphosphooxypropyl]-7,8-dihydropterin to 6-pyruvoyl-5,6,7,8-tetrahydropterin; requires magnesium ions for the catalysis of triphosphate elimination and an intramolecular redox reaction.</go:definition>
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            <go:definition>Catalyzes the eliminative cleavage of pectate to give oligosaccharides with 4-deoxy-a-D-gluc-4-enuronosyl groups at their non-reducing ends.</go:definition>
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            <go:synonym>cyclohex-1,5-diene-1-carboxyl-CoA hydratase</go:synonym>
            <go:definition>The catalysis of the hydrolysis of cyclohexa-1,5-dienecarbonyl-CoA to form 6-hydroxycyclohex-1-enecarbonyl-CoA.</go:definition>
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            <go:synonym>iron-only hydrogenase</go:synonym>
            <go:definition>Iron-sulfur-containing hydrogenase ([Fe] hydrogenase) with two ferredoxin-type (4Fe-4S) clusters and an atypical iron-sulfur center believed to be involved in the activation of H2. The [Fe] hydrogenase has the highest specific activity in the evolution and consumption of hydrogen and in the proton-deuterium exchange reaction and this enzyme is the most sensitive to CO and NO2-.</go:definition>
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            <go:name>N5,N10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase</go:name>
            <go:definition>The catalysis of the reversible reduction of N5,N10-methenyltetrahydomethanopterin with H2 to N5,N10-methylenetetrahydromethanopterin and H+; known from Archaea.</go:definition>
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            <go:synonym>Ni-Fe hydrogenase</go:synonym>
            <go:definition>Nickel-(iron-sulfur)-containing hydrogenases [( NiFe] hydrogenases) possess two (4Fe-4S) centers and one (3Fe-xS) cluster in addition to nickel. The redox active nickel is ligated by at least two cysteinyl thiolate residues and the [NiFe] hydrogenases are particularly resistant to inhibitors such as CO and NO2-.</go:definition>
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            <go:synonym>Ni-Fe-Se hydrogenase</go:synonym>
            <go:definition>The nickel-(iron-sulfur)-selenium-containing hydrogenases [(NiFe-Se] hydrogenases) which contain nickel and selenium in equimolecular amounts plus (4Fe-4S) centers.</go:definition>
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            <go:definition>A plant flavoenzyme that transfers electrons from reduced ferredoxin to NADP(+), the terminal step in the photosynthetic electron transport chain.</go:definition>
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            <go:definition>An animal flavoenzyme that transfers electrons from NADPH to oxidised adrenodoxin, first enzymatic step in the mitochondrial P450 monooxygenase system.</go:definition>
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            <go:name>coenzyme F420-dependent N5,N10-methylenetetrahydromethanopterin reductase</go:name>
            <go:synonym>methylenetetrahydromethanopterin reductase</go:synonym>
            <go:definition>Catalyzes the reaction  N5,N10-methylenetetrahydromethanopterin + reduced coenzyme F420 = 5-methyl-5,6,7,8-tetrahydromethanopterin + coenzyme F420.</go:definition>
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            <go:name>cytokinin dehydrogenase</go:name>
            <go:definition>The catalysis of the oxidation of cytokinins, a family of N6-substituted adenine derivatives that are plant hormones, where the substituent is a dimethylallyl or other prenyl group; this function does not require oxygen and does not form hydrogen peroxide.</go:definition>
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            <go:name>F433 independent 5,10-methenyl-5,6,7,8-tetrahydromethanopterin dehydrogenase</go:name>
            <go:synonym>F433 independent methylene-H4MPT dehydrogenase</go:synonym>
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            <go:name>methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase</go:name>
            <go:synonym>GO:0018536</go:synonym>
            <go:definition>The function that catalyzes the reaction 5,10-methylenetetrahydromethanopterin + coenzyme F420 = 5,10-methenyltetrahydromethanopterin + reduced coenzyme F420.</go:definition>
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            <go:definition>deoxycytidyl transferase that leads to the insertion of a dCMP residue opposite a template basic site in DNA; may also insert dCMP opposite template guanine, adenine or uracil. Insertion produces a terminus that can be extended by zeta DNA polymerase (0003894)</go:definition>
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            <go:synonym>[eIF-5A]-deoxyhypusine synthase</go:synonym>
            <go:definition>The catalysis of the first reaction of hypusine formation on a specific lysine residue of the eukaryotic initiation factor eIF5A; the reaction occurs in four steps: (i) NAD-dependent dehydrogenation of spermidine, (ii) formation of an enzyme-imine intermediate by transfer of the 4-aminobutylidene group from dehydrospermidine to the active site lysine residue (Lys329 for the human enzyme), (iii) transfer of the same 4-aminobutylidene group from the enzyme intermediate to the e1F5A precursor, (iv) reduction of the e1F5A-imine intermediate to form a deoxyhypusine residue. Hence the overall reaction is transfer of a 4-aminobutyl group; in the plants, homospermidine can substitute for spermidine and putrescine can substitute for the lysine residue of the eIF5A precursor</go:definition>
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            <go:definition>The function that modifies serine or threonine residues in polypeptide chains by the transfer of a N-acetylgalactose from UDP-N-acetylgalactose to the hydroxyl group of the amino acid. Catalyzes the first step in O-glycan biosynthesis.</go:definition>
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            <go:definition>The function that catalyzes the reaction UDP-N-acetyl-D-glucosamine + N-acetyl-beta-D-glucosaminyl-1,2-alpha-D-mannosyl-1,3(6)-(N-acetyl-beta-D-glucosaminyl-1,2-alpha-D-mannosyl,1,6(3))-beta-D-mannosyl-1,4-N-acetyl-beta-D-glucosaminyl-R &lt;=&gt; UDP + N-acetyl-beta-D-glucosaminyl-1,2-(N-acetyl-beta-D-glucosaminyl-1,6)-1,2-alpha-D-mannosyl-1,3(6)-(N-acetyl-beta-D-glucosaminyl-1,2-alpha-D-mannosyl-1,6(3))-beta-D-mannosyl-1,4-N-acetyl-beta-D-glucosaminyl-R. Only branched mannose glycopeptides with non-reducing N-acetylglucosamine terminal residues act as acceptors.</go:definition>
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            <go:definition>Catalyzes the reaction 5-phospho-a-D-ribose 1-diphosphate + xanthine = (9-D-ribosylxanthine)-5'-phosphate + diphosphate; substrate specificity for xanthine</go:definition>
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            <go:definition>The catalysis of the reversible transfer of a nitrogenous group, usually an amino agroup, to an acceptor, usually a 2-oxo acid. Pyridoxal phosphate is a coenzyme.</go:definition>
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            <go:definition>The function that catalyzes the reraction 5-methyl-5,6,7,8-tetrahydromethanopterin + 2-mercaptoethanesulfonate = 5,6,7,8-tetrahydromethanopterin + 2-(methylthio)ethanesulfonate.</go:definition>
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            <go:synonym>glutamate formiminotransferase</go:synonym>
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            <go:synonym>glycine formiminotransferase</go:synonym>
            <go:definition>Enzyme that catalyzes the reaction 5-formimidoyltetrahydrofolate + glycine = tetrahydrofolate + N-formimidoylglycine</go:definition>
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            <go:definition>Catalyzes the reaction [methionine synthase]-cob(II)alamin + NADPH2 + S-adenosyl methionine = [methionine synthase]-methylcob(I)alamin + S-adenosylhomocysteine + NADP.</go:definition>
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            <go:definition>A protein containing either flavin-adenine dinucleotide or flavin mononucleotide as a prosthetic group and that is an oxidoreductases that utilizes either NADH or NADPH and transfers electron/proton to other electron transfer proteins.</go:definition>
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            <go:definition>Catalyzes a reaction involving the transfer of a phosphatidate\n(diacylglycerol 3-phosphosphate) moiety.</go:definition>
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            <go:definition>The catalysis of the synthesis of the HKK-1 carbohydrate epitope; adds a sulfate group to a precursor, GlcAbeta1-&gt;3Galbeta1-&gt;4GlcNAcbeta1-&gt;R, forming sulfo-&gt;3GlcAbeta1-&gt;3Galbeta1-&gt;4GlcNAcbeta1-&gt;R.</go:definition>
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            <go:name>N-acetylglucosamine-6-O-sulfotransferase</go:name>
            <go:definition>One of several enzymes that transfer sulfur to the 6-position of N-acetylglucosamine using 3'-phosphoadenyl sulfate as a donor.</go:definition>
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            <go:name>tRNA sulfurtransferase</go:name>
            <go:definition>A group of enzymes transferring sulfur to various nucleotides in tRNA chain, producing residues such as 4-thiouridylate; with some enzymes mercaptopyruvate can act as sulfur donor.</go:definition>
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            <go:name>tRNA 2'-phosphotransferase</go:name>
            <go:definition>The function that transfers the splice junction 2-phosphate from ligated tRNA to NAD to produce ADP-ribose 1"-2" cyclic phosphate.</go:definition>
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            <go:name>protease substrate recruitment factor</go:name>
            <go:definition>A recruiting factor or adaptor molecule associated with the proteasome that activates degradation of specific proteasomal substrates and links them to the degradation machinery; it is not involved in ubiquitylation; does not possess proteolytic activity.</go:definition>
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            <go:name>sphingolipid activator protein</go:name>
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            <go:definition>Any of a group of peptide cofactors of enzymes for the lysosomal degradation of sphingolipids. They stimulate various enzymes, including glucosylceramidase, galactosylceramidase, cerebroside-sulfatase, cr-galactosidase, fl-galactosidase, and sphingomyelin phosphodiesterase.</go:definition>
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            <go:definition>A hemeprotein whose characteristic mode of action involves transfer of reducing equivalents associated with a reversible change in oxidation state of the prosthetic group. This redox change involves a single electron, reversible equilibrium between the Fe(II) and Fe(III) states of the central iron atom.</go:definition>
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            <go:definition>Diheme cytochrome b's; cytochrome b has has the hemes b[562] and b[566] and is a component of the mitochondrial respiratory chain complex III. cytochrome b6 is a component of bc complex acting between photosystems II and I of photosynthesis.</go:definition>
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            <go:definition>A cytochrome c that is characteristic of green plants and transfers electrons to plastocyanin.</go:definition>
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            <go:name>cytochrome d</go:name>
            <go:definition>A cytochrome in which the prosthetic group is a tetrapyrollic chelate of iron in which the degree of conjugation of double bonds is less than in porphyrin. [This definition would appear to include siroheme proteins (e.g. nitrite and sulfite reductases); but these are not cytochromes. Kirill Degtyarenko:Sep 28 13:08:07 2000.]</go:definition>
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            <go:definition>Brilliant blue copper-containing protein of low molecular weight found in some bacteria; thought to transfer electrons to cytochrome oxidase. This definition includes pseudoazurin.</go:definition>
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            <go:definition>An electron transfer flavoprotein that functions as a housekeeping protein that links acyl-CoA dehydrogenase reactions with the respiratory chain, such as in the fatty acid degradation pathway.</go:definition>
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            <go:definition>An electron transfer flavoprotein that functions as a housekeeping protein that is synthesized only under certain specific growth conditions and receives electrons from the oxidation of specific substrates, e.g. trimethylamine, carnitine and in nitrogen fixation.</go:definition>
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            <go:definition>A group of small protein electron carriers, characteristic of anaerobic bacteria, photosynthetic bacteria, cyanobacteria and eukaryotic algae. Contain flavin mononucleotide.</go:definition>
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            <go:definition>The binding, by a gene product, of a heavy metal, i.e. a metal that can form a coordination bond with a protein, as opposed to an alkali or alkaline-earth metal that can only form an ionic bond; this definition includes the following biologically relevant heavy metals: Cd, Co, Cu, Fe, Hg, Mn, Mo, Ni, V, W, Zn</go:definition>
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            <go:definition>Ku controls joining of DNA ends in episomal plasmids and chromosomal DSBs. KU80 associates with the product of the HDF1 gene, forming the major DNA end-binding complex of yeast cells; mutations in KU80 block end joining of a linearized plasmid. Two models can explain the role of Ku in DNA end joining. First, Ku may bind to the ends of the transformed DNA as it enters the nucleus and merely protect against exonucleolytic digestion. A protective function would facilitate end joining by preventing the loss of cohesive ends. Alternatively, Ku may play an active role in the rejoining process, such as distorting or aligning DNA ends by binding to direct the activity of DNA-modifying enzymes and/or DNA ligase.</go:definition>
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            <go:definition>A factor is necessary for cleavage but not for poly(A) addition in mRNA 3' end processing; can stimulate poly(A) addition on substrates with a CstF binding site upstream of the AAUAAA hexanucleotide.</go:definition>
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            <go:definition>A factor required in mRNA 3' end processing for both the cleavage and poly(A) addition reactions and, consistent with this function, recognizes AAUAAA, a signal also essential for both reactions.</go:definition>
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            <go:definition>A cell-surface receptor that binds apolipoprotein B and so internalizes low-density lipoprotein (LDL) from the plasma, leading to processing that regulates cholesterol and LDL synthesis, and thence plasma cholesterol concentration.</go:definition>
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            <go:definition>Primary function of holins appears to be transport of murein hydrolases across the cytoplasmic membrane to the cell wall of bacteria, where these enzymes hydrolyze the cell wall polymer as a prelude to cell lysis. When chromosomally encoded, these enzymes are therefore autolysins. Holins may also facilitate leakage of electrolytes and nutrients from the cell cytoplasm, thereby promoting cell death. Some catalyze export of nucleases.</go:definition>
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            <go:definition>Plasmid-encoded bacteriocins which are produced by enteric bacteria. Exert a lethal effect on other bacteria including E. coli strains that lack the Col plasmid. Bind to a cell surface receptor and are transported into the periplasm via an energy-dependent process involving a TonB- or TolA-dependent heterooligomeric protein complex. Some colicins kill their target cell by inserting into the cytoplasmic membrane where they form voltage-sensitive (trans-negative) channels that depolarize and deenergize the cell, and thereby kill it.</go:definition>
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            <go:definition>A protein to which cyclosporin A (an immunosupressant) binds. Possesses peptidylprolyl isomerase activity.</go:definition>
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            <go:name>cytochrome P450</go:name>
            <go:definition>A cytochrome b that has a sulfur atom ligated to the iron of the prosthetic group (heme-thiolate); enzymes:typically monooxygenases acting on lipophilic substrates. OBSOLETE.</go:definition>
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            <go:definition>A major structural protein of mammalian connective tissues; composed of one third glycine, and also rich in proline, alanine, and valine. Chains are cross-linked together via lysine residues.</go:definition>
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            <go:name>fibrillin</go:name>
            <go:definition>Large glycoprotein that is a calcium binding component of connective tissue microfibrils containing 34 six-cysteine (EGF-like) repeats and five eight-cysteine (TGF-be.ta-1 binding protein-like) repeats. Defects associated with Marfan's syndrome</go:definition>
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            <go:definition>Any of the proteins whose assembly around the TATA box is required for the initiation of most eukaryotic genes. OBSOLETE.</go:definition>
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            <go:definition>Any member of a family of receptors that includes the major FK506 binding protein FKBP and cyclophilin. These two proteins are unrelated in amino-acid sequence, but both possess peptidyl-prolyl isomerase activity which is blocked by immunosuppressants that block sign al-transduction path-ways leading to T-cell activation such as FK506 and rapamycin, which block FKBP, or cyclosporin A, which blocks cyclophilin.</go:definition>
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            <go:synonym>Class A G-protein coupled receptor</go:synonym>
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            <go:definition>A peptidylprolyl isomerase isolated from Escherichia coli. It does not have any function as an immunophilin.</go:definition>
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            <go:definition>A nuclear protein that associates as a trimer and then interacts with delta DNA polymerase and epsilon DNA polymerase, acting as an auxiliary factor for DNA replication and DNA repair. OBSOLETE</go:definition>
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            <go:definition>A class of cell adhesion molecules that bind to carbohydrate via a lectin-like domain; integral membrane glycoproteins.</go:definition>
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            <go:name>thioredoxin</go:name>
            <go:definition>A small disulfide-containing redox protein that serves as a general protein disulfide oxidoreductase. Interacts with a broad range of proteins by a redox mechanism, based on the reversible oxidation of 2 cysteine thiol groups to a disulfide, accompanied by the transfer of 2 electrons and 2 protons. The net result is the covalent interconversion of a disulfide and a dithiol. OBSOLETE</go:definition>
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            <go:definition>The function of a family of pro-inflammatory activation-inducible cytokines (0005125) that are mainly chemotactic for different cell types; have molecular masses of 8-10 kDa; share common tertiary structures; all chemokines possess a number of conserved cysteine residues involved in intramolecular disulfide bond formation.</go:definition>
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            <go:definition>any substance formed in very small amounts in one specialized organ or group of cells and carried (sometimes in the bloodstream) to another organ or group of cells, in the same organism, upon which it has a specific regulatory action. The term was originally applied to agents with a stimulatory physiological action in vertebrate animals (as opposed to a chalone, which has a depressant action). Usage is now extended to regulatory compounds in lower animals and plants, and to synthetic substances having comparable effects.</go:definition>
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            <go:definition>Hydrophobic glycoprotein to which 11-cis-retinal binds as a Schiff's base (in rhodopsin) or 3,4-didehydro-11-cis-retinal binds as a Schiff's base in cyanopsin and porphyropsin.</go:definition>
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            <go:name>red/far-red light photoreceptor</go:name>
            <go:definition>a photoreceptor that absorbs and responds to electromagenetic radiation between ca.660-730 nm.</go:definition>
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            <go:name>receptor porin</go:name>
            <go:definition>A porin that of the bacterial outer membrane that forms transmembrane pores and transports relatively large molecules from the external milieu to the periplasm in an energized process. Energization of transport across the outer membrane requires a heterotrimeric complex of proteins, the TonB-ExbB-ExbD complex, or in some cases, the TolA-TolQ-TolR complex. Energization requires the proton motive force (pmf) across the cytoplasmic membrane.</go:definition>
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            <go:name>porin</go:name>
            <go:definition>Protein of the outer membranes of Gram-negative bacteria, mitochondria and plastids. Catalyze the energy-independent facilitation of small (Mr of &lt;1000 Da) molecules across the outer membranes of bacteria and organelles with variable degrees of selectivity. Homotrimeric protein.</go:definition>
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                <go:reference>4.1.B Beta barrel porins (The Outer Membrane Porin (OMP) Functional Superfamily)</go:reference>
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            <go:definition>The mediation of the endocytosis of plasma glycoproteins from which the terminal sialic acid residue on their complex carbohydrate moieties has been removed; recognises the terminal galactose and N-acetylgalactosamine units; the complex of receptor and ligand is internalized and transported to a sorting organelle where disassociation occurs, the receptor being recycled to the cell membrane.</go:definition>
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            <go:definition>A G-protein coupled receptor that binds a cytokinin as its ligand.</go:definition>
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            <go:name>G-protein coupled receptor</go:name>
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            <go:definition>A receptor that binds an extracellular ligand and transmits the signal to a heterotrimeric G-protein complex. Thse receptors are characteristically seven-transmembrane receptors and are made up of hetero- or homo- dimers.</go:definition>
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            <go:synonym>VLDL receptor</go:synonym>
            <go:definition>A membrane protein that binds VLDL, accumulates in clathrin-coated pits, and internalizes VLDL (very-low-density lipoprotein; one of the classes of lipoproteins found in blood plasma in many animals).</go:definition>
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            <go:definition>Major histocompatibility complex class I receptors display processed antigens from the endocytosed bacteria. MHC class I proteins can form complexes with processed antigen peptides only if the antigen is synthesized in the same cell. As a consequence, T lymphocytes can only bind to class-I-positive cells that are synthesizing the antigen (e.g., virus-infected cells).</go:definition>
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            <go:definition>Major histocompatibility complex class II receptors display proessed antigens from virally-infected or transformed cells. Class-II-positive cells (?antigen-presenting cells?) can take up antigens from outside by endocytosis, degrade them into small peptides, and reexport the peptides (now bound to MHC class II protein) to the cell surface. These peptide?MHC class II complexes can then be recognized by specific CD4+ lymphocytes.</go:definition>
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            <go:name>voltage-gated proton channel</go:name>
            <go:definition>A voltage-gated proton channel; unique among ion channels with respect to their extremely high selectivity, marked temperature dependence, and unitary conductance, which is three orders of magnitude lower than that of most ion channels.</go:definition>
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            <go:definition>A porin that transports a potein virulence factor from the periplasm to the external milieu; the virulence factor and the porin are the N- and C-terminal regions of the same protein, respectively.</go:definition>
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            <go:name>fimbrial usher porin</go:name>
            <go:definition>A porin that acts in the assembly of fimbria together with fimbrial chaperone.</go:definition>
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            <go:name>secretin</go:name>
            <go:definition>Secretins are Gram-negative bacterial outer membrane proteins that form multimeric pores through which macromolecules, usually proteins, can pass. Form homomultimeric ring structures, 10-20 subunits per complex, with large central pores (inner diameters of 50-100 ?).</go:definition>
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            <go:definition>Transporter that mediates exchange of an organic three carbon compound phosphate ester for inorganic phosphate.</go:definition>
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            <go:definition>The part of a cell of which a gene product is a component; for purpose of GO includes the extracellular environment of cells; a gene product may be a component of one or more parts of a cell; this term includes gene products that are parts of macromolecular complexes, by the definition that all members of a complex normally co-purify under all except extreme conditions.</go:definition>
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            <go:definition>Double layer of lipid molecules that encloses all cells, and, in eukaryotes, many organelles; may be a single or double lipid bilayer, also includes associated proteins.</go:definition>
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            <go:name>inner layer of spore wall</go:name>
            <go:definition>Either of the two innermost layers of the spore wall, as described in Saccharomyces.</go:definition>
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            <go:name>axon</go:name>
            <go:definition>The long process of a neuron that conducts nerve impulses, usually away from the cell body to the terminals which are the site of storage and release of neurotransmitter. Compare dendrite.</go:definition>
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            <go:name>bud</go:name>
            <go:definition>A daughter cell of an organism that reproduces by budding; formed by pinching off part of the parent cell.</go:definition>
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            <go:name>bud neck</go:name>
            <go:definition>The constriction between the mother cell and daughter cell (bud) in an organism that reproduces by budding.</go:definition>
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            <go:name>site of polarized growth (sensu Saccharomyces)</go:name>
            <go:definition>A part of a budding yeast cell where non-isotropic growth occurs.</go:definition>
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            <go:name>contractile ring (sensu Saccharomyces)</go:name>
            <go:synonym>cytokinetic ring (sensu Saccharomyces)</go:synonym>
            <go:synonym>neck ring</go:synonym>
            <go:definition>A cytoskeletal structure composed of actin filaments and myosin that forms beneath the plasma membrane at the mother-bud neck after mitosis.</go:definition>
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            <go:name>contractile ring (sensu Fungi)</go:name>
            <go:synonym>cytokinetic ring (sensu Fungi)</go:synonym>
            <go:definition>The contractile ring formed by a dividing fungal cell.</go:definition>
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            <go:name>septin ring (sensu Saccharomyces)</go:name>
            <go:definition>Composed of the conserved family of filament forming proteins called septins as well as septin-associated proteins, a septin ring initially forms in unbudded cells at the future site of bud emergence in close apposition to the cytoplasm face of plasma membrane. The ring expands into an hourglass shaped collar as the mother-bud neck develops during bud formation. The septin ring acts as a scaffold for other proteins that function at the bud neck and as a diffusion barrier to prevent the flow of some membrane proteins from the bud into the mother.</go:definition>
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            <go:name>septin ring (sensu Fungi)</go:name>
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            <go:name>polarisome</go:name>
            <go:definition>Protein complex that helps determine cell polarity, first described in yeast.</go:definition>
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            <go:name>bud tip</go:name>
            <go:definition>The end of a bud distal to the site of attachment to the mother cell.</go:definition>
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            <go:name>cell cortex</go:name>
            <go:definition>The region of a cell that lies just beneath the plasma membrane and often contains a network of actin filaments and associated proteins.</go:definition>
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            <go:name>shmoo tip</go:name>
            <go:definition>The pointed end of a shmoo, where polarized cell growth takes place.</go:definition>
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            <go:definition>A generic term for parts of cells prepared by disruptive biochemical techniques.</go:definition>
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            <go:definition>That fraction of cells, prepared by disruptive biochemical methods, that is not soluble in water.</go:definition>
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            <go:definition>That fraction of cells, prepared by disruptive biochemical methods, that includes the plasma and other membranes.</go:definition>
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            <go:name>integral membrane protein of membrane fraction</go:name>
            <go:definition>require detergents, such as Triton X-100, to be released from membranes</go:definition>
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            <go:name>microsome</go:name>
            <go:definition>Any of the small, heterogeneous, artefactual, vesicular particles, 50-150 nm in diameter, that are formed when some eukaryotic cells are homogenized and that sediment on centrifugation at 100000 g; microsomes are formed mostly from disrupted endoplasmic reticulum membranes but some arise from the plasma membrane; those formed from rough endoplasmic reticulum are studded with ribosomes on the outside (rough microsomes); those formed from smooth endoplasmic reticulum and from plasma membrane have no adhering ribosomes (smooth microsomes).</go:definition>
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            <go:name>rough microsome</go:name>
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            <go:name>smooth microsome</go:name>
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            <go:name>peripheral membrane protein of membrane fraction</go:name>
            <go:definition>can be extracted from membrane fraction with high concentrations of salt or high pH</go:definition>
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            <go:name>synaptosome</go:name>
            <go:definition>Any of the discrete particles (nerve-ending particles) formed from the clublike presynaptic nerve endings that resist disruption and are snapped or torn off their attachments when brain tissue is homogenized in media isosmotic to plasma.</go:definition>
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            <go:name>soluble fraction</go:name>
            <go:definition>That fraction of cells, prepared by disruptive biochemical methods, that is soluble in water.</go:definition>
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            <go:definition>A freely branching protoplasmic process of a nerve cell that transmits nerve impulses to the body of the cell and that communicates functionally with dendrites or bodies of other nerve cells.</go:definition>
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            <go:definition>Protruding complex at the anterior end of some life cycle stages of all apicomplexan parasites, involved in both the attachment and penetration of the host cell by the parasite.</go:definition>
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            <go:name>microtubule</go:name>
            <go:definition>Any of the long, generally straight, hollow tubes of internal diameter 12-15 nm and external diameter 24 nm found in a wide variety of eukaryotic cells; each consists (usually) of 13 protofilaments of polymeric tubulin, staggered in such a manner that the tubilin monomers are arranged in a helical pattern on the microtubular surface, and with the &amp;agr;/&amp;bgr; axes of the tubulin subunits parallel to the long axis of the tubule; exist in equilibrium with pool of tubulin monomers and can be rapidly assembled or disassembled in response to physiological stimuli; concerned with force generation, e.g. in the spindle.</go:definition>
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            <go:name>polar ring of apical complex</go:name>
            <go:definition>Electron dense ring at the most anterior position of an invasive life cycle stage of an apicomplexan parasite.</go:definition>
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            <go:definition>The tubular or sacular organelle of an apical complex.</go:definition>
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            <go:name>subpellicular microtubule</go:name>
            <go:definition>Singlet microtubules that lie underneath the inner membrane complex and emanate from the basal ring of the conoid.</go:definition>
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            <go:name>actin cap (sensu Fungi)</go:name>
            <go:definition>Polarized accumulation of cytoskeletal proteins (including F-actin) and regulatory proteins in a fungal cell.</go:definition>
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            <go:name>actin cap (sensu Saccharomyces)</go:name>
            <go:definition>Polarized accumulation of cytoskeletal proteins (including F-actin) and regulatory proteins, as identified in Saccharomyces.</go:definition>
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            <go:definition>Discrete actin-containing structure found at the plasma membrane in fungal cells.</go:definition>
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            <go:definition>Discrete actin-containing structure found at the plasma membrane in fungal cells, as identified in Saccharomyces.</go:definition>
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            <go:name>cnidocyst</go:name>
            <go:definition>An organelle found in cnidoblast (nematoblast) cells. When matured, these stinging organelles store toxins and can deliver them when the cnidocil (a short extension of the cnidocyst) is stimulated by a prey or another stimulus.</go:definition>
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            <go:name>contractile ring</go:name>
            <go:definition>A cytoskeletal structure composed of actin filaments and myosin that forms beneath the plasma membrane of many cells, including animal cells and yeast cells, in a plane perpendicular to the axis of the spindle; as the ring contracts it pulls the membrane inwards to divide the contents of the cytoplasm in cytokinesis.</go:definition>
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            <go:name>exocyst</go:name>
            <go:definition>Protein complex peripherally associated with the plasma membrane that determines where secretory vesicles dock and fuse.</go:definition>
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            <go:name>chromosome</go:name>
            <go:definition>A structure composed of a very long molecule of DNA and associated proteins (e.g. histones) that carries hereditary information.</go:definition>
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            <go:name>centromere</go:name>
            <go:definition>The region of a eukaryotic chromosome that is attached to the spindle during nuclear division. It is defined genetically as the region of the chromosome that always segregates at the first division of meiosis; i.e. the region of the chromosome in which no crossing over occurs. At the start of M phase, each chromosome consists of two sister chromatids with a constriction at a point which forms the centromere. During late prophase two kinetochores assemble on each centromere, one kinetochore on each sister chromatid.</go:definition>
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            <go:name>chromatid</go:name>
            <go:definition>One of the two daughter strands of a duplicated chromosome that become apparent between early prophase and metaphase in mitosis and between diplotene and second metaphase in meiosis.</go:definition>
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            <go:name>chromatin</go:name>
            <go:definition>The network of fibres of DNA and protein that make up the chromosomes of the eukaryotic nucleus during interphase. It stains strongly with basic dyes. Some parts of the chromosomes are highly dispersed (called euehromatin) and other parts are highly condensed (called heterochromatin). Chromatin is made up of repeating units, each unit consisting of some 200 DNA base pairs and two each of histones H2A, H2B, H3, and H4; most of the DNA is wound around the outside of a core of histories to form nucleosomes. The remainder of the DNA, linker DNA, joins adjacent nucleosomes, thereby contributing flexibility to the chromatin fibre, a flexibly jointed chain of nucleosomes.</go:definition>
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            <go:name>euchromatin</go:name>
            <go:definition>the dispersed less dense form of chromatin in the interphase nucleus. It exists in at least two forms, a some being in the form of transcriptionally active chromatin which is the least condensed, while the rest is inactive euchromatin which is more condensed than active chromatin but less condensed than heterochromatin.</go:definition>
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            <go:name>heterochromatin</go:name>
            <go:definition>a condensed form of chromatin, occurring in the nucleus during interphase, that stains strongly with basophilic dyes. The DNA of heterochromatin is typically replicated at a later stage in the cell-division cycle than euchromatin.</go:definition>
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            <go:definition>A particle that forms the primary packing unit of DNA in chromatin. Each consists of a segment of duplex DNA, 160-240 base pairs long, with associated histone proteins; about 146 base pairs of the DNA comprise a core particle and the remainder form the linker DNA. The core particle is a disklike structure, 11 nm in diameter and 5.7 nm thick, consisting of two molecules each of histories H2A, H2B, H3, and H4 with approximately two superhelical turns of double-stranded DNA wound round it. In many species, an average of one molecule of histone H1 (or a variant) is on the exterior of each core particle and appears to mediate the packing together of adjacent nucleosomes in condensed chromatin.</go:definition>
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            <go:definition>A specialized assembly of proteins that bind to the centromere and also attach to microtubules growing out from centrosomes during mitosis. 'They are involved in the separation of chromosomes into the daughter cells. They are composed of centromere-binding proteins.</go:definition>
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            <go:definition>An organelle of eukaryotic cells that contains the chromosomes. Except for the mitochondria it is the sole site of DNA replication and RNA synthesis in the cell.</go:definition>
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            <go:definition>The core heterodimer of a condensin complex; an abundant protein complex required for mitotic chromosome segregation.</go:definition>
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            <go:name>provirus</go:name>
            <go:definition>The name given to a viral genome after it has been intergrated into the host genome; particularly applies to retroviruses and is a required part of the retroviral replication cycle.</go:definition>
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            <go:name>plastid</go:name>
            <go:definition>Any member of a family of organelles found in the cytoplasm of eukaryotic plants, all of which contain DNA, are bounded by a double membrane and develop from a common type, the proplastid.</go:definition>
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            <go:name>polytene chromosome weak point</go:name>
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            <go:name>telomere</go:name>
            <go:definition>The structure that seals the end of a chromosome. In order to counteract the tendency of the chromosome otherwise to shorten with each round of replication, the telomeric DNA consists of simple tandemly repeated sequences specific for each species. Typically one strand is G-rich and the other Crich. The G-rich strand forms a 3'-terminal overhang about 15 residues long. These are the sequences added to the 3' terminus of chromosomal DNAs by telomerase. The elongation allows a primer to bind and initiate synthesis on the other strand, maintaining the length of the chromosome and preventing the loss of coding sequences.</go:definition>
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            <go:name>telomerase RNA</go:name>
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            <go:name>cilium</go:name>
            <go:definition>A specialized eukaryotic locomotor organelle that consists of a filiform extrusion of the cell surface. Each cilium is bounded by an extrusion of the cytoplsmic membrane, and contains a regular longitudinal array of microtubules, anchored basally in a centriole.</go:definition>
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            <go:name>axoneme</go:name>
            <go:definition>The bundle of microtubules and associated proteins that forms the core of cilia and flagella in eukaryotic cells and is responsible for their movements.</go:definition>
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            <go:name>axonemal microtubule</go:name>
            <go:definition>A microtubule in the axoneme of a cilium or flagellum; an axoneme contains nine modified doublet microtubules surrounding a pair of single microtubules.</go:definition>
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            <go:name>dynein</go:name>
            <go:definition>A large, multisubunit protein complex with ATPase activity, that is associated with microtubules and functions as a molecular motor to drive the movement of a diverse range of intracellular structures, such as endosomes, lysosomes, and mitochondria, along microtubules towards the centrosome. It is also attached to the peripheral fibrous components of eukaryotic flagella and cilia and is responsible for their movement; it may also play a role in the separation of chromosomes at cell division. The complex consists of two heavy chains (=500 kDa), three or four intermediate chains (=70 kDa) and four light chains (=50 kDa).</go:definition>
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            <go:name>outer dense fiber</go:name>
            <go:definition>Structure or material found in the flagella of mammalian sperm that surrounds each of the nine microtubule doublets, giving a 9 + 9 + 2 arrangement rather than the 9 + 2 pattern usually seen. These dense fibers are stiff and noncontractile.</go:definition>
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            <go:name>radial spoke</go:name>
            <go:definition>Protein complex that links the outer microtubule doublet of the ciliary or flagellum axoneme with the sheath that surrounds the central pair of microtubules.  Composed of a stalk that attaches to each doublet microtubule and a globular structure (spoke head) that projects toward the central pair of microtubules.</go:definition>
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            <go:name>radial spoke stalk</go:name>
            <go:definition>Globular portion of the radial spoke that projects towards the central pair of microtubles.</go:definition>
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            <go:name>radial spokehead</go:name>
            <go:definition>Protein complex forming part of eukaryotic flagellar apparatus.</go:definition>
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            <go:synonym>CDK holoenzyme</go:synonym>
            <go:definition>Cyclin-dependent protein kinases (CDKs) are hetero-dimeric enzymes that contain a kinase catalytic subunit associated with a regulatory cyclin partner.</go:definition>
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            <go:synonym>CDK holoenzyme</go:synonym>
            <go:definition>Cyclin-dependent protein kinase  (CDK) complex found in the cytoplasm.</go:definition>
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            <go:synonym>CDK holoenzyme</go:synonym>
            <go:definition>Cyclin-dependent protein kinase  (CDK) complex found in the nucleus.</go:definition>
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            <go:name>acidocalcisome</go:name>
            <go:definition>An electron-dense acidic organelle which contains a matrix of pyrophosphate and polyphosphates with bound calcium and other cations.</go:definition>
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            <go:name>cell plate</go:name>
            <go:definition>The nascent cell membrane and cell wall structure that forms between two daughter nuclei near the center of a dividing plant cell. It develops at the equitorial region of the phragmoplast. It grows outwards to join with the lateral walls and form two daughter cells.</go:definition>
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            <go:name>cytoplasmic exosome (RNase complex)</go:name>
            <go:definition>Complex of 3'-5' exoribonucleases found in the cytoplasm.</go:definition>
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            <go:definition>Complex of 3'-5' exoribonucleases.</go:definition>
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            <go:name>cytoplasmic ubiquitin ligase complex</go:name>
            <go:definition>A ubiquitin ligase complex found in the cytoplasm.</go:definition>
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            <go:name>ubiquitin ligase complex</go:name>
            <go:definition>A protein complex that includes a ubiquitin-protein ligase (E3) and other proteins that may confer substrate specificity on the complex.</go:definition>
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            <go:name>SCF complex substrate recognition subunit</go:name>
            <go:definition>The portion of the SCF ubiquitin ligase complex that contains sites required for recognition (and recruitment) of the substrate to the complex.</go:definition>
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            <go:name>chitosome (sensu Fungi)</go:name>
            <go:definition>An intracellular membrane-bound particle found in fungi and containing chitin synthase; it synthesises chitin microfibrils. Chitin synthase activity exists in chitosomes and they are proposed to act as a reservoir for regulated transport of chitin synthase enzymes to the division septum.</go:definition>
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            <go:name>coated vesicle</go:name>
            <go:definition>Small membrane-bounded organelle formed by pinching off of a coated region of membrane. Some coats are made of clathrin, whereas others are made from other proteins.</go:definition>
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            <go:name>clathrin-coated vesicle</go:name>
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            <go:definition>A membrane coat found on coated pits and some coated vesicles; consists of polymerized clathrin triskelions, each comprising three clathrin heavy chains and three clathrin light chains, linked to the membrane via one of the AP adaptor complexes.</go:definition>
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            <go:definition>An adaptor complex that links clathrin to the membrane surface of a vesicle; vesicles with AP-2-containing coats are normally found primarily near the plasma membrane, on endocytic vesicles.</go:definition>
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            <go:name>clathrin coat of coated pit</go:name>
            <go:definition>The coat found on coated pits and the coated vesicles derived from coated pits; comprises clathrin and the AP-2 adaptor complex.</go:definition>
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            <go:definition>Any of several heterotetrameric complexes that link clathrin (or another coat-forming molecule, as hypothesized for AP-3 and AP-4) to a membrane surface; they are found on coated pits and coated vesicles, and mediate sorting of cargo proteins into vesicles.</go:definition>
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            <go:definition>An adaptor complex that links clathrin to the membrane surface of a vesicle; vesicles with AP-1-containing coats are normally found primarily in the trans-Golgi network.</go:definition>
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            <go:definition>An operational term for any protein that can only be dissociated from a cell membrane by drastic treatment with a reagent such as a detergent, bile salt, protein denaturant or organic solvent.</go:definition>
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            <go:definition>A vesicle with a coat formed of the COPI coat complex proteins. COPI-coated vesicles are found associated with Golgi membranes at steady state, are involved in Golgi-to-ER (retrograde) vesicle transport, and possibly also in intra-Golgi transport.</go:definition>
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            <go:definition>One of two multimeric complexes that forms a membrane vesicle coat. The mammalian COPI subunits are called alpha-, beta-, beta'-, gamma- delta-, epsilon- and zeta-COP. Vesicles with COPI coats are found associated with Golgi membranes at steady state.</go:definition>
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            <go:definition>A vesicle involved in transport from the Golgi to the endoplasmic reticulum.</go:definition>
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            <go:definition>A vesicle that mediates transport from the endoplasmic reticulum to the Golgi complex.</go:definition>
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            <go:definition>A vesicle that mediates transport of cargo within the Golgi complex (for example, between cisternae of the Golgi stack).</go:definition>
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            <go:definition>A vesicle with a coat formed of the COPII coat complex proteins; COPII-coated vesicles are found associated with endoplasmic reticulum (ER) membranes at steady state, and are involved in ER-to-Golgi (anterograde) vesicle transport.</go:definition>
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            <go:name>COPII vesicle coat</go:name>
            <go:definition>One of two multimeric complexes that forms a membrane vesicle coat. COPII is best characterized in S. cerevisiae, where the subunits are called Sar1p, Sec13p, Sec31p, Sec23p, and Sec24p. Vesicles with COPII coats are found associated with endoplasmic reticulum (ER) membranes at steady state.</go:definition>
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            <go:name>membrane coat</go:name>
            <go:definition>Any of several different proteinaceous coats that can associate with membranes. Membrane coats include those formed by clathrin plus an adaptor complex, the COPI and COPII complexes, and possibly others. They are found associated with membranes on many vesicles as well as other membrane features such as pits and perhaps tubules.</go:definition>
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            <go:name>Golgi apparatus</go:name>
            <go:synonym>Golgi complex</go:synonym>
            <go:definition>A compound membranous cytoplasmic organelle of eukaryotic cells, consisting of flattened, ribosome-free vesicles arranged in a more or less regular stack. The Golgi apparatus differs from the endoplasmic reticulum in often having slightly thicker membranes, appearing in sections as a characteristic shallow semicircle so that the convex side (cis or entry face) abuts the endoplasmic reticulum, secretory vesicles emerging from the concave side (trans or exit face). In vertebrate cells there is usually one such organelle, while in invertebrates and plants, where they are known usually as dictyosomes, there may be several scattered in the cytoplasm. The Golgi apparatus processes proteins produced on the ribosomes of the rough endoplasmic reticulum; such processing includes modification of the core oligosaccharides of glycoproteins, and the sorting and packaging of proteins for transport to a variety of cellular locations. Three different regions of the Golgi are now recognized both in terms of structure and function: cis, in the vicinity of the cis face, trans, in the vicinity of the trans face, and medial, lying between the cis and trans regions.</go:definition>
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            <go:synonym>microsphere</go:synonym>
            <go:definition>Electron-dense organelles with a granular internal matrix found throughout the merozoite life cycle stage of apicomplexan parasites; contain proteins destined to be secreted into the parsitophorous vacuole following parasite invasion of a host cell.</go:definition>
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            <go:name>cytoskeleton</go:name>
            <go:definition>Any of the various filamentous elements within the cytoplasm of eukaryotic cells that remain after treatment of the cells with mild detergent to remove membrane constituents and soluble componens of the cytoplasm. The term embraces intermediate filaments, microfilaments, microtubules, and the microtrabecular lattice. The various elements of the cytoskeleton not only serve in the maintenance of cellular shape but also have roles in other cellular functions, including cellular movement, cell division, endocytosis, and movement of organelles.</go:definition>
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            <go:name>actin cable (sensu Saccharomyces)</go:name>
            <go:definition>Long bundle of actin filaments found in fungal cells, as identified in Saccharomyces.</go:definition>
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            <go:name>actin capping protein</go:name>
            <go:definition>An actin binding protein that caps the barbed ends of actin filaments, nucleate the polymerization of actin monomers but do not sever actin filaments; heterodimers, with alpha and beta subunits.</go:definition>
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            <go:definition>A protein complex that functions as a molecular motor; uses the energy of ATP hydrolysis to move actin filaments or to move vesicles or other cargo on fixed actin filaments; has magnesium-ATPase activity and binds actin.</go:definition>
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            <go:definition>Classical myosin, including the major muscle myosin of vertebrate and invertebrate muscle; consists of two myosin heavy chains, two myosin essential light chains and two myosin regulatory light chains.</go:definition>
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            <go:definition>The contractile fibers, composed of actin, myosin, and associated proteins, found in cells of smooth or striated muscle.</go:definition>
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            <go:definition>A portmanteau term for myosins other than myosin II.</go:definition>
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            <go:definition>Filaments formed of actin and associated proteins; attached to Z discs at either end of sarcomeres in myofibrils.</go:definition>
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            <go:definition>The repeating unit of a myofibril in a muscle cell, composed of an array of overlapping thick and thin filaments between two adjacent Z discs.</go:definition>
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            <go:definition>An isoform of tropomyosin found associated with actin and the troponin complex in muscle thin filaments.</go:definition>
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            <go:definition>A complex of accessory proteins (typically troponin T, troponin I and troponin C) found associated with actin in muscle thin filaments; involved in calcium regulation of muscle contraction.</go:definition>
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            <go:synonym>microfilament</go:synonym>
            <go:definition>A two-stranded helical polymer of the protein actin. Actin filaments are a major component of the contractile apparatus of skeletal muscle and the microfilaments of the cytoskeleton of eukaryotic cells. The filaments, comprising polymerized globular actin molecules, appear as flexible structures with a diameter of 5-9 nm. They are organized into a variety of linear bundles, two-dimensional networks, and three dimensional gels. In the cytoskeleton they are most highly concentrated in the cortex of the cell just beneath the plasma membrane. It is believed that the actin filament-associated protein AFAP-110 may be an important signaling protein that can directly modulate changes in actin filament integrity and induce lamellipodia formation.</go:definition>
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            <go:definition>An insoluble protein structure formed under the plasma membrane of cornifying epithelial cells</go:definition>
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            <go:definition>A distinct elongated structure, characteristically 10 nm in diameter, that occurs in the cytoplasm of higher eukaryotic cells. Intermediate filaments form a fibrous system, composed of chemically heterogeneous subunits and involved in mechanically integrating the various components of the cytoplasmic space. Intermediate filaments may be divided into five chemically distinct classes: keratin filaments of mammalian epithelial cells; desmin filaments found in cells of muscles of all types; vimentin filaments found in mesenchymal cells; neurofilaments of neurons; and glial filaments found in all types of glial cells.</go:definition>
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            <go:definition>Any of a group of intermediate-filament proteins that form the fibrous matrix on the inner surface of the nuclear envelope. They are classified as lamins A, B and C.</go:definition>
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            <go:definition>The inner lipid bilayer of the nuclear envelope.</go:definition>
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            <go:definition>Any microtubule in the nucleus of a cell.</go:definition>
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            <go:name>spindle microtubule</go:name>
            <go:definition>Any microtubule that is part of a mitotic or meiotic spindle; anchored at one spindle pole.</go:definition>
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            <go:name>spindle</go:name>
            <go:definition>The array of microtubules and associated molecules that forms between opposite poles of a eukaryotic cell during mitosis or meiosis and serves to move the duplicated chromosomes apart.</go:definition>
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            <go:name>astral microtubule</go:name>
            <go:definition>Any of the spindle microtubules that radiate in all directions from the spindle poles and are thought to contribute to the forces that separate the poles and position them in relation to the rest of the cell.</go:definition>
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            <go:name>kinetochore microtubule</go:name>
            <go:definition>Any of the spindle microtubules that attach to the kinetochores of chromosomes and maneuver the chromosomes during mitotic or meiotic chromosome segregation.</go:definition>
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            <go:name>polar microtubule</go:name>
            <go:definition>Any of the spindle microtubules that overlap at the midline of the spindle and are responsible for pushing the poles of the spindle apart.</go:definition>
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            <go:name>kinesin I complex</go:name>
            <go:definition>A complex of two kinesin heavy chains and two kinesin light chains.</go:definition>
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            <go:name>kinesin II complex</go:name>
            <go:definition>A complex consisting of two distinct motor subunits that form a heterodimer complexed with a third non-motor accessory subunit, the kinesin associated protein or KAP; the KIF3 heterodimer interacts via its C-terminal portion with KAP, which is thought to regulate the binding of the motor to cargo membranes.</go:definition>
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            <go:definition>The cell membrane with its associated infrastructure of microtubules, microfilaments and other organelles.</go:definition>
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            <go:name>subpellicular network</go:name>
            <go:definition>A mechanically stable cytoskeletal structure associated with the cytoplasmic face of the pellicle and surrounding the microtubule-based cytoskeleton.</go:definition>
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            <go:name>cytosol</go:name>
            <go:definition>That part of the cytoplasm (0005737) that does not contain membranous or particulate subcellular components.</go:definition>
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            <go:name>26S proteasome</go:name>
            <go:definition>Proteasomes are large multisubunit proteases that are found in the cytosol, both free and attached to the endoplasmic reticulum, and in the nucleus of eukaryotic cells. Proteasomes recognize, unfold, and digest protein substrates that have been marked for degradation by the attachment of a ubiquitin moiety. Individual subcomplexes of the complete 26S proteasome are involved in these different tasks: The ATP-dependent 19S caps are believed to unfold substrates and feed them to the actual protease, the 20S proteasome.</go:definition>
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            <go:synonym>PA700 proteasome activator</go:synonym>
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            <go:name>20S core proteasome</go:name>
            <go:synonym>macropain</go:synonym>
            <go:definition>The 20S proteasome is an endoprotease complex that preferentially cleaves peptides C-terminal of hydrophobic, basic, and acidic residues. These activities can be classified as chymotrypsin-like, trypsin-like, and peptidylglutamyl peptide-hydrolyzing (PGPH) activity.</go:definition>
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            <go:name>20S core proteasome, alpha-subunit</go:name>
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            <go:name>20S core proteasome, beta-subunit</go:name>
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            <go:name>proteasome activator complex</go:name>
            <go:synonym>PA28</go:synonym>
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            <go:name>6-phosphofructokinase</go:name>
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            <go:name>chaperonin ATPase</go:name>
            <go:definition>Multisubunit protein complex with 2x7 (Type I, in most cells) or 2x8 (Type II, in Archaea) ATP-binding sites involved in maintaining an unfolded polypeptide structure before folding or to entry into mitochondria and chloroplasts.</go:definition>
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                <go:reference>Proposed Changes to the Enzyme List concerning ATPases and GTPases</go:reference>
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            <go:name>chaperonine-containing T-complex</go:name>
            <go:synonym>CCT particle</go:synonym>
            <go:synonym>TriC</go:synonym>
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            <go:name>cytosolic ribosome (sensu Bacteria)</go:name>
            <go:synonym>70S ribosome</go:synonym>
            <go:definition>The ribosome of a prokaryotic cell; the prokaryotic ribosome (70S) comprises a large (50S) subunit and a small (30S) subunit.</go:definition>
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            <go:name>ribosome</go:name>
            <go:definition>An intracellular organelle, about 200 A in diameter, consisting of RNA and protein. It is the site of protein biosynthesis resulting from translation of messenger RNA (mRNA). It consists of two subunits, one large and one small, each containing only protein and RNA. Both the ribosome and its subunits are characterized by their sedimentation coefficients, expressed in Svedberg units (symbol: S). Hence, the prokaryotic ribosome (70S) comprises a large (50S) subunit and a small (30S) subunit, while the eukaryotic ribosome (80S) comprises a large (60S) subunit and a small (40S) subunit.  Two sites on the ribosomal large subunit are involved in translation, namely the aminoacyl site (A site) and peptidyl site (P site). Ribosomes from prokaryotes, eukaryotes, mitochondria, and chloroplasts have characteristically distinct ribosomal proteins.</go:definition>
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            <go:synonym>40S ribosomal subunit</go:synonym>
            <go:synonym>cytosolic small ribosomal subunit</go:synonym>
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            <go:name>eukaryotic 43S pre-initiation complex</go:name>
            <go:definition>The 43S pre-initiation complex is the 40S ribosomal subunit plus eIF1A, eIF3, and eIF2-GTP-bound to the initiator tRNA.</go:definition>
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            <go:name>eukaryotic 48S initiation complex</go:name>
            <go:definition>The 48S initiation complex is composed of the 40S ribosomal subunit, the initiator tRNA, and the mRNA.</go:definition>
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            <go:name>IkB kinase</go:name>
            <go:definition>A protein serine/threonine kinase that phosphoryates IkB, thereby targeting this for proteasomal degradation and allowing the nuclear translocation of kB. Composed of alpha, beta and gamma subunits, the latter not having kinase activity but presumed to play a regulatory role.</go:definition>
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            <go:name>dystrophin-associated glycoprotein complex</go:name>
            <go:definition>A multi-protein complex that forms the critical link between the cytoskeleton and extracellular matrix; typical of, but not confined, to muscle cells. The constituents of the complex are somewhat tissue specific. The rod-like dystrophin forms a link between the actin cytoskeleton and the plasma membrane; links between dystrophin and the extracellular matrix are provided by the sarcoglycan complex.</go:definition>
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            <go:name>basement lamina</go:name>
            <go:definition>A thin sheet of proteogylcans and glycoproteins, especially laminin, secreted by cells as an extracellular matrix.</go:definition>
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            <go:name>dystrobrevin complex</go:name>
            <go:definition>A complex of alpha- and beta-dystrobrevin.</go:definition>
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            <go:name>dystroglycan complex</go:name>
            <go:definition>Includes alpha- and beta-dystroglycan; alternative products of the same gene; the laminin-binding component of the dystrophin-associated glycoprotein complex, providing a link between the subsarcolemmal cytoskeleton (in muscle cells) and the extracellular matrix. alpha-dystroglycan is an extracellular protein binding to alpha-laminin and to beta-dystroglycan; beta-dystroglycan is a transmembrane protein which binds alpha-dystroglycan and dystrophin.</go:definition>
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            <go:name>laminin-2</go:name>
            <go:definition>Laminins are glycoproteins that are major constituents of the basement membrane of cells; Laminins are trimeric molecules; laminin-2 is an alpha2 beta1 gamma1 trimer.</go:definition>
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            <go:name>sarcoglycan complex</go:name>
            <go:definition>Formed of five N-glycosylated sarcoglycans: alpha-, beta-, gamma-, delta-, and epsilon sarcoglycan, single-pass transmembrane proteins that form a complex which is fixed to the dystrophin axis by a lateral association with the dystroglycan complex.</go:definition>
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            <go:name>syntrophin complex</go:name>
            <go:definition>Includes alpha-, beta1-, beta2- syntrophins and syntrophin-like proteins; the syntrophin complex binds to the second half of the carboxyl-terminal domain of dystrophin; also associates with neuronal nitric oxide synthase.</go:definition>
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            <go:name>endoplasmic reticulum cisterna</go:name>
            <go:definition>The flattened sac-like space enclosed between paired membrane of the endoplasmic reticulum.</go:definition>
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            <go:synonym>cisternal lumen</go:synonym>
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            <go:name>endoplasmic reticulum membrane</go:name>
            <go:definition>The lipid bilayer surrounding the endoplasmic reticulum.</go:definition>
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            <go:name>nuclear envelope-endoplasmic reticulum network</go:name>
            <go:synonym>NE-ER continuum</go:synonym>
            <go:synonym>NE-ER network</go:synonym>
            <go:definition>The continuous network of membranes encompassing the outer nuclear membrane and the endoplasmic reticulum.</go:definition>
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            <go:name>endoplasmic reticulum membrane, integral protein</go:name>
            <go:synonym>ER integral membrane protein</go:synonym>
            <go:definition>An integral membrane protein found in membranes of the endoplasmic reticulum.</go:definition>
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            <go:name>oligosaccharyl transferase complex</go:name>
            <go:synonym>OST complex</go:synonym>
            <go:definition>A multisubunit protein complex in the ER membrane of eukaryotes that transfers lipid-linked oligosaccharide precursor to asparagine residues on nascent proteins; includes at least nine different subunits, at least in yeast.</go:definition>
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            <go:name>serine C-palmitoyltransferase</go:name>
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            <go:name>plasmodesmatal endoplasmic reticulum</go:name>
            <go:definition>A complex fatty substance considerably impervious to water; present in plants as an impregnation of epidermal walls and as a separate layer, the cuticle, on the outer surface of the epidermis.</go:definition>
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            <go:name>plasmodesmatal desmotubule</go:name>
            <go:definition>A layer of fatty material, primarily comprised of cutin, rather impervious to water, located on the outer walls of epidermal cells.</go:definition>
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            <go:name>rough endoplasmic reticulum</go:name>
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            <go:name>translocon</go:name>
            <go:definition>A translocation complex that constitutes the specific site of protein translocation across the endoplasmic reticulum; involves the signal recognition particle receptor. Composed of a heterotetramer of &amp;agr; &amp;bgr; &amp;ggr; and &amp;dgr; subunits (translocon-associated proteins; aka TRAP).</go:definition>
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            <go:name>signal recognition particle receptor</go:name>
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            <go:name>sarcoplasmic reticulum</go:name>
            <go:definition>A fine reticular network of membrane-limited elements that pervades the sarcoplasm (0016528) of a muscle fiber; continuous over large portions of the cell and woth the nuclear envelope (GO:0005635); an endoplasmic reticulum (GO:0005783) specialized for the sequestration of calcium ions.</go:definition>
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            <go:name>sarcoplasm</go:name>
            <go:definition>The cytoplasm of a muscle fiber; includes the sarcoplasmic reticulum.</go:definition>
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            <go:name>signal recognition particle</go:name>
            <go:synonym>SRP</go:synonym>
            <go:definition>A ribonucleoprotein particle of 325 kDa composed of a 7S (300 nucleotide) RNA molecule and a complex of six different polypeptides. This binds both to the N-terminal signal peptide for proteins destined for the endoplasmic reticulum as they emerge from the large ribosomal subunit and also to the ribosome. This binding arrests further translation thereby preventing the proteins from being released into the cytosol. The SRP-ribosome complex then diffuses to the endoplasmic reticulum where it is bound to the signal recognition particle receptor, which allows resumption of protein synthesis and facilitates the passage of the growing polypeptide chain through the translocon. Through a process involving GTP hydrolysis, the SRP-SRP receptor complex dissociates and SRP returns to the cytosol. Of the six polypeptides of SRP the 54 kDa subunit (SRP54) is the central player. It contains an N-terminal GTPase domain and a C-terminal domain that binds directly to the signal peptide and the SRP RNA.</go:definition>
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            <go:definition>A membrane-bound organelle that carries materials newly ingested by endocytosis. It passes many of the materials to lysosomes for degradation.</go:definition>
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            <go:name>ER-Golgi intermediate compartment</go:name>
            <go:synonym>ERGIC</go:synonym>
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            <go:name>eukaryotic translation initiation factor 2 complex</go:name>
            <go:synonym>eIF-2</go:synonym>
            <go:definition>complex of three heterogenous polypeptide chains, that form a ternary complex with initiator methionyl-tRNA and GTP. This ternary complex binds to free 40S subunit, which subsequently binds the 5? end of mRNA.</go:definition>
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            <go:name>eukaryotic translation initiation factor 3 complex</go:name>
            <go:synonym>eIF-3</go:synonym>
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            <go:name>eukaryotic translation elongation factor 1</go:name>
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            <go:name>eukaryotic translation initiation factor 2B complex</go:name>
            <go:synonym>eIF-2B</go:synonym>
            <go:definition>A guanine nucleotide exchange factor which catalyzes the exchange of GDP bound to initiation factor eIF2 for GTP, generating active eIF2-GTP.</go:definition>
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            <go:name>eukaryotic translation initiation factor 4F complex</go:name>
            <go:synonym>eIF-4F</go:synonym>
            <go:definition>The eukaryotic translation initiation factor 4F complex is composed of eIF4E, eIF4A and eIF4G; it is involved in the recognition of the mRNA cap, ATP-dependent unwinfing of the 5'-terminal secondary structure and recruitment of the mRNA to the ribosome.</go:definition>
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            <go:name>glycosome</go:name>
            <go:definition>Organelle found in organisms from the order Kinetoplastida that houses the enzymes of glycolysis</go:definition>
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            <go:name>glyoxysome</go:name>
            <go:definition>A microbody that contains the enzymes of the glyoxylate pathway.</go:definition>
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            <go:name>Golgi cis-face</go:name>
            <go:synonym>forming face</go:synonym>
            <go:definition>The convex side of the Golgi apparatus, which abuts the endoplasmic reticulum.</go:definition>
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            <go:name>TRAPP</go:name>
            <go:synonym>transport protein particle</go:synonym>
            <go:definition>A large complex present on the cis-Golgi that acts prior to SNARE complex assembly to mediate vesicle docking and fusion</go:definition>
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            <go:name>Golgi lumen</go:name>
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            <go:name>Golgi membrane</go:name>
            <go:definition>The lipid bilayer surrounding any of the compartments of the Golgi apparatus.</go:definition>
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            <go:name>endomembrane system</go:name>
            <go:definition>a collection of membranous structures involved in transport within the cell. the main components of the endomembrane system are endoplasmic reticulum, golgi bodies, vesicles, cell membrane and nuclear envelope.members of the endomembrane system pass materials through each other or though the use of vesicles.</go:definition>
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            <go:name>Golgi membrane, integral protein</go:name>
            <go:synonym>Golgi integral membrane protein</go:synonym>
            <go:definition>An integral membrane protein found in membranes of the Golgi complex.</go:definition>
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            <go:name>Golgi stack</go:name>
            <go:synonym>GO:0016940</go:synonym>
            <go:synonym>Golgi cisternae</go:synonym>
            <go:synonym>dictyosome</go:synonym>
            <go:definition>The set of thin, flattened membrane-bounded compartments, called cisternae, that form the central portion of the Golgi complex. The stack usually comprises cis, medial, and trans cisternae; the cis- and trans-Golgi networks are not considered part of the stack.</go:definition>
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            <go:name>Golgi cis cisterna</go:name>
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            <go:name>mannosyltransferase complex</go:name>
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            <go:name>Golgi trans cisterna</go:name>
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            <go:name>Golgi trans-face</go:name>
            <go:synonym>maturing face</go:synonym>
            <go:synonym>trans-Golgi network</go:synonym>
            <go:definition>The concave side of the Golgi apparatus, from which secretory vesicles emerge.</go:definition>
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            <go:name>Golgi transport complex</go:name>
            <go:definition>A complex of proteins that, in vitro, stimulates intra-Golgi transport; a 13S complex, about 800kD in size and consists of at least five polypeptides. In yeast, this complex is called the Sec34/35 complex and is composed of eight subunits (Sec34p, Sec35p, Dor1p, Cod1p, Cod2p, Cod3p, Cod4p, and Cod5p).</go:definition>
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            <go:name>nuclear pore</go:name>
            <go:synonym>NPC</go:synonym>
            <go:synonym>nuclear pore complex</go:synonym>
            <go:definition>Any of the numerous similar discrete openings in the nuclear envelope of a eukaryotic cell, where the inner and outer nuclear membranes are joined.</go:definition>
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            <go:name>inclusion body</go:name>
            <go:definition>Intracellular foci at which aggregated proteins have been sequestered.</go:definition>
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            <go:name>aggresome</go:name>
            <go:definition>An inclusion body resulting from dynein-dependent retrograde transport of an aggregated protein on microtubules.</go:definition>
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            <go:name>lipid storage body (sensu Viridiplantae)</go:name>
            <go:synonym>GO:0009520</go:synonym>
            <go:synonym>oil body</go:synonym>
            <go:synonym>oleosome</go:synonym>
            <go:definition>A subcellular organelle of plant cells surrounded by "half-unit" or a monolayer membrane instead of the more usual bilayer.  A droplet of triacylglycerol surrounded by a monolayer of phospholipids, interacting with the triacylglycerols and the hydrophilic head groups facing the cytosol, and containing major protein components called oleosins.</go:definition>
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            <go:name>lysosome</go:name>
            <go:definition>Any of a group of related cytoplasmic, membrane bound organelles that are found in most animal cells and that contain a variety of hydrolases, most of which have their maximal activities in the pH range 5-6. The contained enzymes display latency if properly isolated. About 40 different lysosomal hydrolases are known and lysosomes have a great variety of morphologies and functions.</go:definition>
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            <go:name>acrosome</go:name>
            <go:definition>A structure in the head of a spermatozoon that contains acid hyrolases, and is concerned with the breakdown of the outer membrane of the ovum during fertilization. It lies just beneath the plama membrane . It is derived from the lysosome.</go:definition>
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            <go:name>digestive vacuole</go:name>
            <go:synonym>phagolysosome</go:synonym>
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            <go:name>food vacuole (sensu Apicomplexa)</go:name>
            <go:definition>Vacuole within a parasite used for digestion of the host cell cytoplasm.</go:definition>
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            <go:name>lysosomal membrane</go:name>
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            <go:name>hydrogen-translocating V-type ATPase</go:name>
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            <go:name>hydrogen-transporting two-sector ATPase</go:name>
            <go:definition>A multisubunit non-phosphorylated ATPase that is involved in the transport of ions. Large enzymes of mitochondria, chloroplasts and bacteria with a membrane sector (Fo, Vo, Ao) and a cytoplasmic-compartment sector (F1, V1, A1). The F-type enzymes of the inner mitochondrial and thylakoid membranes act as ATP synthases. All of the enzymes included here operate in a rotational mode, where the extramembrane sector (containing 3 a- and 3 b-subunits) is connected via the d-subunit to the membrane sector by several smaller subunits. Within this complex, the g- and e-subunits, as well as the 9-12 c subunits rotate by consecutive 120? angles and perform parts of ATP synthesis. This movement is driven by the hydrogen ion electrochemical potential gradient. The V-type (in vacuoles and clathrin-coated vesicles) and A-type (archebacterial) enzymes have a similar structure but, under physiological conditions, they pump hydrogen ion rather than synthesize ATP.</go:definition>
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                <go:reference>Proposed Changes to the Enzyme List concerning ATPases and GTPases</go:reference>
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            <go:name>vacuolar membrane</go:name>
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            <go:name>primary lysosome</go:name>
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            <go:name>secondary lysosome</go:name>
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            <go:name>coated pit</go:name>
            <go:definition>An invagination of the cell membrane of many eukaryotic cells, concerned in receptor-mediated selective transport of many proteins and other macromolecules across the cell membrane. During endocytosis it is converted into a coated vesicle. The coat is of clathrin.</go:definition>
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            <go:name>AP-3 adaptor complex</go:name>
            <go:definition>An adaptor complex found associated with endosomal membranes; it is not clear whether AP-3 forms clathrin coats in vivo.</go:definition>
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            <go:name>AP-4 adaptor complex</go:name>
            <go:definition>An adaptor complex found associated with membranes in the trans-Golgi network; it is not clear whether AP-4 forms clathrin coats in vivo.</go:definition>
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            <go:definition>A region in a eukaryotic cell, such as a centrosome or basal body, from which microtubules grow.</go:definition>
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            <go:definition>A structure occurring close to the nucleus during interphase in many eukaryotic cells. It comprises a pair of centrioles, satellite bodies, and a cytoplasmic zone from which the mitotic spindle is organized. The structure of the centrosome in animal cells changes continually during the cell-division cycle.</go:definition>
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            <go:name>centriole</go:name>
            <go:definition>A cellular organelle, found close to the nucleus in many eukaryotic cells, consisting of a small cylinder with microtubular walls, 300-500 nm long and 150-250 nm in diameter. It contains nine short, parallel, peripheral microtubular fibrils, each fibril consisting of one complete microtubule fused to two incomplete microtubules. Cells usually have two centrioles, lying at right angles to each other. At division, each pair of centrioles generates another pair and the twin pairs form the pole of the mitotic spindle.</go:definition>
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            <go:name>pericentriolar material</go:name>
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            <go:name>spindle pole body</go:name>
            <go:definition>The microtubule organizing center in fungi; functionally homologous to the animal cell centrosome.</go:definition>
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            <go:name>central plaque of spindle pole body</go:name>
            <go:definition>One of three laminate structures that form the spindle pole body; the central plaque is embedded in the nucelar envelope.</go:definition>
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            <go:definition>Structure adjacent to the plaques of the spindle pole body.</go:definition>
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            <go:definition>One of three laminate structures that form the spindle pole body; the inner plaque is in the nucleus.</go:definition>
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            <go:definition>One of three laminate structures that form the spindle pole body; the outer plaque is in the cytoplasm.</go:definition>
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            <go:definition>A plastid which is found within the large single mitochondrion of kinetoplastid parasites and which is closely associated with the flagellar pocket and basal body of the flagellum.</go:definition>
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            <go:definition>The mitochondrial degradosome (mtEXO) is a three-protein complex which has a 3' to 5' exoribonuclease activity and participates in intron-independent turnover and processing of mitochondrial transcripts.</go:definition>
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            <go:definition>The major and minor mitochondrial derivatives are the mitochondria of the sperm tail and derive by the unfolding of the Nebenkern during flagellum elongation.</go:definition>
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            <go:name>fatty acid beta-oxidation multienzyme complex</go:name>
            <go:synonym>trifunctional enzyme</go:synonym>
            <go:definition>A complex that includes the long-chain 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase and long-chain enoyl-CoA hydratase activities in two subunits (&amp;agr; and &amp;bgr;), catalysing two steps of the fatty acid beta-oxidation cycle within the mitochondrial matrix.</go:definition>
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            <go:name>endopeptidase Clp</go:name>
            <go:definition>An enzymatically active or inactive multimeric complex comprised of members of the ClpX,ClpC,ClpD,ClpP and /or ClpR protein families. ClpPs are the proteolytic subinit of active complexes and ClpA/ClpX's form the regulatory subunits.</go:definition>
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            <go:definition>A ribosome found in the mitochondrion of a eukaryotic cell; contains a characteristic set of proteins distinct from those of cytosolic ribosomes.</go:definition>
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            <go:name>oxoglutarate dehydrogenase complex</go:name>
            <go:definition>A complex of multiple copies of three eznymic components: oxoglutarate dehydrogenase (lipoamide) ; 0004591 ; EC:1.2.4.2 (E1), dihydrolipoamide S-succinyltransferase ; GO:0004149 ; EC:2.3.1.61 (E2) and dihydrolipoamide dehydrogenase ; GO:0004148 ; EC:1.8.1.4 (E3); catalyzes the overall conversion of 2-oxoglutarate to succinyl-CoA and CO2 within the mitochondrial matrix (GO:0005759).</go:definition>
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            <go:name>pyruvate dehydrogenase (lipoamide) phosphatase</go:name>
            <go:definition>A complex of a regulatory and catalytic subunit that catalyzes the dephorphorylation and concomitant reactivation of the alpha subunit of the E1 component of the pyruvate dehydrogenase complex (0005967).</go:definition>
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            <go:definition>Any of the heteromeric enzymes that act in the TCA cycle.</go:definition>
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            <go:definition>The inner membrane of organelles such as mitochondria and chloroplasts; highly selective to most ions and metabolites (contrast outer membrane 0019867).</go:definition>
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            <go:name>thylakoid membrane (sensu Viridiplantae)</go:name>
            <go:definition>A pigmented membrane component of a plant thylakoid.</go:definition>
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            <go:name>mitochondrial crista</go:name>
            <go:definition>Any of the inward folds of the mitochondrial inner membrane (0005743). Their number, extent, and shape differ in mitochondria from different tissues and organisms. They appear to be devices for increasing the surface area of the mitochondrial inner membrane (GO:0005743), where the enzymes of electron transport and oxidative phosphorylation are found. Their shape can vary with the respiratory state of the mitochondria.</go:definition>
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            <go:name>mitochondrial electron transport chain complex</go:name>
            <go:synonym>respiratory chain complex</go:synonym>
            <go:definition>The protein complexes that form the mitochondrial electron transport system (the respiratory chain). Complexes I, III and IV can, if embedded in an orientated environment (e.g. an intact mitochondrial inner membrane) transport protons.</go:definition>
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            <go:name>respiratory chain complex I</go:name>
            <go:synonym>NADH dehydrogenase (ubiquinone)</go:synonym>
            <go:definition>A part of the respiratory chain, containing about 25 different polypeptide subunits, including NADH dehydrogenase (ubiquinone), flavin mononucleotide and several different iron-sulfur clusters containing non-heme iron; the iron undergoes oxidation-reduction between Fe(II) and Fe(III). Catalyzes proton translocation linked to the oxidation of NADH by ubiquinone.</go:definition>
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            <go:name>respiratory chain complex II</go:name>
            <go:synonym>succinate dehydrogenase</go:synonym>
            <go:definition>A part of the respiratory chain, containing the four polypeptide subunits of succinate dehydrogenase, flavin-adenine dinucleotide and iron-sulfur. Catalyzes the oxidation of succinate by ubiquinone. Connects the TCA cycle with the respiratory chain.</go:definition>
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            <go:name>fumarate reductase complex</go:name>
            <go:synonym>GO:0030390</go:synonym>
            <go:definition>A membrane-bound flavoenzyme complex consisting of four subunits, A-D. A and B comprise the membrane-extrinsic catalytic domain and C (IPR003510; IPR004224) and D (IPR003418) link the catalytic centers to the electron-transport chain. This family consists of the 13kD hydrophobic subunit D. This component may be required to anchor the catalytic components of the fumarate reductase complex to the cytoplasmic membrane. Fumarate reductase couples the reduction of fumarate to succinate to the oxidation of quinol to quinone, in a reaction opposite to that catalyzed by the related complex II of the respiratory chain (succinate dehydrogenase-(ubiquinone); 0008177; GO:0008136)</go:definition>
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            <go:name>succinate dehydrogenase complex</go:name>
            <go:definition>A multimeric complex which consist of flavoprotein (subunit A ; IPR003952), iron-sulfur protein (subunit B) and membrane-bound cytochrome b560 (subunit C; IPR000701). In some Archaea, the membrane-bound subunits (C or C and D) do not neccessarily contain heme. Membrane-bound subunits can bind/react with quinones.</go:definition>
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            <go:name>respiratory chain complex III</go:name>
            <go:synonym>ubiquinol-cytochrome c oxidoreductase</go:synonym>
            <go:definition>A part of the respiratory chain, containing about 10 polypeptide subunits including four redox centers: cytochrome b/b6, cytochrome c1 and an Fe2S2 cluster. Catalyzes the oxidation of ubiquinol by oxidised cytochrome c1.</go:definition>
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            <go:name>ubiquinol-cytochrome c reductase</go:name>
            <go:definition>An enzyme complex that catalyzes the oxidation of ubiquinol by two molecules ferricytochrome c to form ubiquinone and two molecules of ferrocytochrome c; contains cytochrome b/b6 and cytochrome c1.</go:definition>
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            <go:name>respiratory chain complex IV</go:name>
            <go:synonym>cytochrome c oxidase</go:synonym>
            <go:definition>A part of the respiratory chain, containing the 13 polpeptide subunits of cytochrome c oxidase, including cytochrome a and cytochrome a3. Catalyzes the oxidation of reduced cytochrome c by dioxygen.</go:definition>
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            <go:name>mitochondrial inner membrane translocase complex</go:name>
            <go:definition>The protein transport machinery of the mitochondrial inner membrane (0005743) that contains three essential Tim proteins: Tim17 and Tim23 are thought to build a preprotein translocation channel while Tim44 interacts transiently with the matrix heat-shock protein Hsp70 to form an ATP-driven import motor.</go:definition>
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            <go:name>proton-transporting ATP synthase complex</go:name>
            <go:synonym>hydrogen-transporting ATP synthase</go:synonym>
            <go:definition>The enzyme that is responsible for the phosphorylation of ADP to ATP in mitochondria, during oxidative phosphorylation; it catalyzes the hydrolysis of ATP to ADP and orthophosphate.</go:definition>
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            <go:name>proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1)</go:name>
            <go:synonym>hydrogen-transporting ATP synthase, F1 sector</go:synonym>
            <go:definition>The catalytic sector of the mitochondrial hydrogen-transporting ATP synthase; it comprises the catalytic core and central stalk, and is peripherally associated with the mitochondrial inner membrane (0005743) when the entire ATP synthase is assembled.</go:definition>
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            <go:name>hydrogen-transporting ATP synthase, catalytic core</go:name>
            <go:definition>The hexamer that possesses the catalytic activity of the mitochondrial hydrogen-transporting ATP synthase.</go:definition>
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            <go:definition>One of two stalks that connect the catalytic core of the hydrogen-transporting ATP synthase to the membrane-associated F0 proteins; rotates within the catalytic core during catalysis.</go:definition>
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            <go:synonym>hydrogen-transporting ATP synthase, F0 sector</go:synonym>
            <go:definition>All non-F1 subunits of the mitochondrial hydrogen-transporting ATP synthase, including integral and peripheral mitochondrial innner membrane proteins.</go:definition>
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            <go:name>hydrogen-transporting ATP synthase, stator stalk</go:name>
            <go:definition>One of two stalks that connect the catalytic core of the hydrogen-transporting ATP synthase to the membrane-associated F0 proteins; is thought to prevent futile rotation of the catalytic core.</go:definition>
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            <go:definition>The external membrane of certain organelles such as mitochondria and chloroplasts; freely permeable to most ions and metabolites.</go:definition>
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            <go:name>mitochondrial permeability transition pore</go:name>
            <go:synonym>mitochondrial PT pore</go:synonym>
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            <go:name>Nebenkern</go:name>
            <go:definition>A product of the fusion of the mitochondria during spermatogenesis. After the completion of meiosis the mitochondria of the spermatid collect along side the nucleus and fuse into two masses; these wrap around each other to produce the spherical Nebenkern. During flagellum elongation the Nebenkern unfolds and the two derivatives (major and minor mitochondrial derivatives) elongate down the axoneme.</go:definition>
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            <go:name>myofibril</go:name>
            <go:synonym>striated mucsle fiber</go:synonym>
            <go:definition>The contractile element of skeletal and cardiac muscle; a long, highly organized bundle of actin, myosin, and other proteins that contracts by a sliding filament mechanism.</go:definition>
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            <go:name>striated muscle thick filament</go:name>
            <go:definition>Filaments formed of polymers of a muscle-specific myosin II isoform, found in the middle of sarcomeres in myofibrils.</go:definition>
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            <go:name>Z disc</go:name>
            <go:synonym>Z line</go:synonym>
            <go:definition>Platelike region of a muscle sarcomere to which the plus ends of actin filaments are attached.</go:definition>
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            <go:definition>The contractile fiber of smooth muscle cells.</go:definition>
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            <go:definition>Electron-dense region associated with a smooth muscle contractile fiber.</go:definition>
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            <go:definition>A small, membrane-bounded organelle that uses molecular oxygen to oxidize organic molecules; contains some enzymes that produce and others that degrade hydrogen peroxide.</go:definition>
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            <go:name>phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase</go:name>
            <go:definition>Includes phosphoenolpyruvate-protein phosphatase (enzyme I of the phosphotransferase system) and protein-N(PI)-phosphohistidine-sugar phosphotransferase (enzyme II of the phosphotransferase system).</go:definition>
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            <go:name>phragmoplast</go:name>
            <go:definition>Fibrous structure (light microscope view) that arises between the daughter nuclei at telophase and within which the initial partition (cell plate), dividing the mother cell in two (cytokinesis), is formed. Appears at first as a spindle connected to the two nuclei, but later spreads laterally in the form of a ring. Consists of microtubules.</go:definition>
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            <go:name>amyloplast starch grain</go:name>
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            <go:definition>The plastid organelle found in all apicomplexan parasites.</go:definition>
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            <go:definition>A chlorophyll-containing plastid with thylakoids organized into grana and frets, or stroma thylakoids, and embedded in a stroma.</go:definition>
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            <go:name>chloroplast stroma</go:name>
            <go:definition>The space enclosed by the double membrane of a chloroplast but excluding the thylakoid space. It contains DNA, ribosomes and some temporary products of photosynthesis.</go:definition>
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            <go:name>plastid stroma</go:name>
            <go:definition>The proteinaceous ground substance of plastids.</go:definition>
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            <go:name>chloroplast stromal thylakoid</go:name>
            <go:definition>Unstacked thylakoids that connect the grana stacks through the stroma.</go:definition>
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            <go:name>thylakoid (sensu Viridiplantae)</go:name>
            <go:definition>Saclike membranous structures (cisternae) in a chloroplast combined into stacks (grana) and present singly in the stroma (stroma thylakoids or frets) as interconnections between grana.</go:definition>
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            <go:name>granum</go:name>
            <go:definition>Distinct stack of lamellae seen within chloroplasts. Grana contain the pigments, electron transfer compounds, and enzymes essential to the light-dependent reactions of photosynthesis.</go:definition>
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            <go:name>granal stacked thylakoid</go:name>
            <go:definition>Appressed thylakoid membranes that are part of a granum (stacked regions). A characteristic of these appressed regions is the preferential localization of photosystem II.</go:definition>
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            <go:name>thylakoid</go:name>
            <go:synonym>photosynthetic membrane</go:synonym>
            <go:definition>A saclike vesicle that bears the photosynthetic pigments in photosynthetic organisms. In prokaryotes the thylakoids are of various shapes and are attached to the plasma membrane. In eukaryotes they are flattened, membrane-bound disclike structures located in the chloroplasts; in the chloroplasts of higher plants the thylakoids form dense stacks called grana. Isolated thylakoid preparations can carry out photosynthetic electron transport and the associated phosphorylation.</go:definition>
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            <go:name>chloroplast ATP synthase</go:name>
            <go:definition>The enzyme that catalyzes the phosphorylation of ADP to ATP in chloroplasts.</go:definition>
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            <go:name>thylakoid lumen (sensu Viridiplantae)</go:name>
            <go:definition>A cavity enclosed within the plant thylakoid membrane.</go:definition>
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            <go:name>light-harvesting complex (sensu Viridiplantae)</go:name>
            <go:definition>A thylakoid membrane complex of chlorophylls a and b together with chlorophyll a-b binding proteins. In addition, LHCs contain a number of other proteins, the function of which is speculative, together with accessory pigments. The LHCs capture and transfer energy to photosystems I and II.</go:definition>
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            <go:name>light-harvesting complex</go:name>
            <go:synonym>antenna complex</go:synonym>
            <go:definition>A protein-pigment complex that may be closely or peripherally associated to photosynthetic reaction centers that participate in harvesting and transferring radiant energy to the reaction center.</go:definition>
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            <go:name>PSI associated light-harvesting complex I</go:name>
            <go:synonym>LHCI</go:synonym>
            <go:definition>Protein-pigment complex associated with photosystem I.</go:definition>
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            <go:definition>Pigment-protein complex primarily associated to PSII in plants, green algae and cyanobacteria. Involved in state transitions that cause migration to PSI under certain environmental conditions such as high light.</go:definition>
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            <go:definition>Photosystem that functions as a light-dependent plastocynanin-ferredoxin oxidoreductase, transferring electrons from plastocyanin to ferredoxin.</go:definition>
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            <go:definition>An integral membrane complex containing the P680 reaction center. In the light, PSII functions as a water-plastoquinione oxidoreductase, transferring electrons from water to plastoquinone.</go:definition>
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            <go:definition>A plastid containing pigments other than chlorophyll, usually yellow and orange carotenoid pigments.</go:definition>
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            <go:definition>Plastid type found in Glaucophyta having unstacked thylakoid membranes bearing phycobillisomes; cyanelles are bound by a double membrane and a peptidoglycan layer.</go:definition>
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            <go:name>thylakoid (sensu Glaucystophyceae)</go:name>
            <go:definition>Photosynthetic membrane resembling that of cyanobacteria found in the cyanelles of certain algae.</go:definition>
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            <go:name>phycobilisome</go:name>
            <go:definition>Any of the granules, approximately 32 nm x 48 nm and consisting of highly aggregated phycobiliproteins, that are attached in arrays to the external face of a thylakoid membrane in algae of the phyla Cyanophyta and Rhodophyta, where they function as light-harvesting devices in photosyn-thesis. Excitation energy in the phycobilisome flows in the sequence: whence it passes to the antenna chlorophyll of photosystem 11. In Cyanophyta it is also known as a cyanosome.</go:definition>
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            <go:definition>A leucoplast in which oil is stored.</go:definition>
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            <go:name>etioplast</go:name>
            <go:definition>A plastid arrested in the development of chloroplasts from proplastids due to absence of light or low light conditions.</go:definition>
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            <go:name>etioplast prolamellar body</go:name>
            <go:definition>A three dimensional regular lattice found in etioplasts. It is composed of a continuous system of tubules but when exposed to light the symmetrical arrangement is rapidly lost as tubules become pinched off into two dimensional sections of lattice. These for perforated sheets of membrane that move apart, extend and increase, finally establishing the typical granal and intergranal lamellae of the mature chloroplast.</go:definition>
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            <go:name>leucoplast</go:name>
            <go:definition>Colorless plastid involved in the synthesis of monoterpenes.</go:definition>
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            <go:name>preprophase band</go:name>
            <go:definition>A dense band of microtubules, 1-3 pm wide, that appears just beneath the cell membrane before the start of cell division in the cells of higher plants. It precedes the onset of prophase and then disappears as mitosis begins, yet it somehow determines the plane of orientation of the new cell plate forming in late telophase and marks the zone of the parental cell wall where fusion with the growing cell plate ultimately occurs.</go:definition>
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            <go:synonym>polyribosome</go:synonym>
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            <go:synonym>scRNP</go:synonym>
            <go:definition>Any of various particulate complexes of proteins with molecules of small cytoplasmic RNA, found in the cytoplasm. Their function is unknown.</go:definition>
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            <go:definition>A closed structure, found only in eukaryotic cells, that is completely surrounded by unit membrane and contains liquid material.</go:definition>
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            <go:synonym>autophagosome</go:synonym>
            <go:definition>A double-membrane bound vesicle in which endogenous cellular material is sequestered; known as autophagosome in yeast.</go:definition>
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            <go:definition>Vacuole within a host cell in which a parasite resides.</go:definition>
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            <go:definition>Membrane surrounding a parasitophorous vacuole.</go:definition>
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            <go:synonym>tubulovesicular network</go:synonym>
            <go:definition>Tubular network of extensions from the parasitophorous vacuolar membrane that protrude into the host cytoplasm.</go:definition>
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            <go:definition>Space between a parasite plasma membrane and the parasitophorous vacuolar membrane.</go:definition>
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            <go:name>extrinsic vacuolar membrane protein</go:name>
            <go:definition>A protein associated with the vacuolar membrane; can be dissociated from the plasma membrane under mild conditions; does not possess transmembrane domains.</go:definition>
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            <go:synonym>peripheral membrane protein</go:synonym>
            <go:definition>An operational term for any protein that can be dissociated unchanged from a cell emebrane by a mild treatment such as increase in ionic strength of the medium or addition of a chelating agent to it. Such proteins are presumed to be loosely attached one or other surface of the cell membrane.</go:definition>
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            <go:name>nuclear exosome (RNase complex)</go:name>
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            <go:synonym>pilus</go:synonym>
            <go:definition>A proteinaceous hair-like appendage on the surface of bacteria; range from 2 - 8 nm in diameter.</go:definition>
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            <go:definition>Activates cyclin-dependent kinase 5; composed of regulatory and catalytic subunits.</go:definition>
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            <go:name>dosage compensation complex</go:name>
            <go:definition>An RNA-protein complex localized to the X chromosome of male Drosophila (at least) where it is required for the hyper-transcriptional activation of the X chromosome.</go:definition>
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            <go:name>female germ cell nucleus</go:name>
            <go:definition>The nucleus of the female germ cell and its descendents.</go:definition>
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            <go:name>heterogeneous nuclear ribonucleoprotein</go:name>
            <go:synonym>hnRNP</go:synonym>
            <go:definition>Particulate complexes of heterogeneous nuclear RNA (hnRNA; a heterogeneous mixture of RNA molecules of high Mr with a rapid turnover rate that occurs in cell nuclei during protein synthesis; it is the form of RNA synthesized in eukaryotes by RNA polymerase II, i.e. that which is translated into protein) with proteins, which are cell-specific and themselves heterogeneous. The protein component may play a role in the processing of the hnRNA to mRNA.</go:definition>
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            <go:name>male germ cell nucleus</go:name>
            <go:definition>The nucleus of a male germ cell and its descendents.</go:definition>
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            <go:name>nuclear matrix</go:name>
            <go:definition>The dense fibrillar network lying on the inner side of the nuclear membrane.</go:definition>
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            <go:name>nuclear membrane</go:name>
            <go:synonym>nuclear envelope</go:synonym>
            <go:definition>The envelope that surrounds the nucleus of eukaryotic cells. It is a double membrane composed of two lipid bilayers separated by a gap of width 20-40 nm (the perinuclear space).</go:definition>
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            <go:name>nuclear outer membrane</go:name>
            <go:synonym>outer envelope</go:synonym>
            <go:definition>The outer lipid bilayer of the nuclear envelope; continuous with the endoplasmic reticulum of the cell and sometimes studded with ribosomes.</go:definition>
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            <go:name>nuclear pore membrane protein</go:name>
            <go:definition>A protein of the nuclear pore complex. The nuclear pore complex constitutes a diffusion channel about 9 nm wide in which proteins enter and leave the nucleus. Small proteins freely diffuse, but larger proteins are actively transported.</go:definition>
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            <go:definition>A ubiquitin ligase complex that degrades mitotic cyclins and anaphase inhibitory protein, thereby triggering sister chromatid separation and exit from mitosis.</go:definition>
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            <go:definition>A small, dense body one or more of which are present in the nucleus of eukaryotic cells. It is rich in RNA and protein, is not bounded by a limiting membrane, and is not seen during mitosis. Its prime function is the transcription of the nucleolar DNA into 45S ribosomal-precursor RNA, the processing of this RNA into 5.8S, 18S, and 28S components of ribosomal RNA, and the association of these components with 5S RNA and proteins synthesized outside the nucleolus. This association results in the formation of ribonucleoprotein precursors; these pass into the cytoplasm and mature into the 40S and 60S subunits of the ribosome.</go:definition>
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            <go:name>ribonuclease MRP</go:name>
            <go:definition>A ribonucleoprotein complex that performs the first cleavage in rRNA transcript processing and is also involved in mitochondrial RNA processing; may be abbreviated RNase MRP.</go:definition>
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            <go:name>ribonuclease P</go:name>
            <go:definition>Abbr: RNase P; a ribonucleoprotein complex responsible for the 5' endonucleolytic cleavage step of precursor tRNAs to yield mature tRNAs (in eubacteria, archaea, and eukaryotes). The RNA component is required (and in some cases sufficient for) the catalytic activity. The protein complexity of the complex varies with kingdom and species. In yeast, this enzyme is localized to the nucleolus.</go:definition>
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            <go:definition>A complex required for the transcription of rDNA by RNA polymerase I. In yeast the complex consists of Rrrn5p, Rrn9p, Rrn10p, histones H3 and H4, and Uaf30p.</go:definition>
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            <go:name>small nucleolar ribonucleoprotein</go:name>
            <go:synonym>snoRNP</go:synonym>
            <go:definition>Any of various particulate complexes of proteins with molecules of small nucleolar RNA (any of a class of small RNAs that participate in the processing of ribosomal RNA; they contain a long stretch of sequence complementarity to conserved sequences in mature mRNA), found in the eukaryotic nucleolus. They are possibly the same as processosomes.</go:definition>
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            <go:definition>That part of the nuclear content other than the chromosomes or the nucleolus.</go:definition>
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            <go:definition>A protein complex that enables the RNA polymerase II - general RNA polymerase II transcription factor complex to react to transcriptional activator proteins; also enhance the level of basal transcription.</go:definition>
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            <go:definition>Extra-nucleolar nuclear domains usually visualised by confocal microscopy and fluoresent antibodies to specific proteins.</go:definition>
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            <go:synonym>coiled body</go:synonym>
            <go:definition>A class of nuclear body, first seen after silver staining by Cajal in 1903, enriched in small nuclear ribonucleoproteins, and certain general RNA polymerase II transcription factors; ultrastructurally, they appear as a tangle of coiled, electron-dense threads roughly 0.5 um in diameter; involved in aspects of snRNP biogenesis; the protein coilin serves as a marker for Cajal bodies. Gall argues that Cajal bodies are the sites for preassembly of transcriptosomes, unitary particles involved in transcription and processing of RNA.</go:definition>
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            <go:name>Lands</go:name>
            <go:definition>A class of nuclear body (Lands = LYSP100-associated nuclear domains); they are globular, electron-dense structures that may traffic between the nucleus and cytoplasm; they react against SP140 auto-antibodies.</go:definition>
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            <go:synonym>nuclear dot</go:synonym>
            <go:definition>A class of nuclear body; they react against SP100 auto-antibodies (PML = ProMyelocytic Leukemia); cells typically contain 10-30 PML bodies per nucleus; alterations in the localization of PML bodies occurs after viral infection.</go:definition>
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            <go:name>nuclear speck</go:name>
            <go:synonym>nuclear speckle</go:synonym>
            <go:synonym>speckle domain</go:synonym>
            <go:synonym>speckle focus</go:synonym>
            <go:definition>Discrete extra-nucleolar subnuclear domains, 20-50 in number, in which splicing factors are seen to be localised by immunofluorescense microscopy.</go:definition>
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            <go:name>nucleosome remodeling complex</go:name>
            <go:definition>A protein complex that is required for the induced transcription of many genes; alters chromatin structure so as to allow the binding of specific RNA polymerase II transcription factors.</go:definition>
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            <go:definition>The Y-shaped region of a replicating DNA molecule, resulting from the separation of the DNA strands and in which the synthesis of new strands takes place.</go:definition>
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            <go:synonym>primosome</go:synonym>
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            <go:name>delta DNA polymerase</go:name>
            <go:definition>A DNA polymerase with both polymerase and 3'-exonuclease activities; heterodimeric enzyme with subunits of circa 125 kD and 50 kD; functions in DNA replication, mismatch repair and excision repair.</go:definition>
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            <go:name>delta-DNA polymerase cofactor</go:name>
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            <go:name>epsilon DNA polymerase</go:name>
            <go:definition>A nuclear DNA polymerase with proofreading exonuclease activity. High processivity in the absence of PCNA. Also involved in nucleotide excision repair and mismatch repair.</go:definition>
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            <go:name>transcription elongation factor complex</go:name>
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            <go:name>transcription elongation factor complex b</go:name>
            <go:definition>A complex of cyclin T and a cyclin-dependent protein kinase, catalyst (0019907) that facilitates the transition from abortive to productive elongation by phosphorylating the CTD domain of the large subunit of DNA-directed RNA polymerase II, holoenzyme ; GO:0016591.</go:definition>
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            <go:name>CCAAT-binding factor complex</go:name>
            <go:definition>A heteromeric transcription factor complex that binds to the CCAAT-box upstream of promoters; in Saccharomyces it activates the transcription of genes in response to growth in a nonfermentable carbon source; consists of four known subunits: HAP2, HAP3, HAP4 and HAP5.</go:definition>
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            <go:name>CCR4-NOT complex</go:name>
            <go:definition>A large multimeric transcription factor complex that can regulate transcrption positively or negatively; consists of a core complex plus additional proteins; may interact with other proteins to control initiation of transcription. In Saccharomyces the core complex comprises Ccr4p, Caf1p, Not1p, Not2p, Not3p, Not4p, and Not5p; Caf4p, Caf16p, and several less well characterized proteins.</go:definition>
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            <go:definition>The core of the CCR4-NOT transcription factor complex. In Saccharomyces the CCR4-NOT core complex comprises Ccr4p, Caf1p, Not1p, Not2p, Not3p, Not4p, and Not5p.</go:definition>
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            <go:name>core-binding factor</go:name>
            <go:definition>A heterodimer with &amp;agr;- and &amp;bgr;-subunits that binds the core site 5'-PYGPYGGT-3' of several enhancers and promoters; the &amp;bgr;-subunit enhances the DNA binding of the &amp;agr;-subunit.</go:definition>
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            <go:synonym>ICE activator complex</go:synonym>
            <go:definition>Transcription factor complex that binds to the insulin control element (ICE), a DNA sequence element found within the 5'-flanking region of the insulin gene, and activetes ICE-mediated trasncription.</go:definition>
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            <go:synonym>SNAPc</go:synonym>
            <go:definition>A protein complex that recognises the proximal sequence element of RNA polymerase II and III snRNA promoters.</go:definition>
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            <go:definition>A transcription factor for eukaryotic RNA polymerase III promoters that is an RNA polymerase binding protein.</go:definition>
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            <go:name>zeta DNA polymerase</go:name>
            <go:definition>A low fidelity DNA-directed DNA polymerase that functions during replication, to promote the extension of forks whose progression is stopped for any reason; a non-processive enzyme with no 3'-5' exonuclease activity; possesses deoxycytidyl transferase activity, incorporating deoxycytidyl opposite abasic sites. Functions during DNA repair and mutagenesis. Composed of two subunits.</go:definition>
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            <go:name>perinuclear space</go:name>
            <go:definition>The zone, 20-40 nm wide, between the two lipid bilayers of the nuclear envelope.</go:definition>
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            <go:synonym>COP9 complex</go:synonym>
            <go:definition>A complex involved in regulation of development in many species; also regulates photomorphogenesis in plants; its subuits are related to those of the proteasome</go:definition>
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            <go:name>single-stranded DNA dependent ATP dependent DNA helicase</go:name>
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            <go:name>small nuclear ribonucleoprotein</go:name>
            <go:synonym>snRNP</go:synonym>
            <go:definition>Any of various particulate complexes of proteins with molecules of small nuclear RNA (snRNA), found in the eukaryotic nucleus; the particles are =250 kDa. They are named according to the snRNAs they contain: the U4/U6 snRNP, e.g., contains U4 and U6 snRNA. They are involved in RNA splicing (see spliceosome). Patients with systemic lupus erythematosus make antibodies directed against one or more snRNPs.</go:definition>
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            <go:name>spliceosome</go:name>
            <go:definition>A ribonucleoprotein complex, containing RNA and small nuclear ribonucleoproteins (snRNPs) that is assembled during the splicing of messenger RNA primary transcript to excise an intron.</go:definition>
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            <go:definition>The first portion of the spliceosome to assemble in mRNA splicing; in commitment complex formation the 5' and 3' splice sites are recognized by the U1 snRNP and the U2 snRNP auxiliary factor, respectively.</go:definition>
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            <go:definition>Small region on the surface of a cell that anchors the cell to the extracellular matrix and that are points of termination of actin filaments.</go:definition>
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            <go:definition>Point of contact between the basal surface of epithelial cells and the basal lamina. Morphologically resembles desmosomes; attached to intermediate filaments.</go:definition>
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            <go:synonym>intercalated disc</go:synonym>
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            <go:definition>Invertebrate-specific cell-cell junctions which form a band around the apical borders of epithelial cells and attach to actin filaments.</go:definition>
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            <go:name>spot adherens junction</go:name>
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            <go:synonym>desmosome</go:synonym>
            <go:synonym>punctum adherens</go:synonym>
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            <go:name>zonula adherens</go:name>
            <go:synonym>belt desmosome</go:synonym>
            <go:synonym>intermediate junction</go:synonym>
            <go:definition>Cell-cell adherens junction which forms a continuous belt near the apex of epithelial cells.</go:definition>
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            <go:name>desmosome</go:name>
            <go:synonym>macula adherens</go:synonym>
            <go:synonym>spot desmosome</go:synonym>
            <go:definition>Button-like point of intercellular contact through whichthe intermediate filaments of adjacent cells are connected indirectly.</go:definition>
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            <go:synonym>communicating junction</go:synonym>
            <go:synonym>macula communicans</go:synonym>
            <go:synonym>zonula communicans</go:synonym>
            <go:definition>Any specialized areas of the plasma membranes of adjacent cells where the membranes are 2-4nm apart and penetrated by a connexon.</go:definition>
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            <go:name>connexon</go:name>
            <go:definition>An assembly of six molecules of connexin, made in the Golgi apparatus and subsequently transported to the plasma membrane, where docking of two connexons on apposed plasma membranes across the extracellular space forms a gap junction.</go:definition>
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            <go:definition>Paracrystalline assemblies of several dozen (1,4)Beta-D-glucan chains hydrogen bonded to one another along their length.</go:definition>
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            <go:name>plasmodesmatal plasma membrane</go:name>
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            <go:synonym>zonula occludens</go:synonym>
            <go:definition>A belt-like region of very close contact between the plasma membranes of adjacent cells so that the intercellular space is completely occluded. They occur in epithelia and brain endothelia.</go:definition>
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            <go:definition>A heteromeric complex of flotillin 1, flotillin 2, caveolin 1 and caveolin 2 within the caveolar membrane (0016599).</go:definition>
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            <go:synonym>peripheral plasma membrane protein</go:synonym>
            <go:definition>A protein associated with the plasma membrane; can be dissociated from the plasma membrane under mild conditions; does not possess transmembrane domains.</go:definition>
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            <go:definition>Complex of peripheral cytoplasmic proteins (&amp;agr;-, &amp;bgr;- and &amp;ggr;- catenin) that interact with the cytoplasmic region of uvomorulin/E-cadherin to connect it to the actin cytoskeleton.</go:definition>
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            <go:name>heterotrimeric G-protein complex</go:name>
            <go:definition>Any of a family of heterotrimeric GTP-binding and hydrolising proteins; they belong to a superfamily of GTPases that includes monomeric proteins such as EF-Tu and Ras. Heterotrimeric G-proteins consist of three subunits; the alpha subunit contains the guanine nucleotide binding site and possesses GTPase activity; the beta and gamma subunits are tightly associated and function as a beta-gamma heterodimer; extrinsic plasma membrane proteins (cytoplasmic face) that function as a complex to transduce signals from G-protein coupled receptors (0004930) to an effector protein.</go:definition>
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            <go:definition>The specialized microvillar organelle on the apical surfaces of a photoreceptor cell containing the visual pigment rhodopsin and most of the proteins involved in phototransduction.</go:definition>
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            <go:definition>An integral membrane protein found in the plasma membrane; cannot be dissociated from the plasma membrane except by drastic treatment with a reagent such as a detergent, protein denaturant or organic solvent; has one or more transmembrane domains.</go:definition>
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            <go:definition>Thin, stiff protrusion extended by the leading edge of a crawling fibroblast; usually approximately 0.1 mm wide, 5-10 mm long; contains a loose bundle of about 20 actin filaments oriented with their plus ends pointing outward.</go:definition>
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            <go:definition>Thin cylindrical membrane-covered projections on the surface of an animal cell containing a core bundle of actin filaments. Present in especially large numbers on the absorptive surface of intestinal cells.</go:definition>
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            <go:definition>Invagination of the plasma membrane of a muscle cell that extends inward from the cell surface around each myofibril. The ends of T-tubules make contact with the sarcoplasmic reticulum membrane.</go:definition>
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            <go:definition>Bacteriochlorophyll a binding complex that is peripherally associated to the bacterial reaction center</go:definition>
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            <go:name>B800-820 antenna complex</go:name>
            <go:synonym>LH3 complex</go:synonym>
            <go:synonym>light harvesting complex III</go:synonym>
            <go:definition>Protein-pigment complex that absorbs light at 800 and 820 nm; is peripherally associated to the bacterial reaction center; transfers excitation energy to the B875 antenna complex.</go:definition>
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            <go:name>B800-850 antenna complex</go:name>
            <go:synonym>LH2 complex</go:synonym>
            <go:synonym>light harvesting complex II</go:synonym>
            <go:definition>Protein-pigment complex that absorbs light at 800 and 850 nm; is peripherally associated to the bacterial reaction center; transfers excitation energy to the B875 antenna complex.</go:definition>
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            <go:name>reaction center (sensu Proteobacteria)</go:name>
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            <go:definition>One of the photochemical systems containing photosynthetic and accessory pigments and electron carriers that operate in sequence to perform the two light reactions of photosynthesis.</go:definition>
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            <go:name>type I protein secretion system complex</go:name>
            <go:definition>A complex of three secretory proteins that carry out secretion in the type I secretion system: an inner membrane transport ATPase (termed ABC protein for ATP-binding cassette), which provides the energy for protein secretion; an outer membrane protein, which is exported via the sec pathway; and a membrane fusion protein, which is anchored in the inner membrane and spans the periplasmic space.</go:definition>
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            <go:name>type III protein secretion system complex</go:name>
            <go:definition>A complex of approximately 20?proteins, most of which are located in the inner membrane that carries out protein secretion in the type III secretion system; type III secretion also requires a cytoplasmic, probably membrane-associated ATPase.</go:definition>
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            <go:name>photosynthetic electron transport chain</go:name>
            <go:definition>A series of membrane-linked oxidation-reduction reactions in which electrons are transferred from an initial electron donor through a series of intermediates to a final electron acceptor (usually oxygen).</go:definition>
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            <go:name>cytochrome b6f complex</go:name>
            <go:definition>Complex that transfers electrons from reduced plastiquinone to oxidized plastocyanin and translocates protons from the stroma to the lumen.</go:definition>
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            <go:name>photosystem I reaction center</go:name>
            <go:definition>A photochemical system containing P700, the chlorophyll a dimer that functions as a primary electron donor. Functioning as a light-dependent plastocynanin-ferredoxin oxidoreductase, it transfers electrons from plastocyanin to ferredoxin.</go:definition>
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            <go:name>photosystem II reaction center</go:name>
            <go:definition>An integral membrane complex containing P680, the chlorophyll a molecule that functions as a primary electron donor. In the light, functioning as a water-plastoquinione oxidoreductase, it transfers electrons from water to plastoquinone.</go:definition>
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            <go:name>external outer membrane of Gram-negative bacteria</go:name>
            <go:definition>A lipid bilayer that forms the outermost layer of the cell envelope of Gram-negative bacteria; enriched in polysaccharide and protein; the outer leaflet of the membrane contains specific lipopolysaccharide structures.</go:definition>
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            <go:definition>A multisubunit non-phosphorylated ATPase that is involved in the transport of ions.</go:definition>
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            <go:definition>A thin cytoplasmic bridge formed between daughter cells at the end of cytokinesis. The midbody forms where the contractile ring constricts, and may persist for some time before finally breaking to complete cytokinesis.</go:definition>
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            <go:synonym>mating projection</go:synonym>
            <go:definition>The characteristic projection formed in response to mating pheromone by cells of Saccharomyces and other fungi with similar life cycles. Named after the Al Capp cartoon character, whose shape it resembles.</go:definition>
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            <go:name>site of polarized growth (sensu Fungi)</go:name>
            <go:definition>A part of a fungal cell where non-isotropic growth occurs.</go:definition>
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            <go:name>cell wall (sensu Gram-negative Bacteria)</go:name>
            <go:synonym>murein sacculus</go:synonym>
            <go:synonym>peptidoglycan</go:synonym>
            <go:definition>The peptidoglycan layer of the Gram negative cell envelope. In Gram negative cells the peptidoglycan is relatively thin (ca. 2 nm) and is linked to the outer membrane by lipoproteins. In Gram negative cells the peptidoglycan is too thin to retain the primary stain in the Gram staining procedure and therefore cells appear red after Gram stain.</go:definition>
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            <go:name>cell wall (sensu Bacteria)</go:name>
            <go:synonym>envelope (sensu Bacteria)</go:synonym>
            <go:synonym>murein sacculus</go:synonym>
            <go:synonym>peptidoglycan</go:synonym>
            <go:definition>A protective structure outside the cytoplasmic membrane composed of peptidoglycan, a molecule made up of a glycan (sugar) backbone of repetitively alternating N-acetylglucosamine and N-acetylmuramic acid with short, attached, cross-linked peptide chains containing unusual amino acids; also called murein.</go:definition>
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            <go:name>periplasmic space (sensu Gram-negative Bacteria)</go:name>
            <go:definition>The region between the inner (cytoplasmic) membrane and outer membrane of Gram-negative bacteria.</go:definition>
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            <go:name>cell wall</go:name>
            <go:definition>The rigid or semi-rigid envelope lying outside the cell membrane of plant, fungal, and most prokaryotic cells, maintaining their shape and protecting them from osmotic lysis. In plants it is made of cellulose and, often, lignin; in fungi it is composed largely of polysaccharides; in bacteria it is composed of peptidoglycan.</go:definition>
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            <go:name>cell wall (sensu Gram-positive Bacteria)</go:name>
            <go:synonym>murein sacculus</go:synonym>
            <go:synonym>peptidoglycan</go:synonym>
            <go:definition>A layer of peptidoglycan found outside of the cytoplasmic membrane. In Gram positive cells the peptidoglycan is relatively thick (ca. 40 nm) and retains the primary stain of the Gram procedure, thus cells appear blue after Gram stain. Gram positive cell walls often contain teichoic acids (acidic anionic polysaccharides) bound to the peptidoglycan.</go:definition>
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            <go:name>periplasmic space (sensu Fungi)</go:name>
            <go:definition>The region between the plasma membrane and the cell wall in fungi.</go:definition>
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            <go:name>yeast-form cell wall</go:name>
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            <go:name>cell wall (sensu Magnoliophyta)</go:name>
            <go:definition>A more or less rigid membrane enclosing the protoplast of a cell and, in higher plants, composed of cellulose and other organic and inorganic substances.</go:definition>
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            <go:definition>The outermost external structures which surround a bacterial cell.</go:definition>
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            <go:name>capsule</go:name>
            <go:definition>A protective structure surrounding some bacteria attached externally to the cell wall, often, but not always, constructed of polysaccharides. Capsules play an important role in pathogenicity, preventing phagocytosis by eukaryotic cells.</go:definition>
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            <go:definition>A crystalline protein layer surrounding some bacteria.</go:definition>
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            <go:definition>A protective structure surrounding some bacteria, usually composed of polysaccharides.</go:definition>
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            <go:definition>A layer consisting mainly of proteins (especially collagen) and glycosaminoglycans (mostly as proteoglycans) that forms a sheet underlying cells such as endothelial and epithelial cells. The proteins are secreted by cells in the vicinity.</go:definition>
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            <go:definition>A thin layer of dense material found in various animal tissues interposed between the cells and the adjacent connective tissue. It consists of the basal lamina plus an associated layer of reticulin fibres.</go:definition>
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            <go:definition>Laminins are glycoproteins that are major constituents of the basement membrane of cells; Laminins are trimeric molecules; laminin-1 is an alpha1 beta1 gamma1 trimer.</go:definition>
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            <go:definition>A group of fibrous proteins of very high tensile strength that form the main component of connective tissue in animals. Collagen is highly enriched in glycine (up to one-third of its amino-acid residues) and somewhat less so in proline plus 3- and 4-hydroxyproline (about 21%).</go:definition>
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            <go:definition>A cell-surface glycoprotein of monocytes, macrophages, and granulocytes that is implicated in the adhesive interactions of these cells as well as in mediating the uptake of complement-coated particles. It probably recognises the RGD peptide in complement component C3b. It is a heterodimer of &amp;agr;&lt;down&gt;M&lt;/down&gt; and &amp;bgr;&lt;down&gt;2&lt;/down&gt; chains (mouse).</go:definition>
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            <go:definition>Extracellular matrix components occuring independently or along with elastin. Thought to have force-bearing functions in tendon. In addition to fibrillins, microfibrils may contain other associated proteins.</go:definition>
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            <go:definition>That part of a multicellular organism outside the cells proper - usually taken to be outside the plasma membranes - and occupied by fluid.</go:definition>
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            <go:definition>Layer of intercellular material, chiefly pectic substances, cementing together the primary walls of contiguous cells.</go:definition>
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            <go:definition>A highly soluble elongated protein from blood plasma concerned in clot formation. It is converted into fibrin monomer by the action of thrombin. Fibrinogen in a hexamer, 46 nm long and 9 nm maximal diameter, containing two sets of nonidentical chains (&amp;agr;, &amp;bgr;, and &amp;ggr;) linked together by disulfide bonds (mouse).</go:definition>
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            <go:synonym>complete virus particle</go:synonym>
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            <go:name>knob (sensu Plasmodium spp.)</go:name>
            <go:definition>Protrusion that develops in the plasma membrane of a parasitized erythrocyte.</go:definition>
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            <go:name>interstitial matrix</go:name>
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            <go:definition>Specific locations and structures in the virus infected cell involved in assembling new virions.</go:definition>
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            <go:definition>Specific locations and structures in the virus infected cell involved in replicating the viral genome.</go:definition>
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            <go:definition>Specific locations and structures in the virus infected cell involved in transcribing the viral genome.</go:definition>
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            <go:definition>Viral genome is formed from ribonucleic acid. This results in genome replication and expression of genetic information being inextricably linked.</go:definition>
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            <go:definition>A RNA genome that contains coding regions that are either positive sense or negative sense on the same RNA molecule.</go:definition>
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            <go:name>cell wall inner membrane</go:name>
            <go:synonym>cytoplasmic membrane</go:synonym>
            <go:definition>In Gram-negative bacteria the membrane that separates the cytoplasm from the murein sacculus. OBSOLETE</go:definition>
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            <go:definition>The peptidoglycan layer of the cell wall of gram-negative bacteria OBSOLETE</go:definition>
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            <go:name>clathrin adaptor</go:name>
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            <go:name>clathrin coat</go:name>
            <go:definition>The coat of coated vesicles, coated pits and synaptic vesicles, a polyhedral lattice of subunits; each subunit, or clathrin triskelion, consists of three clathrin heavy chains and three clathrin light chains. OBSOLETE</go:definition>
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            <go:name>coatomer</go:name>
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            <go:name>ER-Golgi transport vesicle</go:name>
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            <go:name>eukaryotic translation initiation factor 4 complex</go:name>
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            <go:definition>A peptidoglycan polymer that forms the shape-determining structure of the cell all of Gram-negative bacteria. OBSOLETE</go:definition>
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            <go:name>murein sacculus</go:name>
            <go:synonym>peptidoglycan layer</go:synonym>
            <go:definition>A structure formed of the cross-linked polymer peptidoglycan (also called murein) that forms a covalently closed net around a bacterial cell, and imparts structural stability to the bacterial cell wall. OBSOLETE</go:definition>
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            <go:name>periplasmic space</go:name>
            <go:definition>The region in a bacterial or yeast cell between the cell membrane and the cell wall.</go:definition>
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            <go:synonym>secretory granule</go:synonym>
            <go:synonym>transition vesicle</go:synonym>
            <go:synonym>transport vesicle</go:synonym>
            <go:definition>A small subcellular vesicle, or granule, surrounded by a single- layered membrane; formed from the Golgi apparatus (0005794) and contains a highly concentrated protein destined for secretion. OBSOLETE</go:definition>
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                <go:reference>23540	211	Cellular structure, organization and biogenesis	Intracellular transport vesicles</go:reference>
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            <go:synonym>V-ATPase</go:synonym>
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            <go:name>unlocalized</go:name>
            <go:definition>Used as a holding place for cellular components whose precise localization is, as yet, unknown, or has not been determined by GO (the latter is the major reason for nodes to have this parent); this term should not be used for annotation of gene products (see: cellular_component unknown, 0008372).</go:definition>
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            <go:synonym>calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase</go:synonym>
            <go:definition>A heterodimeric calcium ion/calmodulin dependent protein phosphatase composed of catalytic and regulatory subunits; the regulatory subunit is very similar in sequence to calmodulin.</go:definition>
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            <go:definition>The complex formed by the catalytic subunit of protein phosphatase 4 plus a regulatory subunit.</go:definition>
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            <go:name>protein phosphatase type 1</go:name>
            <go:definition>An ATP, Mg2+-dependent protein serine/threonine phosphatase (AMD phosphatase) that consists of a catalytic subunit of 38 kDa and a modulator subunit of 23 kDa, which is subject to phosphorylation, thus activating the phosphatase.</go:definition>
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            <go:definition>A protein serine/threonine phosphatase that is polycation-stimulated (PCS), being directly stimulated by protamine, polylysine, or histone H1; it constitutes a subclass of several enzymes activated by different histones and polylysine.</go:definition>
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            <go:definition>The totality of the chemical reactions and physical changes that occur in living organisms, comprising anabolism and catabolism; may be qualified to mean the chemical reactions and physical processes undergone by a particular substance, or class of substances, in a living organism.</go:definition>
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            <go:definition>Interactions, directly with the host cell macromolecular machinery, to allow virus replication.</go:definition>
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            <go:name>viral life cycle</go:name>
            <go:synonym>viral infection</go:synonym>
            <go:synonym>viral replication cycle</go:synonym>
            <go:definition>A set of processes by which a virus reproduces. Usually, this is by infection of a host cell, replication of the viral genome, and assembly of progeny virus particles. In some cases the viral genetic material may integrate into the host's genome and only subsequently, under particular circumstances, "complete" its life cycle; see viral infectious cycle (0019058) and its children, and lysogeny (GO:0030069).</go:definition>
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            <go:definition>The countering of host defenses by active or passive mechanisms.</go:definition>
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            <go:definition>Viral processes that result in the induction of apoptosis of infected cells, facilitating release and spread of progeny virions.</go:definition>
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            <go:synonym>host cell shut-off</go:synonym>
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            <go:definition>An interaction between a pollen grain and pistil that results in unimpeded growth of the pollen tube through the stigma and style.</go:definition>
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            <go:definition>Pollination involves interactions between the female tissues (stigma, style and ovary) and the male gametophyte or the pollen tube cell, which contains the sperm cells.</go:definition>
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            <go:definition>A mechanism that functions to prevent self-fertilization in flowering plants that is determined by the diploid genotype of the parent plant. In sporophytic incompatibility the pollen does not germinate, consequently fertilization does not take place.</go:definition>
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            <go:definition>A mechanism that functions to prevent self-fertilization in flowering plants that is determined by the diploid genotype of the parent plant. In sporophytic incompatibility the pollen does not germinate, consequently fertilization does not take place.</go:definition>
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            <go:name>incompatible pollen-pistil interaction</go:name>
            <go:definition>An interaction between a pollen grain and pistil that results in inhibition of pollen germination/growth.</go:definition>
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            <go:definition>A change in state or activity of an organism (in terms of movement, secretion, enzyme production, changes in gene expression etc) as a result of the perception of an external stimulus.</go:definition>
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            <go:definition>Relaying of a signal by conversion from one physical or chemical form to another. In cell biology, the process by which a cell converts an extracellular signal into a response.</go:definition>
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            <go:definition>Process of desensitization (diminishing response with time) of the signal transduction system to the pheromone signal resulting in a resumed mitotic cell cycle. Desensitization also involves internalization of pheromone receptors and degradation of mating pheromone by extracellular proteases.</go:definition>
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            <go:name>pheromone response (sensu Saccharomyces)</go:name>
            <go:definition>A process in which a haploid yeast cell senses and reacts to mating pheromone secreted by a haploid cell of the opposite mating type. This process involves pheromone ligand binding to heterotrimeric G-protein coupled receptors and subsequent signaling via the Ste MAPK pathway to affect morphogenesis, the cell cycle, and transcription. Upon sensing pheromone, cells initiate polarized growth towards the mating partner (shmooing). The response also involves arresting the cells in G1 until cell fusion.</go:definition>
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            <go:name>cell cycle arrest (sensu Saccharomyces)</go:name>
            <go:definition>Process by which yeast cells are arrested in G1 phase in response to mating pheromone prior to cell fusion.</go:definition>
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            <go:name>cell cycle arrest</go:name>
            <go:definition>Any process by which progression through the cell cycle is halted during one of the normal phases (G1, S, G2, M).</go:definition>
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            <go:name>signal transduction of mating signal (sensu Saccharomyces)</go:name>
            <go:definition>A process where an extracellular signal (peptide pheromone) binds to a G-protein coupled transmembrane receptor, leading to activation of a MAP kinase cascade that ultimately leads to transcriptional induction of genes necessary for the mating process. These downstream processes include arresting the cell cycle in G1 as a prelude to cell-cell fusion and karyogamy, and the generation of unique morphological structures (mating projections or shmoos) that are the sites of contact for cell-cell fusion.</go:definition>
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            <go:definition>The series of events required for gravitational force to be detected and converted to a molecular signal.</go:definition>
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            <go:definition>A change in state or activity of the organism (in terms of movement, secretion, enzyme production, changes in gene expression etc) as a result of the perception of gravity.</go:definition>
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            <go:definition>A change in state or activity of the organism (in terms of movement, secretion, enzyme production, changes in gene expression etc) as a result of the perception of a light stimulus.</go:definition>
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            <go:definition>The reception of a (UV light) photon by a cell; UV light being defined as having a wavelength within the range 13.6-400nm.</go:definition>
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            <go:definition>A change in state or activity of an organism (in terms of movement, secretion, enzyme production, changes in gene expression etc) as a result of the perception of symbiotic bacteria (a bacteria which lives in close physical association with another organism).</go:definition>
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            <go:definition>The metabolism of a drug, i.e. a substance used in the diagnosis, treatment or prevention of a disease; as used here antibiotic substances (see antibiotic metabolism) are considered to be drugs, even if not used in medical or veterinary practice.</go:definition>
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            <go:definition>The metabolism of a toxin, i.e. a poisonous compound (typically a protein) that is produced by cells or organisms and that can cause disease when introduced into the body or tissues of an organism.</go:definition>
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            <go:definition>Biosynthesis of a bacteriocin: any of a heterogeneous group of polypeptide antibiotics that are secreted by certain bacterial strains and are able to kill cells of other susceptible (frequently related) strains after adsorption at specific receptors on the cell surface. They include the colicins, and their mechanisms of action vary.</go:definition>
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            <go:name>bacteriocin immunity</go:name>
            <go:definition>A process that mediates resistance to a bacteriocin: any of a heterogeneous group of polypeptide antibiotics that are secreted by certain bacterial strains and are able to kill cells of other susceptible (frequently related) strains after adsorption at specific receptors on the cell surface. They include the colicins, and their mechanisms of action vary.</go:definition>
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            <go:name>1,3-dichloro-2-propanol metabolism</go:name>
            <go:synonym>DCP</go:synonym>
            <go:definition>The metabolism of 1,3-dichloro-2-propanol (DCP); a halohydrin suspected of being carcinogenic, mutagenic and genotoxic. DCP is used as a general solvent, as an intermediate in organic synthesis and in paints, varnishes, lacquers, water colors, binders and photographic lacquers.</go:definition>
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            <go:name>1-aminocyclopropane-1-carboxylate metabolism</go:name>
            <go:synonym>ACP metabolism</go:synonym>
            <go:definition>The metabolism of 1-aminocyclopropane-1-carboxylate,  a natural product found in plant tissues. It is a key intermediate in the biosynthesis of ethylene, a fruit-ripening hormone in plants.</go:definition>
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            <go:synonym>aromatic hydrocarbon metabolism</go:synonym>
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            <go:name>2,4-dichlorophenoxyacetic acid metabolism</go:name>
            <go:synonym>2,4-D metabolism</go:synonym>
            <go:definition>The metabolism of 2,4-dichlorophenoxyacetic acid, a chlorinated phenoxy compound which functions as a systemic herbicide and is used to control many types of broadleaf weeds.</go:definition>
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            <go:name>2-aminobenzenesulfonate metabolism</go:name>
            <go:definition>The metabolism of 2-aminobenzenesulfonate, an aromatic sulfonate used in organic synthesis and in the manufacture of various dyes and medicines.</go:definition>
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            <go:name>2-aminobenzenesulfonate desulfonation</go:name>
            <go:definition>The removal of the sulphonate group from 2-aminobenzenesulfonate, an aromatic sulfonate used in organic synthesis and in the manufacture of various dyes and medicines.</go:definition>
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            <go:name>2-chloro-N-isopropylacetanilide metabolism</go:name>
            <go:synonym>propachlor metabolism</go:synonym>
            <go:definition>The metabolism of 2-chloro-N-isopropylacetanilide, an acylanide herbicide widely used to protect corn, onion, cabbage, rose bushes, and ornamental plants.</go:definition>
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            <go:definition>The series of chemical processes by which various organic and inorganic nitrogenous compounds are interconverted; includes nitrogen fixation, nitrification, denitrification, assimilatory/dissimilatory nitrate reduction and the interconversion of nitrogenous organic matter and ammonium.</go:definition>
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            <go:definition>The metabolism of cresol; a mixture of the aromatic alcohol isoforms o-, p-, and m-cresol, which is obtained from coal tar or petroleum. The isomers are used as disinfectants, textile scouring agents, surfactants and as intermediates in the manufacture of salicylaldehyde, coumarin, and herbicides as well as being a major component of creosote.</go:definition>
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            <go:definition>The metabolism of m-cresol (3-hydroxytoluene); the meta-isoform of cresol. Used to produce agricultural chemicals, and in specialty resins, pharmaceuticals and pressure-sensitive dyes.</go:definition>
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            <go:definition>The metabolism of flourene; a tricyclic polycyclic aromatic hydrocarbon containing a five-membered ring. It is a major component of fossil fuels and their derivatives and is also a byproduct of coal-conversion and energy-related industries. It is commonly found in vehicle exhaust emissions, crude oils, motor oils, coal and oil combustion products, waste incineration, and industrial effluents.</go:definition>
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            <go:name>1,2,3-tribromopropane metabolism</go:name>
            <go:definition>The metabolism of 1,2,3-tribromopropane; a toxic and volatile organic compound commonly used as a nematocide in agriculture.</go:definition>
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            <go:definition>The metabolism of 1,2-dichloroethane; a major commodity chemical used, for example, in the manufacture of vinyl chloride.</go:definition>
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            <go:synonym>1,3-dichloropropylene metabolism</go:synonym>
            <go:synonym>gamma-chloroallylchloride metabolism</go:synonym>
            <go:definition>The metabolism of members of the 1,3-dichloropropene family, which includes cis- and trans- 1,3-dichloropropene.  The 1,3-dichloropropenes are chlorinated hydrocarbons and the major active ingredients of commercial products for control of plant-parasitic nematodes.</go:definition>
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            <go:name>carbon tetrachloride metabolism</go:name>
            <go:definition>The metabolism of carbon tetrachloride; a toxic, carcinogenic compound which is used as a general solvent in industrial degreasing operations. It is also used as grain fumigant and a chemical intermediate in the production of refrigerants.</go:definition>
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            <go:definition>The breakdown into simpler components of a xenobiotic compound, i.e. a compound foreign to living organisms. Used of chemical compounds, e.g. a xenobiotic chemical, such as a pesticide.</go:definition>
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            <go:synonym>TCE metabolism</go:synonym>
            <go:definition>The metabolism of trichloroethylene; a toxic, colorless, photoreactive, chlorinated hydrocarbon liquid, commonly used as a metal degreaser and solvent.</go:definition>
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            <go:name>iprodione metabolism</go:name>
            <go:definition>The metabolism of prodione; a colorless, odorless crystal. It is used as a dicarboximide contact fungicide to control a wide variety of crop diseases by inhibiting the germination of spores and the growth of the fungal mat (mycelium).</go:definition>
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            <go:name>methyl ethyl ketone metabolism</go:name>
            <go:synonym>2-butanone metabolism</go:synonym>
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            <go:definition>The metabolism of methyl ethyl ketone; a clear, colorless liquid with a fragrant, mint-like odor. It is used as a solvent and in making plastics, textiles and paints.</go:definition>
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            <go:name>ketone metabolism</go:name>
            <go:definition>The metabolism of any of a class of organic compounds that contain the carbonyl group , CO, and in which the carbonyl group is bonded only to carbon atoms. The general formula for a ketone is RCOR, where R and R are alkyl or aryl groups.</go:definition>
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            <go:definition>The metabolism of organophosphates; any phosphate-containing organic compound.  They include a number of organophosphorous compounds that were originally developed as nerve gases, but were formerly used as as insecticides and anthelmintics, which worked by inhibiting serine proteases.</go:definition>
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            <go:name>glyphosate metabolism</go:name>
            <go:synonym>Roundup metabolism</go:synonym>
            <go:definition>The metabolism of glyphosate; a broad-spectrum herbicide also known by the trade name Roundup.  It is a member of a broad class of compounds known as phosphonic acids, which contain a direct carbon-to-phosphorus (C-P) bond.</go:definition>
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            <go:name>parathion metabolism</go:name>
            <go:definition>The metabolism of parathion; a highly toxic organophosphate compound formerly used as a broad spectrum insecticide, acaricide, fumigant and nematocide. Degradation of parathion by sunlight or liver enzymes can result in the formation of the active compound paraoxon which interferes with the nervous system through cholinesterase inhibition.</go:definition>
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            <go:synonym>parathion degradation</go:synonym>
            <go:definition>The breakdown of parathion; a highly toxic organophosphate compound, into simpler components. Degradation of parathion by sunlight or liver enzymes can result in the formation of the active compound paraoxon which interferes with the nervous system through cholinesterase inhibition.</go:definition>
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            <go:definition>The breakdown of any organosilicone, organic compounds that contain silicone, into simpler components in the presence of oxygen.</go:definition>
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            <go:name>catabolism of dimethylsilanediol</go:name>
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            <go:synonym>degardation of dimethylsilanediol</go:synonym>
            <go:definition>The aerobic breakdown of dimethylsilanediol; the smallest member of the dialkylsilanediols. Dimethylsilanediol is the monomer of polydimethylsiloxane, a compound which can be found in a wide range of industrial and consumer products.</go:definition>
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            <go:name>catabolism of octamethylcyclotetrasiloxane to dimethylsilanediol</go:name>
            <go:synonym>catabolism of octamethylcyclotetrasiloxane to DMSD</go:synonym>
            <go:definition>The anaerobic breakdown of octamethylcyclotetrasiloxane into dimethylsilanediol. The former is a tetramer of the latter.</go:definition>
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            <go:synonym>PCP metabolism</go:synonym>
            <go:definition>The metabolism of pentachlorophenol; a chlorinated insecticide and fungicide used primarily to protect timber from fungal rot and wood boring insects. Pentachlorophenol is significantly toxic to mammals, plants, and many microorganisms.</go:definition>
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            <go:definition>The metabolism of phenanthrene, a tricyclic aromatic hydrocarbon used in explosives and in the synthesis of dyes and drugs. Although phenanthrene is not mutagenic or carcinogenic, it has been shown to be toxic to marine diatoms, gastropods, mussels, crustaceans, and fish.</go:definition>
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            <go:synonym>pthalic acid metabolism</go:synonym>
            <go:definition>The metabolism of phtalate; any ester or salt of phthalic acid.  Phthalic acid diesters are used industrially in the production of a variety of household and consumer goods including plastic polymers, lubricating oils, and carriers for perfumes in cosmetics, while phthalic acid itself is used industrially as a plasticizer. Terephthalate is used in the synthesis of polyethylene terephthalate (abbreviated PET or PETE), a plastic polymer with many commercial uses.</go:definition>
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            <go:definition>The metabolism of propylene; an alkene produced by catalytic or thermal cracking of hydrocarbons or as a by-product of petroleum refining. It is used mainly in the preparation of alkylates for gasoline and in the production of polypropylene, acrylonitrile, propylene oxide and a number of other industrial chemicals.</go:definition>
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            <go:definition>The metabolism of cyanuric acid, a suspected gastrointestinal or liver toxicant, and a potential degradation product of triazine herbicides, such as atrazine and simazine. It is widely used for the stabilization of available chlorine in swimming pool water and is also the starting compound for the synthesis of many organic derivatives.</go:definition>
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            <go:definition>The metabolism of styrene, an aromatic hydrocarbon liquid soluble in ether and alcohol. When heated, exposed to light or added to a peroxide catalyst, it undergoes polymerization to form polystyrene, a versatile material used in the manufacture of plastics, synthetic rubber, thermal insulation, and packaging. Styrene is a classified mutagen and a suspected carcinogen.</go:definition>
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            <go:definition>The metabolism of toluene; a volatile monoaromatic hydrocarbon found in crude petroleum and petroleum products such as gasoline and is commonly used as a paint thinning agent and in other solvent applications.</go:definition>
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            <go:definition>A change in state or activity of an organism (in terms of movement, secretion, enzyme production, changes in gene expression etc) as a result of the perception of a non-pathogenic bacteria.</go:definition>
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            <go:definition>The immediate defensive reaction (by vertebrate tissue) to infection or injury caused by chemical or physical agents. The process is characterized by local vasodilation, extravasation of plasma into intercellular spaces and accumulation of white blood cells and macrophages.</go:definition>
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            <go:definition>Specific post-transcriptional gene inactivation ("silencing") both of viral gene(s), and host gene(s) homologous to the viral genes.  This silencing is triggered by viral infection, and occurs through a specific decrease in the level of mRNA of both host and viral genes.</go:definition>
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            <go:definition>Post-transcriptional gene inactivation ("silencing") both of transgenes or dsRNA introduced into a germline, and of the host gene(s) homologous to the transgenes or dsRNA.  This silencing is triggered by the introduction of transgenes or double-stranded RNA (dsRNA), and occurs through a specific decrease in the level of mRNA of both host genes and transgenes.</go:definition>
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            <go:name>fruiting body formation (sensu Dictyostelium)</go:name>
            <go:definition>Formation of a structure comprising a spore-containing case at the end of a stalk, as described in the slime mold Dictyostelium discoideum.</go:definition>
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            <go:definition>A change in the state or activity of a cell (in terms of enzyme production, changes in gene expression etc.) as a result of deprevation of glucose.</go:definition>
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            <go:definition>A change in the state or activity of a cell (in terms of enzyme production, changes in gene expression etc.) as a result of deprevation of nitrogen.</go:definition>
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            <go:definition>A change in the state or activity of a cell (in terms of enzyme production, changes in gene expression etc.) as a result of deprevation of phosphate.</go:definition>
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            <go:definition>The process by which cells digest parts of their own cytoplasm; allows for both recycling of macromolecular constituents under conditions of nutrient limitation and remodeling the intracellular structure for cell differentiation.</go:definition>
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            <go:name>macroautophagy</go:name>
            <go:definition>The major inducible pathway for the general turnover of cytoplasmic constituents in eukaryotic cells, it is also responsible for the nonselective degradationof active cytoplasmic enzymes and organelles during nutrient starvation.</go:definition>
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            <go:definition>The controlled degradation of any cell membrane in the context of a normal process such as autophagy.</go:definition>
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            <go:name>autophagic vacuole formation</go:name>
            <go:synonym>autophagosome formation</go:synonym>
            <go:definition>The formation of a double membrane-bound structure, the autophagosome, that occurs when a specialized membrane sac, called the isolation membrane, starts to enclose a portion of the cytoplasm.</go:definition>
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            <go:name>autophagic vacuole fusion</go:name>
            <go:synonym>fusion of autophagosome with lysosome</go:synonym>
            <go:definition>The fusion of an autophagic vacuole with a vacuole (yeast) or lysosome (e.g. mammals and insects). In the case of yeast, inner membrane-bound structures (autophagic bodies) appear in the vacuole.</go:definition>
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            <go:name>regulation of autophagic vacuole size</go:name>
            <go:definition>processes which control the size of the autophagic vacuole</go:definition>
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            <go:definition>processes which control the occurrance of macroautophagy</go:definition>
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            <go:name>induction of macroautophagy</go:name>
            <go:definition>processes, such as recognition of nutrient depletion, which stimulate macroautophagy to bring cytosolic macromolecules to the vacuole/lysoxome for degradation</go:definition>
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            <go:name>inhibition of macroautophagy</go:name>
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            <go:name>budding</go:name>
            <go:definition>A form of asexual reproduction, occurring in certain bacteria and fungi (e.g. yeasts) and some primitive animals in which an individual arises from a daughter cell formed by pinching off a part of the parent cell. The budlike outgrowths so formed may sometimes remain attached to the parent cell.</go:definition>
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            <go:name>apical bud growth</go:name>
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            <go:name>isotropic bud growth</go:name>
            <go:definition>Unlocalized bud growth such that the entire surface of the bud expands evenly.</go:definition>
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            <go:name>bud site selection</go:name>
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            <go:definition>The specification of the site where a daughter cell will form, in organisms that reproduce by budding.</go:definition>
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            <go:name>establishment of cell polarity (sensu Saccharomyces)</go:name>
            <go:synonym>GO:0007115</go:synonym>
            <go:definition>The specification of polarized cell growth patterns, as described in Saccharomyces.</go:definition>
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            <go:name>budding control</go:name>
            <go:definition>Regulation of the formation and growth of buds.</go:definition>
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            <go:name>loss of asymmetric budding</go:name>
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            <go:name>cell cycle</go:name>
            <go:synonym>cell-division cycle</go:synonym>
            <go:definition>The sequence of events by which a cell duplicates its contents and divides in two; comprises, at a minimum, replication and segregation of DNA; during the course of a cell cycle the cell usually also doubles its mass and duplicates all cytoplasmic organelles.</go:definition>
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            <go:definition>The division of the eukaryotic cell nucleus to produce two daughter nuclei that, usually, contain the identical chromosome complement to their mother.</go:definition>
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            <go:definition>Regulation of the onset of anaphase (chromosome movement) in the mitotic cell cycle.</go:definition>
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            <go:definition>Under certain conditions, cells exit the cell cycle during G1 and remain in the G0 state as nongrowing, nondividing (quiescent) cells. Appropriate stimulation of such cells induces them to return to G1 and resume growth and division. Mesophyll protoplasts of Nicotiana sylvestris incubated in an adequate culture medium re-enter very rapidly into the cell cycle and divide. The transition G0/G1 is accompanied by a complete reversion of the program of gene expression. It is probable that the re-entry of a protoplast into the cell cycle, ie the initial step of totipotency, closely depends on the coordinated activation of a set of genes that share common regulatory mechanisms.</go:definition>
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            <go:definition>A cell cycle control point late in G1 phase of the mitotic cell cycle just before entry into S phase; in budding yeast and animal cells, passage through start normally commits the cell to progressing through the entire cell cycle.</go:definition>
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            <go:name>G1 phase of mitotic cell cycle</go:name>
            <go:definition>One of two "gap" phases in the standard eukaryotic mitotic cell cycle; the interval between the completion of mitosis and the beginning of DNA synthesis.</go:definition>
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            <go:name>cell cycle dependent actin filament reorganization</go:name>
            <go:definition>Rearrangement of the spatial distribution of actin filaments and associated proteins that accompanies progression of the cell cycle.</go:definition>
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            <go:name>actin filament organization</go:name>
            <go:definition>Control of the spatial distribution of actin filaments; includes organizing filaments into meshworks, bundles, or other structures, as by crosslinking.</go:definition>
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            <go:name>DNA replication and chromosome cycle</go:name>
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            <go:name>chromosome condensation</go:name>
            <go:definition>The progressive compaction of dispersed interphase chromatin into threadlike chromosomes prior to mitotic or meiotic nuclear division, or during apoptosis, in eukaryotic cells.</go:definition>
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            <go:name>apoptotic chromosome condensation</go:name>
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            <go:definition>Condensation of chromosomes as part of the apoptotic program.</go:definition>
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            <go:name>apoptotic nuclear changes</go:name>
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            <go:definition>The processes by which a new genotype is formed by reassortment of genes resulting in gene combinations different from those that were present in the parents. In eukaryotes genetic recombination can occur by chromosome assortment, intrachromosomal recombination, or nonreciprocal interchromosomal recombination. Intrachromosomal recombination occurs by crossing over. In bacteria it may occur by genetic transformation, conjugation, transduction, or F-duction.</go:definition>
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            <go:definition>Genomes are subject to damage by chemical and physical agents in the environment (e.g., UV and ionizing. radiations, chemical mutagens, fungal and bacterial toxins, etc.) and by free radicals or alkylating agents endogenously generated in metabolism. DNA is also damaged because of errors during its replication. A variety of different DNA repair pathways have been reported that include direct reversal, base excision repair, nucleotide excision repair, photoreactivation, bypass, double-strand break repair pathway, and mismatch repair pathway.</go:definition>
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            <go:name>maintenance of fidelity during DNA dependent DNA replication</go:name>
            <go:definition>The insertion of an incorrect base during DNA replication can be corrected by either intrinsic DNA polymerase proofreading activity or via mismatch repair.</go:definition>
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            <go:name>DNA replication proofreading</go:name>
            <go:definition>Correction of replication errors by DNA polymerase using a 3' - 5' exonuclease activity.</go:definition>
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            <go:name>mismatch repair</go:name>
            <go:definition>A system for the correction of errors introduced during DNA replication when an incorrect base, which cannot form hydrogen bonds with the corresponding base in the parent strand, is incorporated into the daughter strand. The mismatch repair system promotes genomic fidelity by repairing base-base mismatches, insertion-deletion loops and heterologies generated during DNA replication and recombination.</go:definition>
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            <go:name>long patch mismatch repair system</go:name>
            <go:definition>In long patch repair, the gap to be filled is 2 - 8 nucleootides in size. DNA polymerase displaces the damaged strand and co-operates with flap endonuclease (FEN1) in the excision of the damaged strand.</go:definition>
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            <go:name>short patch mismatch repair system</go:name>
            <go:definition>In short patch repair, the gap to be repaired is only one nucleotide. DNA polymerase is the preferred polymerase in short patch repair. DNA polymerase beta accounts for both gap filling DNA synthesis and removal of the 5'-deoxyribose phosphate of the abasic site.</go:definition>
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            <go:definition>An intranuclear process involving organization of microtubules and associated molecules into a spindle structure; includes attachment of chromosomes to the mitotic apparatus.</go:definition>
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            <go:name>spindle pole body and microtubule cycle (sensu Saccharomyces)</go:name>
            <go:definition>The dynamics of the spindle pole body and microtubule cytoskeleton during the cell cycle, as described in Saccharomyces. Includes spindle pole body duplication and separation and formation and elongation of the mitotic spindle.</go:definition>
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            <go:name>nuclear migration (sensu Saccharomyces)</go:name>
            <go:definition>A microtubule-based process in which the nucleus of a yeast cell moves within the cell; karyogamy and mitosis both require nuclaer movement.</go:definition>
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            <go:definition>Karyogamy is the process in which two haploid nuclei fuse to produce a diploid nucleus in yeast.</go:definition>
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            <go:name>spindle pole body duplication (sensu Saccharomyces)</go:name>
            <go:definition>Construction of a new spindle pole body adjacent to the existing spindle pole body in the nucelar envelope; usually occurs about the time of bud emergence; as described in Saccharomyces.</go:definition>
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            <go:name>centriole replication</go:name>
            <go:definition>Formation of a daughter centriole perpendicular to an existing centriole. An immature centriole contains a ninefold symmetric array of single microtubules; each microtubules presumably acts as a template for the assembly of the triplet microtubule of mature centrioles.</go:definition>
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            <go:name>spindle pole body duplication (sensu Fungi)</go:name>
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            <go:name>spindle pole body separation (sensu Saccharomyces)</go:name>
            <go:definition>A largely uncharacterized process involving the release of duplicated spindle pole bodies (SPBs) and their migration away from each other within the nuclear membrane. Duplicated SPBs are connected by a bridge structure that may be severed in order to release the SPBs from one another. Following liberation, SPBs diffuse through the nuclear membrane until they are across from each other. SPB separation must take place in order for a bipolar mitotic spindle to assemble.</go:definition>
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            <go:name>spindle pole body separation (sensu Fungi)</go:name>
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            <go:name>endomitotic cell cycle</go:name>
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            <go:definition>The stage of mitosis at which chromosomes are firmly attached to the mitotic spindle at its equator but have not yet segregated to opposite poles.</go:definition>
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            <go:definition>The alignment of chromosomes at the metaphase plate, a plane halfway between the poles of the mitotic spindle, during mitosis.</go:definition>
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            <go:definition>The stage in mitosis (in higher eukaryotes), following prophase, during which the nuclear envelope is disrupted and breaks into membrane vesicles, and the spindle microtubules enter the nuclear region. Kinetochores mature on each centromere and attach to some of the spindle microtubules. Kinetochore microtubules begin the process of aligning chromosomes in one plane halfway between the poles.</go:definition>
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            <go:definition>The establishment, maintenance, and regulation of cytoskeletal structures comprising microtubules and their associated proteins.</go:definition>
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            <go:definition>The process of centrosome duplication and separation. The centrosome cycle can operate with a considerable degree of independence from other processes of the cell cycle.</go:definition>
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            <go:name>centrosome separation</go:name>
            <go:definition>Separation of duplicated centrosome components at the beginning of mitosis. The centriole pair within each centrosome becomes part of a separate microtubule organizing center that nucleates a radial array of microtubules called an aster. The two asters move to opposite sides of the nucleus to form the two poles of the mitotic spindle.</go:definition>
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            <go:definition>Physical interaction between microtubules and chromatin via DNA binding proteins.</go:definition>
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            <go:synonym>microtubule capture</go:synonym>
            <go:definition>Physical interaction between microtubules and chromatin via proteins making up the kinetochore complex.</go:definition>
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            <go:definition>Formation and maintenance of the microtubule spindle in meiosis</go:definition>
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            <go:name>meiosis</go:name>
            <go:definition>A process by which the nucleus of a diploid cell divides twice with the formation of four daughter haploid cells, each containing half the number of chromosomes of the parent nucleus. Meiosis occurs during the formation of gametes from diploid cell and at the beginning of haplophase in those organisms that exhibit alternation of generations. Meiosis involves two rounds of cell division.</go:definition>
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            <go:definition>The formation and maintenance of the spindle in meiosis in female animals.</go:definition>
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            <go:definition>The first stage of prophase I in meiosis, in which chromosomes first become visible.</go:definition>
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            <go:definition>The third stage of prophase I in meiosis, in which crossing over occurs between a chromatid in one partner and another chromatid in the homologous chromosome.</go:definition>
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            <go:definition>The second stage of prophase I in meiosis, in which each chromosome pairs with its homologue; the two become aligned and the synaptonemal complex forms between them.</go:definition>
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            <go:name>schizogony</go:name>
            <go:definition>Cell division by multiple fission in which nuclei and other organelles in the parent cell divide repeatedly and move to the cell periphery before internal membranes develop around them, producing a large number of daughter cells simultaneously.</go:definition>
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            <go:name>second mitotic wave</go:name>
            <go:definition>A discrete cell cycle that occurs during the third instar eye imaginal disc after progression of the morphogenetic furrow. It is essential for generation of a sufficient pool of uncommitted cells to develop complete ommatidia.</go:definition>
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            <go:definition>Any process by which a cell increases its mass (size) that is not due to inorganic physical constraints such as hydrostatic pressure, etc.</go:definition>
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            <go:name>antral ovarian follicle growth</go:name>
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            <go:name>ovarian follicle development</go:name>
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            <go:definition>Subpopulation of granulosa cells surrounding the oocyte differentiating into cells with unique morphology and gene expression</go:definition>
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            <go:name>ovarian cumulus expansion</go:name>
            <go:definition>Increase in size of the cumulus surrounding the oocyte including change in morphology due to proliferation and dispersion of cumulus cells</go:definition>
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            <go:name>ovarian follicle antrum/follicular fluid formation</go:name>
            <go:definition>Formation of one central cavity separating the oocyte/cumulus complex from mural granulosa and theca cells.</go:definition>
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            <go:name>cell expansion</go:name>
            <go:definition>The process by which cells increase in size in two or three dimensions</go:definition>
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            <go:name>cell size control</go:name>
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            <go:name>cell elongation</go:name>
            <go:definition>cell expansion that results in an increase in size in one dimension</go:definition>
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            <go:name>cell wall modification during cell expansion</go:name>
            <go:definition>The series of events that occur during cell expansion that result in chemical or structural changes to existing cell walls.</go:definition>
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            <go:name>cell wall modification</go:name>
            <go:definition>The series of events leading to chemical and structural alterations of an existing cell wall that can result in loosening, increased extensibility or disassembly.</go:definition>
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            <go:name>initiation of primordial ovarian follicle growth</go:name>
            <go:definition>Increase in size of primordial follicles including proliferation and shape changes of granulosa and/or theca cells until oocyte is surrounded by one layer of cuboidal shaped granulosa cells (primary follicle)</go:definition>
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            <go:definition>The chemical reactions and physical changes that occur in living organisms that result in an increase in the mass (size) of a cell.</go:definition>
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            <go:name>primary ovarian follicle growth</go:name>
            <go:definition>Increase in size of primary follicles including oocyte growth and granulosa and/or theca cell proliferation until more than one layer of granulosa cells is present (preantral follicle)</go:definition>
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            <go:name>interpretation of nuclear/cytoplasmic ratio to control cell growth</go:name>
            <go:definition>The process where the size of the cell's nucleus with respect to its cytoplasm signals the cell to grow or stop growing</go:definition>
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            <go:definition>The biosynthesis of components of monocot or dicot plant cell walls.</go:definition>
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            <go:definition>Biosynthesis of cell walls that form adjacent to the middle lamella following cell division and during cell expansion.</go:definition>
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            <go:definition>Biosynthesis of inextensible cell walls that are formed between the plasma membrane and primary cell wall after cell expansion is complete.</go:definition>
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            <go:name>cell wall loosening</go:name>
            <go:definition>The series of events causing chemical and structural alterations of an existing cell wall that results in greater extensibility of the wall.</go:definition>
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            <go:definition>Formins are proteins with conserved roles in cell polarity, cytokinesis, and the regulation of actin and microtubule cytoskeletons. for3p is a cell polarity factor required for interphase actin cable formation and microtubule organization in S. pombe.</go:definition>
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            <go:name>contractile actin filament bundle formation</go:name>
            <go:definition>Assembly of actin filament bundles in which the filaments are loosely packed (approx. 30-60 nm apart) and arranged with opposing polarities; the loose packing allows myosin (usually myosin-II) to enter the bundle.</go:definition>
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            <go:definition>Assembly of actin filament bundles in which the filaments are tightly packed (approx. 10-20 nm apart) and oriented with the same polarity.</go:definition>
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            <go:definition>The polymerization of actin from monomers into filaments. The leading edge of a cell nucleates the growth of new filaments and seems to be the site at which monomers are added subsequently to enable the filaments to elongate. This highly dynamic behavior of actin filaments at the leading edge is thought to be crucial for such processes as directed cell locomotion and chemotaxis.</go:definition>
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            <go:definition>The de novo formation of a microtubule, in which tubulin heterodimers form metastable oligomeric aggregates, some of which go on to support formation of a complete microtubule. Microtubule nucleation usually occurs frm a specific site within a cell.</go:definition>
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            <go:definition>Completion of folding of alpha- and beta-tubulin; takes place subsequent to chaperonin-mediated partial folding; mediated by a complex of folding cofactors.</go:definition>
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            <go:definition>Prevention of depolymerization of a microtubule; can result from binding by 'capping' at the plus end (e.g. by interaction with another cellular protein of structure) or by exposing microtubules to a stabilizing drug such as taxol.</go:definition>
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            <go:definition>The synthesis, deposition, and organization of a cell of an animal ovary that can then undergo meiosis and form an ovum.</go:definition>
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            <go:definition>The MIM complex in the mitochondrial inner membrane functions as a part of the membrane preprotein import machinery. Two known components, MIM23 and MIM17, and two novel components, MIM33 and MIM14, were found as constituents of this complex. In the presence of a translocating chain, the outer membrane import machinery (MOM complex) and the MIM complex form translocation contact sites. A structure of the import machinery has been proposed in which the MIM complex constitutes a proteinaceous channel that accepts preproteins from the MOM complex, facilitates their reversible transmembrane movement, and mediates unidirectional transport by linkage to the ATP- dependent mt-Hsp70-MIM44 system.</go:definition>
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            <go:definition>The process by which sperm mitochondria take on their characteristic morphology; they are flattened, elongated, and arranged circumferentially into a tight helical coil around the tail-dense fibers of hte mature sperm.</go:definition>
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            <go:definition>The number of peroxisomes in Saccharomyces cerevisiae cells is fairly constant; a subset of the organelles are targeted and segregated to the bud in a highly ordered, vectorial process. Efficient segregation of peroxisomes from mother to bud is dependent on the actin cytoskeleton, and active movement of peroxisomes along actin filaments is driven by the class V myosin motor protein, Myo2p.</go:definition>
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            <go:definition>The assembly and organization of any of the extra-nucleolar nuclear domains usually visualised by confocal microscopy and fluoresent antibodies to specific proteins.</go:definition>
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            <go:definition>The assembly and organization of Cajal bodies (0015030), i.e. nuclear bodies that appear ultrastructurally as a tangle of coiled, electron-dense threads roughly 0.5 um in diameter and are enriched in ribonucleoproteins, and certain general RNA polymerase II transcription factors.</go:definition>
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            <go:definition>The assembly and organization of PML bodies (0016605), a class of nuclear body; they react against SP100 auto-antibodies (PML = ProMyelocytic Leukemia).</go:definition>
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            <go:definition>The increase in size or mass of an entire organism (as used in GO), as opposed to cell growth (0016049).</go:definition>
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            <go:name>nuclear fusion during karogamy</go:name>
            <go:definition>Karyogamy is a process in which two haploid nuclei fuse to produce a diploid nucleus in yeast. In S. cerevisiae, karyogamy consists of at least two distinct processes: one is the congression of two nuclei and the other is the fusion of nuclear envelopes of juxtaposed nuclei.</go:definition>
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            <go:definition>The regulation of the levels, transport, and metabolism of ions within a cell or between a cell and its external environment.</go:definition>
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            <go:definition>Regulation of the levels, transport, and metabolism of ions of a heavy metal, i.e. a metal that can form a coordination bond with a protein, as opposed to an alkali or alkaline-earth metal that can only form an ionic bond; this definition includes the following biologically relevant heavy metals: Cd, Co, Cu, Fe, Hg, Mn, Mo, Ni, V, W, Zn</go:definition>
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            <go:definition>The cyclization of asparagine to yield an L-aspartimide (aka alpha-aminosuccinimide) residue at the C-terminus of an excised intein during protein splicing (0016539).</go:definition>
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            <go:definition>The removal of an internal amino acid sequence (an intein) from a protein during protein maturation; the excision of inteins is precise and the N- and C-terminal exteins are joined by a normal peptide bond. Protein splicing involves 4 nucleophilic displacements by the 3 conserved splice junction residues.</go:definition>
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            <go:definition>The biosynthesis of coumarins, a class of compounds derived from the phenylacrylic skeleton of cinnamic acids.</go:definition>
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            <go:definition>The metabolism of (+)-camphor; a bicyclic monoterpene ketone, and one of the major components in the leaves of common sage. Camphor exists in two enantiomers, but the (+)-isomer is more widely distributed.</go:definition>
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            <go:definition>The metabolism of mandelate; any salt or carboxylic ester of mandelic acid.  Mandelic acid (alpha-hydroxybenzeneacetic acid) is an 8-carbon alpha-hydroxy acid (AHA) that is used in organic chemistry and as a urinary antiseptic.</go:definition>
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            <go:name>aerobic phenol metabolism</go:name>
            <go:synonym>aerobic carbolic acid metabolism</go:synonym>
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            <go:definition>The metabolism of phenol, any compound containing one or more hydroxyl groups directly attached to an aromatic carbocycle, in the presence of oxygen.</go:definition>
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            <go:name>anaerobic phenol metabolism</go:name>
            <go:synonym>anaerobic carbolic acid metabolism</go:synonym>
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            <go:definition>The metabolism of phenol, any compound containing one or more hydroxyl groups directly attached to an aromatic carbocycle, in the absence of oxygen.</go:definition>
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            <go:name>terpene metabolism</go:name>
            <go:definition>The metabolism of terpenes; any of a large group of aromatic hydrocarbons that are made up of building blocks of isoprene or similar five- carbon units, with a monoterpene made up of two units, a sesquiterpene made up of three units, and a diterpene made up of four units. Terpenes are widely used as flavorings, deodorants, and medicines (as in the treatment of acne).</go:definition>
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            <go:name>alpha-pinene metabolism</go:name>
            <go:definition>The metabolism of alpha-pinene; a monoterpene that may be a significant factor affecting bacterial activities in nature. It is a major component in tea-tree oils, and gives off a piney smelling odor.</go:definition>
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            <go:name>limonene metabolism</go:name>
            <go:definition>The metabolism of limonene (4-isopropenyl-1-methyl-cyclohexene); a monocyclic monoterpene. It is the most widespread terpene in the world and is synthesised by more than 300 plants. (+)-(4R)-limonene is its most widespread form.</go:definition>
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            <go:name>vanillin metabolism</go:name>
            <go:synonym>vanillic aldehyde metabolism</go:synonym>
            <go:definition>The metabolism of vanillin; an aromatic hydrocarbon which occurs naturally in black vanilla bean pods and can be obtained as a byproduct of the pulp and paper industry by the oxidative breakdown of lignin.</go:definition>
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            <go:synonym>vanillic aldehyde biosynthesis</go:synonym>
            <go:definition>The production of vanillin; an aromatic hydrocarbon which occurs naturally in black vanilla bean pods, from simpler components. Vanillin can also be synthesised from the oxidative breakdown of lignin.</go:definition>
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            <go:definition>Metabolism of auxins; a group of plant hormones that regulate aspects of plant growth.</go:definition>
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            <go:definition>Biosynthesis of a fatty acid: any of the aliphatic monocarboxylic acids that can be liberated by hydrolysis from naturally occurring fats and oils. Fatty acids are predominantly straight-chain acids of 4 to 24 carbon atoms, which may be saturated or unsaturated; branched fatty acids and hydroxy fatty acids also occur, and very long chain acids of over 30 carbons are found in waxes.</go:definition>
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            <go:name>glycerolipid biosynthesis</go:name>
            <go:definition>Two key fatty acyltransferases of the glycerolipid biosynthesis pathway in S. cerevisiae, GAT1 and GAT2(SCT1), are yeast glycerol 3-phosphate (G-3-P) acyltransferase genes. Furthermore, biochemical results are presented to show that both Gat1p and Gat2p(Sct1p) are G-3-P/dihydroxyacetone phosphate dual substrate-specific sn-1 acyltransferases. Diacylglycerol and phosphatidate are key lipid intermediates of glycerolipid biosynthesis.</go:definition>
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            <go:definition>Metabolism of glycolipid: a compound containing (usually) 1-4 linked monosaccharide residues joined by a glycosyl linkage to a lipid.</go:definition>
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            <go:definition>The removal of three glucose residues from a protein-linked oligosaccharide precursor by glucosidases; calnexin acts as the chaperone to ensure the proper folding of the N-glycan in the ER.</go:definition>
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            <go:definition>The generation, in the Golgi apparatus, of side chain diversity from high mannose Man&lt;sub&gt;5&lt;/sub&gt;GlcNAc&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Asn N-glycans by specific glycosyltransferases and glycosidases.</go:definition>
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            <go:definition>The modification of high-mannose N-glycans by UDP-N- acetylglucosamine-lysosomal-enzyme N-acetylglucosaminephosphotransferase and the subsequent removal of of the N-acetylglucosamine residues yielding mannose-6-P that occurs in the ER/Golgi apparatus to N-glycans destined for the lysosome.</go:definition>
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            <go:name>N-glycan processing to secreted and cell-surface N-glycans</go:name>
            <go:definition>The modification of high-mannose (Man&lt;sub&gt;9&lt;/sub-Asn) N-glycans by mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase. This may result in Man&lt;sub&gt;8&lt;/sub&gt;GlcNAc&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Asn N-glycans (which in yeast may be subsequently modified by the addition of further mannose residues) or Man&lt;sub&gt;5&lt;/sub&gt;GlcNAc&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Asn N-glycans that are substrates for further diversification in the Golgi apparatus.</go:definition>
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            <go:definition>The post-translational glycosylation of protein via the N4 atom of peptidyl-asparagine forming N4-glycosyl-L-asparagine; the most common form is N-acetylglucosaminyl asparagine; N-acetylgalactosaminyl asparagine also occurs; this modification typically occurs in extracellar peptides with an N-X-[ST] motif. Partial modification has been observed to occur with cysteine, rather than serine or threonine, in the third position; secondary structure features are important, and proline in the second or fourth positions inhibits modification.</go:definition>
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            <go:definition>The post-translational glycosylation of protein via peptidyl-tryptophan, 1'-glycosyl-L-tryptophan; it is uncertain whether this is an N-glycoside linkage (as indicated), and which particular hexose is involved.</go:definition>
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            <go:definition>The formation of O-glycans by addition of glycosyl groups either to the hydroxyl group of peptidyl-serine, peptidyl-threonine, peptidyl-hydroxylysine, or peptidyl-hydroxyproline, or to the phenol group of peptidyl-tyrosine.</go:definition>
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            <go:definition>The post-translational glycosylation of protein via the O5 atom of peptidyl-hydroxylysine, forming O5-glycosyl-L-hydroxylysine; the most common form is galactosyl hydroxylysine.</go:definition>
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            <go:definition>The post-translational glycosylation of proteins via 04 atom of hydroxyproline to form O4-glycosyl-L-hydroxyproline; the most common form is arabinofuranosyl-4-proline.</go:definition>
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            <go:definition>The post-translational glycosylation of protein via the O3 atom of peptidyl-serine, forming O3-glycosyl-L-serine; the most common forms are N-acetylgalactosaminyl, mannosyl, galactosyl, and xylosyl serine.</go:definition>
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            <go:definition>The post-translational glycosylation of protein via the O3 atom of peptidyl-threonine, forming O3-glycosyl-L-threonine; the most common forms are N-acetylgalactosaminyl, mannosyl, and galactosyl threonine.</go:definition>
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            <go:definition>The post-translational glycosylation of protein via the O4' atom of peptidyl-tyrosine, O4'-glycosyl-L-tyrosine; the carbohydrate is glucose, the origin for glycogen.</go:definition>
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            <go:definition>The post-translational glycosylation of protein via the sulfur atom of peptidyl-cysteine, forming S-glycosyl-L-cysteine.</go:definition>
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            <go:synonym>tRNA charging</go:synonym>
            <go:definition>The synthesis of aminoacyl tRNA by the formation of an ester bond between the 3'-hydroxyl group of most 3' adenosine of the tRNA, catalyzed by the cognate aminoacyl-tRNA ligase. A given aminoacyl-tRNA ligase aminoacylates all species of an isoaccepting group of tRNA molecules.</go:definition>
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            <go:definition>The incorporation of selenocysteine into a peptide; uses a special tRNA that recognises the UGA codon as selenocysteine, rather than as a termination codon. Selenocysteine is synthesized from serine before its incorporation, it is not a post-translational modification of peptidyl-cysteine.</go:definition>
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            <go:definition>Negative control, by small non-coding RNAs, of the degree to which mRNAs are effectively translated into protein.</go:definition>
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            <go:definition>The metabolism of a nucleoside, i.e. a a nucleobase linked to either beta-D-ribofuranose (ribonucleoside) or 2-deoxy-beta-D-ribofuranose, (a deoxyribonucleotide). e.g. adenosine, guanosine, inosine, cytidine, uridine and deoxyadenosine, deoxyguanosine, deoxycytidine and thymidine (= deoxythymidine).</go:definition>
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            <go:definition>Biosynthesis of a 1-O-alkyl-2-acetyl-sn-glycerol 3-phosphocholine, where alkyl = hexadecyl or octadecyl. Platelet activating factor is an inflammatory mediator released from a variety of cells in response to various stimuli.</go:definition>
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            <go:definition>The biosynthesis of any member of a large group of derivatives or analogues of porphyrin.  Porphyrin consists of a ring of four pyrrole nuclei linked each to the next at their alpha positions through a methine group.</go:definition>
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            <go:name>Mo-molybdopterin cofactor biosynthesis</go:name>
            <go:synonym>molybdopterin cofactor biosynthesis</go:synonym>
            <go:definition>The synthesis of the molybdopterin cofactor (Moco), essential for the catalytic activity of some enzymes, e.g. sulfite oxidase, xanthine dehydrogenase, and aldehyde oxidase. The cofactor consists of a mononuclear molybdenum coordinated by the dithiolene moiety of a family of tricyclic pyrano-pterins containing a cis-dithiolene group in their pyran ring. Enzymes containing a pyranopterin cofactor and either Mo or W are found in all phyla and some of these catalyze important transformations in the global carbon, nitrogen and sulfur cycle. These reactions generally involve redox chemistry at the active site with the metal cycling between the +IV and +VI oxidation states. Biosynthesis of the Mo/W-cofactor is an evolutionarily conserved pathway and genes involved in Moco biosynthesis have been identified in eubacteria, archaea and eukaryotes.</go:definition>
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            <go:name>chondroitin sulfate metabolism</go:name>
            <go:definition>Metabolism of chondroitin sulfate: any member of a group of 10-60 kDa glycosaminoglycans, widely distributed in cartilage and other mammalian connective tissues, the repeat units of which consist of beta(1-4)-linked D-glucuronyl beta(1-3)N-acetyl-D-galactosamine sulfate. They usually occur linked to a protein to form proteoglycans. Two subgroups exist, one in which the sulfate is on the 4-position (chondroitin sulfate A) and the second in which it is in the 6-position (chondroitin sulfate C). They often are polydisperse and often differ in the degree of sulfation from tissue to tissue. The chains of repeating disaccharide are covalently linked to the side chains of serine residues in the polypeptide backbone of a protein by a glycosidic attachment through the trisaccharide unit galactosylgalactosyl-xylosyl. Chondroitin sulfate B is more usually known as dermatan sulfate.</go:definition>
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            <go:name>chondroitin sulfate biosynthesis</go:name>
            <go:definition>Biosynthesis of chondroitin sulfate: any member of a group of 10-60 kDa glycosaminoglycans, widely distributed in cartilage and other mammalian connective tissues, the repeat units of which consist of beta(1-4)-linked D-glucuronyl beta(1-3)N-acetyl-D-galactosamine sulfate.</go:definition>
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            <go:definition>Catabolism of chondroitin sulfate: any member of a group of 10-60 kDa glycosaminoglycans, widely distributed in cartilage and other mammalian connective tissues, the repeat units of which consist of beta(1-4)-linked D-glucuronyl beta(1-3)N-acetyl-D-galactosamine sulfate.</go:definition>
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            <go:name>protein-protein cross-linking via chondroitin 4-sulfate glycosaminoglycan</go:name>
            <go:definition>The formation of a cross-link between peptide chains mediated by a chondroitin 4-sulfate glycosaminoglycan that originates from a typical O-glycosidic link to serine of one chain; the other chain is esterified, via the alpha-carbon of its C-terminal Asp, to C-6 of an internal N-acetylgalactosamine of the glycosaminoglycan chain.</go:definition>
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            <go:name>dermatan sulfate metabolism</go:name>
            <go:definition>Metabolism of dermatan sulfate: any of a group of glycosaminoglycans with repeats consisting of beta1-&gt;4-linked L-iduronyl-(beta1-&gt;3)-N-acetyl-D-galactosmine 4-sulfate units. They are important components of ground substance or intercellular cement of skin and some connective tissues.</go:definition>
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            <go:name>dermatan sulfate biosynthesis</go:name>
            <go:synonym>chondroitin sulfate B synthesis</go:synonym>
            <go:definition>Biosynthesis of dermatan sulfate: any of a group of glycosaminoglycans with repeats consisting of beta1-&gt;4-linked L-iduronyl-(beta1-&gt;3)-N-acetyl-D-galactosmine 4-sulfate units.</go:definition>
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            <go:name>dermatan sulfate catabolism</go:name>
            <go:definition>Catabolism of dermatan sulfate: any of a group of glycosaminoglycans with repeats consisting of beta1-&gt;4-linked L-iduronyl-(beta1-&gt;3)-N-acetyl-D-galactosmine 4-sulfate units.</go:definition>
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            <go:name>heparin metabolism</go:name>
            <go:definition>Metabolism of heparin: any member of a group of glycosaminoglycans found mainly as an intracellular component of mast cells. They are similar to heparan sulfates but are of somewhat higher average Mr (6000-20000) and contain fewer N-acetyl groups and more N-sulfate and O-sulfate groups; they may be attached in the same manner to protein, forming proteoglycans. They consist predominantly of alternating alpha1-&gt;4-linked D-galactose and N-acetyl-D-glucosamine-6-sulfate residues.</go:definition>
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            <go:name>heparin biosynthesis</go:name>
            <go:definition>Biosynthesis of heparin: any member of a group of glycosaminoglycans of average Mr (6000-20000), consisting predominantly of alternating alpha1-&gt;4-linked D-galactose and N-acetyl-D-glucosamine-6-sulfate residues.</go:definition>
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            <go:name>heparin catabolism</go:name>
            <go:definition>Catabolism of heparin: any member of a group of glycosaminoglycans of average Mr (6000-20000), consisting predominantly of alternating alpha1-&gt;4-linked D-galactose and N-acetyl-D-glucosamine-6-sulfate residues.</go:definition>
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            <go:name>hyaluronan metabolism</go:name>
            <go:definition>Metabolism of hyaluronan: the naturally occurring anionic form of hyaluronic acid; any member of a group of glycosaminoglycans, the repeat units of which consist of beta1-&gt;4 linked D-glucuronyl-(beta1-&gt;3)-N-acetyl-D-glucosamine.</go:definition>
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            <go:name>hyaluronan biosynthesis</go:name>
            <go:definition>Biosynthesis of hyaluronan: the naturally occurring anionic form of hyaluronic acid; any member of a group of glycosaminoglycans, the repeat units of which consist of beta1-&gt;4 linked D-glucuronyl-(beta1-&gt;3)-N-acetyl-D-glucosamine.</go:definition>
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            <go:definition>Catabolism of hyaluronan: the naturally occurring anionic form of hyaluronic acid; any member of a group of glycosaminoglycans, the repeat units of which consist of beta1-&gt;4 linked D-glucuronyl-(beta1-&gt;3)-N-acetyl-D-glucosamine.</go:definition>
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            <go:definition>Catabolism of proteoglycan containing heparan sulfate: any member of a group of glycosaminoglycans that have repeat units consisting of alternating alpha1-&gt;4 linked hexuronic acid and glucosamine residues, the former being a mixture of sulfated and nonsulfated D-glucuronic and L-iduronic acids, and the latter being either sulfated or acetylated on its amino group as well as sulfated on one of its hydroxyl groups.</go:definition>
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            <go:synonym>Calvin cycle</go:synonym>
            <go:definition>The fixation of carbon dioxide as glucose in the chloroplasts of C3 plants; uses ATP and NADPH formed in the light reactions of photosynthesis; carbon dioxide reacts with ribulose 1,5-bisphosphate (catalyzed by the function of ribulose-bisphosphate carboxylase (0016984)) to yield two molecules of 3-phosphoglycerate; these are then phosphorylated by ATP to 1,3-bisphosphateglyceraldehyde which, in turn, is then reduced by NADPH to glyceraldehyde 3-phosphate. The glyceraldehyde 3-phosphate is converted to fructose 5-phosphate and ribulose 5-phosphate by aldolase and other enzymes; the ribulose 5-phosphate is phosphorylated by ATP to ribulose 1,5-bisphosphate.</go:definition>
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            <go:synonym>small ubiquitin-related protein 1 conjugation</go:synonym>
            <go:definition>Post-translational modification of a protein by a member of the SUMO protein family; SUMO proteins (small ubuquitin-related modifiers, aka sentrin) are present in all eukaryotic kingdoms and are highly conserved from yeast to humans. They seem to play a role in the nuclear import of protein and eventually serve as address tags for transport to PML bodies.</go:definition>
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            <go:definition>The post-translational conjugation of arginine to the N-terminal aspartate or glutamate of a protein; required for the degradation of the protein via the ubiquitin pathway.</go:definition>
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            <go:name>regulation of protein degradation</go:name>
            <go:definition>The regulation of any process that destroys the native, active configuration of a protein, with or without the hydrolysis of peptide bonds.</go:definition>
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            <go:definition>The prevention, stopping or downregulation of any process that destroys the native, active configuration of a protein, with or without the hydrolysis of peptide bonds. Prohibitins comprise a protein family in eukaryotic cells with potential roles in senescence and tumor suppression. Prohibitins regulate the turnover of membrane proteins by the m-AAA protease, a conserved ATP-dependent protease in the inner membrane of mitochondria.</go:definition>
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            <go:definition>A major pathway of mRNA degradation, that proceeds through a series of ordered steps: poly(A) tail shortening, deadenylation-dependent decapping, and decay of the transcript body, and that can regulate mRNA stability.</go:definition>
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            <go:definition>Cleavage of the 5'-cap of an mRNA triggered by shortening of the poly(A) tail to below a minimum functional length</go:definition>
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            <go:name>exonucleolytic degradation of mRNA</go:name>
            <go:definition>Degradation of the mRNA transcript body that occurs when the ends are not protected by the 5'-cap or the 3'-poly(A) tail</go:definition>
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            <go:name>endonucleolytic mRNA decay</go:name>
            <go:definition>A minor mRNA degradation pathway that begins with an endonucleolytic cleavage to generate unprotected ends.</go:definition>
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            <go:name>poly(A) tail shortening</go:name>
            <go:definition>Shortening of the poly(A) tail of an mRNA from full length to an oligo(A) length</go:definition>
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            <go:name>nonsense-mediated mRNA decay</go:name>
            <go:definition>The nonsense-mediated mRNA decay pathway degrades mRNAs transcribed from genes in which an amino-acid codon has changed to a nonsense codon; this prevents the translation of such mRNAs into truncated, and potentially harmful, proteins.</go:definition>
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            <go:synonym>electron transfer</go:synonym>
            <go:definition>The oxidation of intermediary metabolites by molecular oxygen in the mitochondria of animal, plant, fungal and protist cells; often requires the successive transfer of hydrogen atoms or electrons, first to NAD(+), then from NADH to an ubiquinone (Q), next from QH[2] to ferricytochrome c and finally from ferrocytochrome c to oxygen. These reactions are catalyzed by, e.g. an oxidoreductase using NAD(+) or NADP(+) as an acceptor and the enzymes NADH dehydrogenase (ubiquinone), ubiquinol-cytochrome c reductase, and cytochrome c oxidase. NADH(+) may be used as the first hydrogen acceptor and then NAD(P)(+) transhydrogenase is required for the initial reduction of NAD(+). Particularly with substrates of high redox-potential neither NAD(+) nor NADP(+) may be required and appropriate enzymes catalyze either the direct reduction of Q (e.g. succinate dehydrogenase) or introduce electrons via the electron-transfer flavoprotein. In the light-driven oxidation of water in plants hydrogen atoms or electrons are transferred successively to plastoquinone (PQ), thence to plastocyanin and finally to NAD(+) in reactions catalyzed by photosystem II.</go:definition>
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            <go:definition>Depurination disrupts the bond between the sugar in the backbone and the A or G base, causing the base to be removed and leaving a depurinated sugar.</go:definition>
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            <go:name>base-excision repair, AP site formation</go:name>
            <go:definition>DNA glycosylase recognizes an altered base in DNA and catalyze its hydrolytic removal, producing a deoxyribose sugar with a missing base (an AP site). This sugar phosphate is the substrate recognized by the AP endonuclease, which cuts the DNA phosphodiester backbone at the 5' side of the altered site.</go:definition>
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            <go:definition>Depyrimidination disrupts the bond between the sugar in the backbone and the C or T base, causing the base to be removed and leaving a depyrimidinated sugar.</go:definition>
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            <go:name>DNA ADP-ribosylation</go:name>
            <go:definition>The covalent attachment of an ADP-ribosyl moiety to the amino group at N2 of a 2'-deoxyguanosine residue in double-stranded DNA.</go:definition>
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            <go:name>DNA alkylation</go:name>
            <go:definition>The addition of alkyl groups to many positions on all four bases of DNA. Alkylating agents can also modify the bases of incoming nucleotides in the course of DNA synthesis.</go:definition>
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            <go:definition>The covalent transfer of a methyl group to either N-6 of adenine or C-5 of cytosine.</go:definition>
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            <go:name>epigenetic control of gene expression</go:name>
            <go:definition>Changes in gene expression that that are mitotically or meiotically heritable, or that are stably self-propagated in the cytoplasm of a resting cell, and that do not entail a change in DNA sequence.</go:definition>
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            <go:definition>The removal of an amino group from a nucleotide base. An example is the deamination of cytosine to produce uracil.</go:definition>
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            <go:name>DNA restriction</go:name>
            <go:definition>The cleavage of DNA by restriction nucleases, which cut the DNA double helix at specific sites defined by the local nucleotide sequence.</go:definition>
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            <go:name>viral DNA genome packaging</go:name>
            <go:definition>The packing of viral DNA into a capsid.</go:definition>
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            <go:name>viral genome packaging</go:name>
            <go:definition>The encapsulation of the viral genome within the capsid.</go:definition>
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            <go:name>D-loop formation</go:name>
            <go:definition>Formation of the D-loop, a heteroduplex joint between the initiating ssDNA tails and the chromosomal homolog - the first DNA joint formed in homologous recombination processes.</go:definition>
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            <go:name>DNA transposition</go:name>
            <go:definition>The process of transposing (moving to a different location) a segment of a chromosome or a piece of a DNA molecule.</go:definition>
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            <go:name>gene conversion</go:name>
            <go:definition>The transfer of genetic information from one helix to another. It often occurs in association with general genetic recombination events, and is believed to be a straightforward consequence of the mechanisms of general recombination and DNA repair. For example, meiosis might yield three copies of the maternal version of an allele and only one copy of the paternal allele, indicating that one of the two copies of the paternal allele has been changed to a copy of the maternal allele.</go:definition>
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            <go:name>heteroduplex formation</go:name>
            <go:definition>Formation of a heteroduplex DNA (i.e. double-stranded DNA in which the two strands do not have completely complementary base sequences) intermediate during DNA recombination. A recombinational heteroduplex is a double-stranded DNA molecule that gives rise to one parental and one recombinant molecule of DNA in the reproductive cycle that immediately follows its production.</go:definition>
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            <go:name>regulation of mitotic recombination</go:name>
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            <go:name>repression of recombination within rDNA repeats</go:name>
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            <go:name>provirus integration</go:name>
            <go:definition>The molecular events that lead to the integration of a viral genome into the host genome.</go:definition>
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            <go:name>lysogeny</go:name>
            <go:definition>The incorporation of a bacteriophage genome into the genome of its bacterial host.</go:definition>
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            <go:name>RNA-mediated DNA recombination</go:name>
            <go:definition>The reverse transcription of an RNA molecule followed by recombination between the resultant cDNA and its homologous chromosomal allele.</go:definition>
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            <go:name>somatic cell DNA recombination</go:name>
            <go:definition>Recombination occuring within or between DNA molecules in somatic cells.</go:definition>
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            <go:name>generation of antibody gene diversity</go:name>
            <go:definition>The mechanisms by means of which sequence diversity of antibodies is generated.</go:definition>
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            <go:name>somatic hypermutation of antibody genes</go:name>
            <go:definition>Mutations that result in amino acid changes in the rearranged V regions of antibodies occuring somatically, during the affinity maturation of B-cells as they migrate into the germinal centers.</go:definition>
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            <go:name>somatic recombination of antibody genes</go:name>
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            <go:name>base-excision repair</go:name>
            <go:definition>In base excision repair, an altered base is removed by a DNA glycosylase enzyme, followed by excision of the resulting sugar phosphate. The small gap left in the DNA helix is filled in by the sequential action of DNA polymerase and DNA ligase.</go:definition>
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            <go:name>base-excision repair, base-free sugar-phosphate removal</go:name>
            <go:definition>Excision of the sugar phosphate residue is done by a phosphodiesterase enzyme.</go:definition>
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            <go:name>base-excision repair, DNA ligation</go:name>
            <go:definition>After polymerase action to fill the gap left by the action of endonucleases, the gap is ligated by a DNA ligase.</go:definition>
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            <go:name>base-excision repair, gap-filling</go:name>
            <go:definition>Repair of the damaged strand is accomplished by the combined action of an apurinic endouclease that degrades a few bases on the damaged strand and a polymerase that synthesizes a ?patch? in the 5? to 3? direction, using the undamaged strand as a template.</go:definition>
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            <go:name>bypass DNA synthesis</go:name>
            <go:definition>The replication of damaged DNA by synthesis across a lesion in the template strand; a specialized replication complex inserts a random nucleotide across from the lesion and then continues DNA synthesis beyond the lesion.  This process is mutagenic.</go:definition>
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            <go:name>DNA de-alkylation</go:name>
            <go:definition>The repair of alkylation damage, eg. the removal of the alkyl group at the O(6)-position of guanine by O(6)-alkylguanine-DNA alkyltransferase (AGT).</go:definition>
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            <go:name>DNA repair regulation</go:name>
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            <go:name>double-strand break repair</go:name>
            <go:definition>The repair of double-strand breaks in DNA.</go:definition>
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            <go:name>double-strand break repair via homologous recombination</go:name>
            <go:definition>Two homologous duplex DNA molecules are broken and strands are exchanged. Joining of the free ends is mediated by a DNA-protein kinase in a process that also protects the ends from nucleolytic attack. The free ends of the DNA then undergo ligation.</go:definition>
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            <go:name>double-strand break repair via single-strand annealing</go:name>
            <go:definition>Repair of a DSB made between two repeated sequences oriented in the same direction occurs primarily by the SSA pathway. The ends of the break are processed by a 5' to 3' exonuclease, exposing complementary single-strand regions of the direct repeats that can anneal, resulting in a deletion of the unique DNA between the direct repeats.</go:definition>
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            <go:name>double-strand break repair via synthesis-dependent strand annealing</go:name>
            <go:definition>This mechanism requires DNA strand exchange and involves heteroduplex formation, leading to nonreciprocal recombination events covering only a short DNA region. In SDSA one strand invades and initiates DNA synthesis. As synthesis proceeds the DNA also unwinds from the template. This provides a DNA strand with which the other tail can anneal. SDSA is a major mechanism of mitotic recombination.</go:definition>
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            <go:name>double-strand break repair via nonhomologous end-joining</go:name>
            <go:definition>Nonhomologous end joining is a method of repairing a double strand break by modifying the two broken ends to make them compatible prior to rejoining. Any information between the two DNA ends is lost.</go:definition>
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            <go:name>error-free DNA repair</go:name>
            <go:definition>Excision and recombination pathways are considered error-free as they do not increase the mutation rate above spontaneous background levels. In E. coli, DNA polymerase II copies chromosomal DNA during error-free replication restart.</go:definition>
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            <go:name>error-prone DNA repair</go:name>
            <go:definition>SOS-induced error-prone DNA repair (also known as translesion synthesis) tends to increase the endogenous mutation rate. In E. coli, a low fidelity DNA polymerase, pol V, copies lesions that block replication fork progress. This produces mutations specifically targeted to DNA template damage sites, but it can also produce mutations at undamaged sites.</go:definition>
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            <go:name>nucleotide-excision repair</go:name>
            <go:definition>In nucleotide excision repair a small region of the strand surrounding the damage is removed from the DNA helix as an oligonucleotide. The small gap left in the DNA helix is filled in by the sequential action of DNA polymerase and DNA ligase.</go:definition>
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            <go:name>intrastrand crosslink repair</go:name>
            <go:definition>Repair of the instrastrand crosslinks often caused by carcinogens; carried out by nucleotide excision repair</go:definition>
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            <go:name>pyrimidine-dimer repair</go:name>
            <go:definition>The repair of T-T, C-T and C-C dimers caused by sunlight.</go:definition>
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            <go:name>pyrimidine-dimer repair, DNA damage excision</go:name>
            <go:definition>A large multienzyme complex scans the DNA for a distortion in the double helix rather than for a specific base change. Once a bulky lesion is found, the phosphodiester backbone of the abnormal strand is cleaved on both sides of the distortion, and the portion of the strand containing the lesion (an oligonucleotide) is peeled away from the DNA double helix by a DNA helicase enzyme.</go:definition>
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            <go:name>pyrimidine-dimer repair, DNA damage recognition</go:name>
            <go:definition>Pyrimidine dimers are located by a large multienzyme complex scans the DNA for a distortion in the double helix caused by the dimer.</go:definition>
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            <go:name>pyrimidine-dimer repair, preincision complex formation</go:name>
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            <go:name>pyrimidine-dimer repair, DNA gap filling</go:name>
            <go:definition>After the portion of the strand containing the lesion has been removed, the gap in the DNA helix is repaired by DNA polymerase and DNA ligase.</go:definition>
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            <go:definition>Pathways for DNA repair which occur after DNA has replicated, eg. mismatch repair.</go:definition>
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            <go:definition>The repair of single strand breaks in DNA.</go:definition>
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            <go:definition>In both eukaryotes and prokaryotes, there is a preferential repair of the transcribed strand of DNA for actively expressed genes. The involvement of TFIIH, a transcription factor, in excision repair underscores the fact that transcription and repair are coupled.</go:definition>
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            <go:synonym>RNAi</go:synonym>
            <go:definition>The process by which double-stranded RNAs silence cognate genes.</go:definition>
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            <go:name>RNA interference, production of guide RNAs</go:name>
            <go:definition>Cleavage of double-stranded RNA to form small interfering RNA molecules (siRNAs) of 21-23 nucleotides.</go:definition>
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            <go:name>RNA interference, targeting of mRNA for destruction</go:name>
            <go:definition>The process by which small interfering RNAs target cognate mRNA molecules for degradation.</go:definition>
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            <go:definition>The process in which excision of introns from the primary transcript of messenger RNA (mRNA) is followed by ligation of the two exon termini exposed by removal of each intron, so that mRNA consisting only of the joined exons is produced.</go:definition>
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            <go:definition>The part of mRNA splicing that reanneals the RNAs within the free U4 and U6 snRNPs and thus reverses their previous unwinding on the spliceosome.</go:definition>
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            <go:name>carbon catabolite repression (sensu Bacillus)</go:name>
            <go:definition>Bacillus subtilisis is capable of using numerous carbohydrates as single sources of carbon and energy. Expression of genes involved in catabolism of many other substrates depends on their presence (induction) and the absence of carbon sources that can be well metabolized (catabolite repression).</go:definition>
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            <go:name>glucose repression (sensu Bacillus)</go:name>
            <go:definition>Transcription of several catabolic operons in B. subtilis and other bacilli is under negative control by specific repressors. Glucose is an anti-inducer of xylose utilization, and glycerol kinase is also under glucose repression.</go:definition>
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            <go:synonym>CTD domain phosphorylation of RNA polymerase II</go:synonym>
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            <go:name>(delayed) early viral mRNA transcription</go:name>
            <go:synonym>beta protein</go:synonym>
            <go:definition>The second round of viral gene transcription; most genes transcribed in this round are necessary for genome replication.</go:definition>
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            <go:name>viral transcription</go:name>
            <go:definition>The mechanisms involved in viral gene transcription, especially referring to those with temporal properties unique to viral transcription.</go:definition>
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            <go:name>immediate early viral mRNA transcription</go:name>
            <go:synonym>alpha protein</go:synonym>
            <go:definition>The transcriptional period of the earliest expressed viral genes, mainly encoding transcriptional regulators.</go:definition>
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            <go:name>late viral mRNA transcription</go:name>
            <go:synonym>gamma protein</go:synonym>
            <go:definition>The last group of viral genes to be transcribed, during a viral life cycle, genes consisting mainly of those encoding structural proteins.</go:definition>
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            <go:name>photorespiration</go:name>
            <go:definition>A light-dependent catabolic process occurring concomitantly with photosynthesis in plants (especially C3 plants) whereby dioxygen is consumed and carbon dioxide is evolved. The substrate is glycolate formed in large quantities in chloroplasts from 2-phosphoglycolate generated from ribulose 1,5-bisphosphate by the action of ribulose-bisphosphate carboxylase; the glycolate enters the peroxisomes where it is converted by glycolate oxidase to glyoxylate which undergoes transamination to glycine. This then passes into the mitochondria where it is decarboxylated.</go:definition>
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            <go:name>oxidative photosynthetic carbon pathway</go:name>
            <go:definition>The reactions of the C2 pathway bring about the metabolic conversion of two molecules of 2-phosphoglycolate to one molecule of 3-phosphoglycerate, which can be used by the C3 cycle, and one molecule of carbon dioxide.</go:definition>
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            <go:definition>A bacterial secretion system in which a complex of three proteins spans the inner membran, periplasmic space, and outer membrane; does not involve proteolytic processing of secreted proteins.</go:definition>
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            <go:definition>A bacterial secretion system in which secretion occurs in a continuous process without the distinct presence of periplasmic intermediates; does not involve proteolytic processing of secreted proteins.</go:definition>
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            <go:definition>A bacterial secretion system in which proteins are exported from the cytoplasm via the sec pathway, involving the cleavage of an amino-terminal signal peptide. The information required for transport across the outer membrane resides entirely within the secreted protein</go:definition>
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            <go:name>enzyme active site formation via 1'-phospho-L-histidine</go:name>
            <go:definition>The transient phosphorylation of peptidyl-histidine to form 1'-phospho-L-histidine (aka tau-phosphohistidine, tele-phosphohistidine).</go:definition>
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            <go:name>GPI anchor metabolism</go:name>
            <go:definition>The metabolism of glycophospholipid anchors (GPI anchors) that attach extracellular proteins to the plasma membrane of eukaryotic cells. The GPI anchor consists of ethanolamine-PO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;6Manalpha1-2Manalpha1- 6Manalpha1-4GlcNalpha1-6myo-Ino-1-PO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;-lipid attached to the carboxyl group of the C-terminal amino acid of the (mature) anchored protein by an amide linkage to the amino group of the phosphoethanolamine.</go:definition>
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            <go:name>GPI anchor synthesis</go:name>
            <go:definition>The synthesis of a glycoylphosphatidylinositol (GPI) anchor that attaches some membrane proteins to the lipid bilayer of the cell membrane. The phosphatidylinositol molecule is linked, via the C-6 hydroxyl residue of inositol to a carbohydrate chain which is itself linked to the protein via a ethanolamine phosphate moiety, its amino group forming an amide linkage with the C-terminal COOH of the protein. Some GPI anchors have variants on this canonical linkage.</go:definition>
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            <go:name>attachment of GPI anchor to protein</go:name>
            <go:definition>A transamidation reaction that results in the cleavage of the polypeptide chain and the concomitant en bloc transfer of the GPI anchor to the newly formed carboxy-terminal amino acid of the anchored protein. The cleaved C-terminal contains the C-terminal GPI signal sequence of the newly synthesized polypeptide chain.</go:definition>
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            <go:name>GPI anchor synthesis via N-alanyl-glycosylphosphatidylinositolethanolamine</go:name>
            <go:definition>The formation of a C-terminal peptidyl-alanine ethanolamide-linked glycosylphosphatidylinositol (GPI) anchor following hydrolysis of a alanyl-peptide bond in the carboxyl-terminal region of a membrane-associated protein.</go:definition>
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            <go:definition>The formation of a C-terminal peptidyl-asparagine ethanolamide-linked glycosylphosphatidylinositol (GPI) anchor following hydrolysis of a asparaginyl-peptide bond in the carboxyl-terminal region of a membrane-associated protein.</go:definition>
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            <go:definition>The formation of a C-terminal peptidyl-aspartic acid ethanolamide-linked glycosylphosphatidylinositol (GPI) anchor following hydrolysis of a aspartyl-peptide bond in the carboxyl-terminal region of a membrane-associated protein.</go:definition>
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            <go:definition>The formation of a C-terminal peptidyl-glycine ethanolamide-linked glycosylphosphatidylinositol (GPI) anchor following hydrolysis of a glycyl-peptide bond in the carboxyl-terminal region of a membrane-associated protein.</go:definition>
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            <go:definition>The formation of a C-terminal peptidyl-serine ethanolamide-linked glycosylphosphatidylinositol (GPI) anchor following hydrolysis of a seryl-peptide bond in the carboxyl-terminal region of a membrane-associated protein.</go:definition>
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            <go:name>N-terminal peptidyl-L-cysteine N-palmitoylation</go:name>
            <go:definition>The palmitoylation of the N-terminal cysteine of proteins to form the derivative N-palmitoyl-cysteine.</go:definition>
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            <go:definition>The post-translational modification of peptidyl-cysteine to form S-palmitoleyl-L-cysteine specifically.</go:definition>
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            <go:definition>The post-translational modification of peptidyl-cysteine to form S-palmitoyl-L-cysteine; the palmitate group represents a mixture of saturated and unsaturated fatty acids.</go:definition>
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            <go:name>peptidyl-S-diacylglycerol-L-cysteine biosynthesis</go:name>
            <go:definition>The co- or post-translational modification of peptidyl-cysteine to form S-diacylglycerol-L-cysteine; the oleate and palmitate actually represent mixtures of saturated (generally at 3') and unsaturated (generally at 2') fatty acids.</go:definition>
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            <go:name>peptidyl-S-12-hydroxyfarnesyl-L-cysteine biosynthesis</go:name>
            <go:definition>The post-translational modification of peptidyl-cysteine to form S-12-hydroxyfarnesyl-L-cysteine; formation of S-farnesycysteine may be coupled with subsequent cleavage of a carboxy-terminal tripeptide for the CXXX motif and methyl esterification of the farnesylated cysteine.</go:definition>
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            <go:name>peptidyl-S-farnesyl-L-cysteine biosynthesis</go:name>
            <go:definition>The post-translational modification of peptidyl-cysteine to form S-farnesyl-L-cysteine; formation of S-farnesycysteine may be coupled with subsequent cleavage of a carboxy-terminal tripeptide for the CXXX motif and methyl esterification of the farnesylated cysteine; the residue may be found at the first position in the sequence motif C-X-X-[SAQCMT]* where the second and third positions are usually aliphatic.</go:definition>
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            <go:definition>The post-translational modification of peptidyl-cysteine to form S-geranylgeranylcysteine; formation of S-geranylgeranyl-L-cysteine may be coupled with subsequent cleavage of a carboxy-terminal tripeptide for the CAAX motif and methyl esterification of the geranylgeranylated cysteine; methyl esterification but not cleavage occurs for the CXC motif. for the type II geranylgeranyltransferase the residue may be found at the first and final positions in the sequence motif C-X-C* or at the final position in the sequence motif C-C*. These motifs are necessary but not sufficient for modification.</go:definition>
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            <go:name>metal incorporation into metallo-sulfur cluster</go:name>
            <go:definition>The formation of a cluster of several metals atoms, including iron, nickel, molybdenum, vanadium, or copper, with one or more bridging (mu-bond) sulfur atoms; amino acids residues in proteins that may ligate the metal sulfur cluster are cysteine, histidine, aspartate, glutamate, serine and cysteine persulfide.</go:definition>
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            <go:name>copper incorporation into copper-sulfur cluster via heptakis-L-histidino tetracopper mu4-sulfide hydroxide</go:name>
            <go:definition>The incorporation of copper into a 4Cu-S copper-sulfur cluster via heptakis-L-histidino tetracopper mu4-sulfide hydroxide.</go:definition>
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            <go:name>iron incorporation into iron-sulfur cluster via bis-L-cysteinyl-L-N3'-histidino-L-serinyl tetrairon tetrasulfide</go:name>
            <go:definition>The incorporation of iron into a 4Fe-4S iron-sulfur cluster via bis-L-cysteinyl-L-N3'-histidino-L-serinyl tetrairon tetrasulfide.</go:definition>
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            <go:name>iron incorporation into iron-sulfur cluster via hexakis-L-cysteinyl L-serinyl octairon heptasulfide</go:name>
            <go:definition>The incorporation of iron into a 8Fe-7S iron-sulfur cluster via hexakis-L-cysteinyl L-serinyl octairon heptasulfide, found in nitrogenase.</go:definition>
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            <go:name>nickel incorporation into iron-sulfur cluster via tris-L-cysteinyl L-cysteine persulfido L-glutamato L-histidino L-serinyl nickel triiron disulfide trioxide</go:name>
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            <go:name>iron incorporation into iron-sulfur cluster via pentakis-L-cysteinyl L-histidino nickel tetrairon pentasulfide</go:name>
            <go:definition>The incorporation of iron into a nickel-iron-sulfur cluster via pentakis-L-cysteinyl L-histidino nickel tetrairon pentasulfide, found in carbon monoxide dehydrogenase.</go:definition>
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            <go:definition>The post-translational hydroxylation of peptidyl-asparagine to form L-erythro-beta-hydroxyasparagine; catalyzed by peptide-aspartate beta-dioxygenase (EC 1.14.11.16) (0004597).</go:definition>
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            <go:definition>The transfer, from NAD, of ADP-ribose to peptidyl-asparagine to form N4-(ADP-ribosyl)-L-asparagine.</go:definition>
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            <go:definition>The formation of isopeptide bonds by ligation of peptidyl-lysine and peptidyl-asparagine residues; occurs in mammals in proteins as yet unidentified by a mechanism probably analogous to that of transglutaminase reactions.</go:definition>
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            <go:name>biosynthesis of cis-14-hydroxy-10,13-dioxo-7-heptadecenoic acid peptidyl-aspartate ester</go:name>
            <go:definition>The post-translational modification of peptidyl-aspartic acid to form cis-14-hydroxy-10,13-dioxo-7-heptadecenoic acid aspartate ester, typical of the barley lipid transfer protein 1.</go:definition>
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            <go:definition>The post-translation modification of peptidyl-aspartic acid to form L-beta-methylthioaspartic acid, typical of bacterial ribosomal protein S12.</go:definition>
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            <go:name>biosynthesis of protein-protein cross-link via 5-imidazolinone glycine</go:name>
            <go:definition>The formation a protein active site cross-link from the alpha-carboxyl carbon of residue N, an alanine or cysteine, to the alpha-amino nitrogen of residue N+2, a glycine, and a dehydration to form a double bond to the alpha-amino nitrogen of residue N+1. This cross-linking is coupled with an oxidation of residue N+1 to form an active aldehyde.</go:definition>
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            <go:definition>The formation of a protein-protein cross-link between peptidyl-serine and peptidyl-cysteine by the synthesis of (2R,6R)-lanthionine (L-lanthionine).</go:definition>
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            <go:definition>The post-translational synthesis of (2R,6R)-lanthionine, sn-(2S,6R)-lanthionine or (2S,3S,6R)-3-methyl-lanthionine, forming an intra-polypeptide cross-link between peptidyl-cysteine, and peptidyl-serine or peptidyl-threonine; dehydration of the serine or threonine residue to the alpha,beta-unsaturated amino acid is the first step; a bond then forms between the ethylene group thus formed and the sulfur atom of a cysteine, with the inversion of the configuration of the alpha carbon of the serine or threonine occurring during the process.</go:definition>
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            <go:definition>The post-translation modification of peptidyl-histidine and peptidyl-cysteine to form a 2'-(S-L-cysteinyl)-L-histidine protein cross-link.</go:definition>
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            <go:definition>The post-translational synthesis of (S,Z)-S-(2-aminovinyl)cysteine forming an intra-polypeptide cross-link between serine and cysteine.</go:definition>
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            <go:definition>This modification produces peptidyl-glutamic acid poly-ADP-ribose found in a number of nuclear proteins under certain conditions including the repair of single strand DNA breaks. The activated form of the generating enzyme poly(ADP-ribose) polymerase is itself modified in this way.</go:definition>
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            <go:definition>The post-translational addition of one or more alpha-linked glutamyl units to the gamma carboxyl group of peptidyl-glutamic acid.</go:definition>
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            <go:name>isopeptide cross-linking via N6-(L-isoglutamyl)-L-lysine</go:name>
            <go:definition>The formation of an isopeptide cross-link between peptidyl-lysine and peptidyl-glutamine forming N6-(L-isoglutamyl)-L-lysine.</go:definition>
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            <go:definition>The biosynthesis of peptidyl-pyroglutamic acid, catalyzed by glutaminyl-peptide cyclotransferase (0016603).</go:definition>
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            <go:name>biosynthesis of protein-protein cross-link via L-seryl-5-imidazolinone glycine</go:name>
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            <go:name>isopeptide cross-linking via N6-glycyl-L-lysine</go:name>
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            <go:definition>The linking of the chromophore of the fluorescent protein FP583 via peptidyl-glycine and peptidyl-serine residues; the cross-link of the peptide backbone is from the alpha-carboxyl carbon of residue N, a serine, to the alpha-amino nitrogen of residue N+2, a glycine, coupled with the formation of a double bond to the alpha-amino nitrogen of residue N+1 which loses one hydrogen, and the loss of a molecule of water.</go:definition>
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            <go:definition>The pos-translational modification of peptidyl-histidine to 2'-[3-carboxamido-3-(trimethylammonio)propyl]-L-histidine, known as diphthamide, found in translation elongation factor eEF-2.</go:definition>
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            <go:name>germination (sensu Saccharomyces)</go:name>
            <go:definition>Process of enzymatic breakdown of the ascus and remodeling of the thick spore wall that surrounds the haploid spore. Entry into the cell cycle and mitotic propagation follows germination.</go:definition>
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            <go:name>spore wall assembly (sensu Saccharomyces)</go:name>
            <go:definition>Process by which the haploid spore nucleus becomes surrounded by a cell wall. This process includes encapsulation by a prospore membrane (originating from the spindle pole body) followed by transformation of the prospore membrane into a thick multilayer spore wall consisting of dityrosine, chitosan and an inner layer.</go:definition>
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            <go:synonym>PTS system</go:synonym>
            <go:definition>The uptake and phosphorylation of specific carbohydrates from the extracellular environment; uptake and phosphorylation are coupled, making the PTS a link between the uptake and metabolism of sugars; phosphoenolpyruvate is the original phosphate donor; phosphoenolpyruvate passes the phosphate via a signal transduction pathway, to enzyme 1 (E1), which in turn passes it on to the histidine protein, HPr; the next step in the system involves sugar-specific membrane-bound complex, enzyme 2 (EII), which transports the sugar into the cell; it includes the sugar permease, which catalyzes the transport reactions; EII is usually divided into three different domains, EIIA, EIIB, and EIIC.</go:definition>
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            <go:name>heavy metal ion transport</go:name>
            <go:definition>The transport of ions of a heavy metal, i.e. a metal that can form a coordination bond with a protein, as opposed to an alkali or alkaline-earth metal that can only form an ionic bond; this definition includes the following biologically relevant heavy metals: Cd, Co, Cu, Fe, Hg, Mn, Mo, Ni, V, W, Zn</go:definition>
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            <go:definition>The specific activation or halting of processes within a cell so that its vital functions markedly cease, rather than simply deteriorating gradually over time, which culminates in the cell's death.</go:definition>
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            <go:synonym>type I programmed cell death</go:synonym>
            <go:definition>The intracellular, controlled process characterized by condensation and subsequent fragmentation of the cell nucleus during which the plasma membrane remains intact. The process of apoptosis begins with external or internal signals which trigger, directly or indirectly, a cascade of caspases and results in death of the cell. Characteristics are membrane blebbing, DNA fragmentation and macrophage-mediate endocytosis.</go:definition>
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            <go:definition>Biological processes specifically aimed at the progression of an organism over time from an initial condition (e.g., a zygote, or a young adult) to a later condition (e.g., a multicellular animal or an aged adult).</go:definition>
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            <go:definition>The inherent decline over time, from the optimal fertility and viability of early maturity, that culminates in death and may be preceeded by other indications, such as sterility.</go:definition>
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            <go:definition>A haploid's inability to mate due to the loss of silencing at the mating type loci, resulting in expression of both of the normally silent mating type cassettes.</go:definition>
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            <go:definition>Process associated with continued cell division (budding) by the mother cell. Age is often measured by counting the number of bud scars on the cell.</go:definition>
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            <go:name>autophagic death (sensu Saccharomyces)</go:name>
            <go:definition>This process is a type of programmed cell death pathway similar to apoptosis and necrosis observed in multicellular organisms. It is characterized by cellular enlargement (necrosis) and presence of many autophagic bodies along with degradation of cellular components (nucleus, golgi, ER), protein, DNA and RNA.</go:definition>
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            <go:name>extrachromosomal circular DNA accumulation</go:name>
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            <go:name>nucleolar fragmentation</go:name>
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            <go:name>nucleolar size increase</go:name>
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            <go:name>senescence factor accumulation</go:name>
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            <go:name>determination of adult life span</go:name>
            <go:definition>The control of viability and duration in the adult phase of the life-cycle.</go:definition>
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            <go:definition>The process whereby relatively unspecialized cells, e.g. embryonic or regenerative cells, acquire specialized structural and/or functional features that characterize the cells, tissues, or organs of the mature organism or some other relatively stable phase of the organism's life history.</go:definition>
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            <go:name>keratinocyte differentiation</go:name>
            <go:definition>The process whereby a relatively unspecialized cell acquires specialized features of a keratinocyte.</go:definition>
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            <go:definition>The process by means of which the dosage compensation complex is assembled on the male X chromosome in Drosophila; the complex of MSL1 and MSL2 proteins forms a pre-complex, the addition of MLE proteins and roX2 RNA forms a primary complex and the addition of the MOF and MSL3 proteins and the roX1 RNA forms the mature complex.</go:definition>
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            <go:definition>Formation of furrows in the cytoplasm between nuclei during cell cycles in insect embryos in the syncytial blastoderm stage.</go:definition>
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            <go:definition>A process that occurs during the first cell cycle in a nematode embryo, in which anterior cortical contractions culminate in a single partial constriction of the embryo called the pseudocleavage furrow.</go:definition>
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            <go:name>epigenetic control of protein activity</go:name>
            <go:definition>The heritable epigenetic modulation of protein function by self-perpetuating conformational conversions of normal proteins in healthy cells.  This is distinct from, though mechanistically analogous to, disease states associated with prion propagation and amyloidogenesis. A single protein, if it carries a glutamine/asparagine (Q/N)-rich ("prion") domain, can sometimes stably exist in at least two distinct physical states, each associated with a different phenotype; propagation of one of these traits is achieved by a self-perpetuating change in the protein from one form to the other, mediated by conformational changes in the glutamine/asparagine-rich domain.  Prion domains are both modular and transferable to other proteins, on which they can confer a heritable epigenetic alteration of function; existing bioinformatics data indicate that they are rare in non-eukarya, but common in eukarya.</go:definition>
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            <go:name>fruiting body formation (sensu Fungi)</go:name>
            <go:definition>Formation of a spore-bearing structure in a fungus.</go:definition>
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            <go:name>conjugation (sensu Bacteria)</go:name>
            <go:synonym>mating (sensu Bacteria)</go:synonym>
            <go:definition>The process of unidirectional (polarized) transfer of genetic information involving direct cellular contact contact between a donor and recipient cell; the contact is followed by the formation of a cellular bridge that physically connect the cells; some or all of the chromosome(s) of one cell ("male") is then transferred into the other cell ("female"); conjugation (sensu Bacteria) occurs between cells of different mating types.</go:definition>
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            <go:name>establishment of competence for transformation</go:name>
            <go:definition>The process by which a naturally transformable bacterium acquires the ability to take up exogenous DNA. This term should be applied only to naturally transformable bacteria, and should not be used in the context of artificially induced bacterial transformation.</go:definition>
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            <go:synonym>cell fusion (mating sensu Saccharomyces)</go:synonym>
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            <go:name>germination</go:name>
            <go:definition>The physiological and developmental changes by a seed, pollen grain, spore or zygote that occur after release from dormancy encompassing events prior to and including the first visible indications of growth.</go:definition>
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            <go:definition>The physiological and developmental changes that occur in a pollen grain beginning with hydration and terminating with the emergence od the pollen tube through the aperture.</go:definition>
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            <go:definition>The physiological and developmental changes that occur in a seed commencing with water uptake (imbibition) and terminating with the elongation of the embryonic axis.</go:definition>
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            <go:definition>The physiologicical and developmental changes that occur in a spore following release from dormancy up to the earliest signs of growth (e.g. emergence from a spore wall).</go:definition>
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            <go:name>regulation of body size</go:name>
            <go:definition>Directing the growth of the body of an organism so that it reaches its usual body size.</go:definition>
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            <go:definition>Negatively controlling or influencing the growth of an organism to reach its usual body size.</go:definition>
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            <go:definition>Processes which positively regulate or influence the growth of an organism to reach its usual body size.</go:definition>
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            <go:definition>Directing the growth of an organism so that it occurs at its proper speed, either globally or in a specific part of the organism's development.</go:definition>
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            <go:name>heterochronic regulation of development</go:name>
            <go:definition>The control of the timing of events in development with respect to one another.</go:definition>
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            <go:name>larval development (sensu Nematoda)</go:name>
            <go:definition>Development from the newly hatched first-stage larva to the end of the last larval stage (e.g., fourth-stage in C. elegans) before molting to adulthood.</go:definition>
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            <go:name>dauer larval development (sensu Nematoda)</go:name>
            <go:definition>Development of a nematode through the facultative diapause of the dauer ("enduring") larval stage, with specialized traits adapted for dispersal and long-term survival, with elevated stress resistance and without feeding.</go:definition>
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            <go:name>vulval development (sensu Nematoda)</go:name>
            <go:definition>Development of the vulva in the nematode larva.</go:definition>
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            <go:name>regulation of vulval development (sensu Nematoda)</go:name>
            <go:definition>Controlling or influencing development of the vulva in nematodes.</go:definition>
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            <go:name>negative regulation of vulval development (sensu Nematoda)</go:name>
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            <go:definition>The regular alternation, in the life cycle of haplontic, diplontic and diplohaplontic organisms, of meiosis and fertilization which provides for the production of offspring. In diplontic organisms there is a life cycle in which the products of meiosis behave directly as gametes, fusing to form a zygote from which the diploid, or sexually reproductive polyploid, adult organism will develop. In diplohaplontic organisms a haploid phase (gametophyte) exists in the life cycle between meiosis and fertilization (e.g. higher plants, many algae &amp; fungi); the products of meiosis are spores that develop as haploid individuals from which haploid gametes develop to form a diploid zygote; diplohaplontic organisms show an alternation of haploid and diploid generations. In haplontic organisms meiosis occurs in the zygote, giving rise to four haploid cells (e.g. many algae &amp; protozoa), only the zygote is diploid and this may form a resistant spore tiding organisms over hard times.</go:definition>
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            <go:definition>A ripening process that involves a burst of respiration and ethylene evolution at the onset.</go:definition>
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            <go:definition>A ripening process that does not involve a respiratory burst.</go:definition>
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            <go:definition>The events determining the germ-line sexual phenotype after the initial transmission of that phenotype to germ-line-specific information pathways.</go:definition>
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            <go:definition>The determination of sex and sexual phenotype in a germ-line of a hermaphrodite.</go:definition>
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            <go:name>feminization of hermaphroditic germ-line (sensu Nematoda)</go:name>
            <go:definition>The determination of female sex and sexual phenotype in the germ-line of hermaphroditic nematodes such as Caenorhabditis elegans, Caenorhabditis briggsae, and Oscheius sp. CEW1.</go:definition>
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            <go:name>masculinization of hermaphroditic germ-line (sensu Nematoda)</go:name>
            <go:definition>The determination of male sex and sexual phenotype in the germ-line of hermaphroditic nematodes such as Caenorhabditis elegans, Caenorhabditis briggsae, and Oscheius sp. CEW1.</go:definition>
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            <go:definition>The transmission information about sexual status from the initial, general, determination to signals specific to the germ-line.</go:definition>
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            <go:name>regulation of cholesterol absorption</go:name>
            <go:definition>The process by which the amount of cholesterol absorbed into the blood is controlled, and other sterols excluded from absorption.</go:definition>
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            <go:name>maintenance of gastrointestinal epithelium</go:name>
            <go:definition>Protection of epithelial surfaces of the gastrointestinal tract from proteolytic and causetic digestive agents.</go:definition>
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            <go:name>pancreatic juice secretion</go:name>
            <go:definition>Release of pancreatic juice by the exocrine pancreas into the upper part of the intestine; pancreatic juice is slightly alkaline digestive juice containing umerous enzymes and inactive enzyme precursors including a-amylase, chymotrypsinogen, lipase, procarboxypeptidase, proelastase, prophospholipase A2, ribonuclease, and trypsinogen. Its high concentration of hydrogencarbonate ions helps to neutralize the acid digesta from the stomach.</go:definition>
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            <go:definition>A process that increases urine production; from the definition 'incresed or excessive flow of urine'.</go:definition>
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            <go:definition>The stopping of bleeding or the arrest of the circulation to an organ or part.</go:definition>
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            <go:name>blood coagulation</go:name>
            <go:synonym>blood clotting</go:synonym>
            <go:definition>The sequential process by which the multiple coagulation factors of the blood interact, ultimately resulting in the formation of an insoluble fibrin clot; it may be divided into three stages: stage 1, the formation of intrinsic and extrinsic prothrombin converting principle; stage 2, the formation of thrombin; stage 3, the formation of stable fibrin polymers.</go:definition>
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            <go:name>blood coagulation, extrinsic pathway</go:name>
            <go:definition>A pathway of blood coagulation in which the earlier stages of the cascade are bypassed and the activation of factor X to factor Xa is effected by the combination of factor VIIa + thromboplastin; this second pathway occurs when tissue extracts are present in optimal amounts and is much more rapid than the intrinsic pathway. (Compare blood coagulation, intrinsic pathway 0007597.)</go:definition>
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            <go:name>blood coagulation, intrinsic pathway</go:name>
            <go:definition>A pathway of blood coagulation that occurs during the clotting of platelet-poor plasma, in which activation of factor X to factor Xa is effected by the combination of factor IXa + factor VIIIa + Ca2+ + phospholipid.</go:definition>
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            <go:name>platelet activation</go:name>
            <go:definition>A series of progressive, overlapping events triggered by exposure of the platelets to subendothelial tissue. These events include shape change, adhesiveness, aggregation, and release reactions. When carried through to completion, these events lead to the formation of a stable hemostatic plug.</go:definition>
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            <go:definition>A process that decreases the rate or extent of blood coagulation.</go:definition>
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            <go:name>host cell immortalization</go:name>
            <go:synonym>host cell transformation</go:synonym>
            <go:definition>The modification of a host cell into an immortal cell line as a consequence of infection.</go:definition>
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            <go:definition>Regulation of the level of water in an organism or within tissues of a multicellular organism.</go:definition>
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            <go:name>latent virus infection</go:name>
            <go:definition>A viral state characterized by (a) the lack of efficient expression of all the viral genes that are transcribed during productive infection, and (b) the activation of a unique latent transcriptional progam.</go:definition>
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            <go:definition>The processes required for maintaining the latent form of the viral genome within a cell.</go:definition>
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            <go:name>reactivation of latent virus</go:name>
            <go:definition>The reactivation of a virus from a latent to a lytic state.</go:definition>
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            <go:name>viral infectious cycle</go:name>
            <go:definition>A set of processes which all viruses follow to ensure survival; includes attachment and entry of the virus partice, decoding of genome information, translation of viral mRNA by host ribosomes, genome replication, and assembly and release of viral particles containing the genome.</go:definition>
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            <go:name>viral uncoating</go:name>
            <go:definition>A general term applied to the events that occur after penetration; refers to the "uncoating" of the viral genome from the nucleocapsid core.</go:definition>
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            <go:name>virion attachment</go:name>
            <go:definition>The specific binding of a viral antireceptor to a cell surface receptor.</go:definition>
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            <go:name>viral translocation</go:name>
            <go:definition>The translocation of an entire virus particle across the host cell's plasma membrane.</go:definition>
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            <go:name>viral assembly, maturation, and release</go:name>
            <go:definition>The processes involved in the assembly, maturation, and release of progeny virions.</go:definition>
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            <go:definition>A late phase of viral replication during which all the components necessary for the formation of a mature virion collect at a particular site in the cell and the basic structure of the virus particle is formed.</go:definition>
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            <go:name>viral capsid assembly</go:name>
            <go:definition>The assembly of a virus capsid from its protein subunits.</go:definition>
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            <go:name>viral DNA cleavage</go:name>
            <go:definition>The cleavage of viral DNA into singular functional units.</go:definition>
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            <go:name>viral RNA genome packaging</go:name>
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            <go:name>viral particle maturation</go:name>
            <go:definition>The assembly of the component viral parts into an infectious virion.</go:definition>
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            <go:name>viral release</go:name>
            <go:definition>The processes by which a virus is released from a cell.</go:definition>
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            <go:name>lytic viral release</go:name>
            <go:definition>A viral infection and replication that leads to the destruction (lysis) of the infected cell with the release of virions.</go:definition>
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            <go:name>viral budding</go:name>
            <go:definition>A form of viral release in which the viral particles bud out through cellular membranes; also is a form of viral envelopment.</go:definition>
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            <go:name>viral genome replication</go:name>
            <go:definition>Any process involved directly in viral genome replication, including viral nucleotide metabolism.</go:definition>
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            <go:name>viral transformation</go:name>
            <go:definition>Any virus induced change in the morphological, biochemical, or growth parameters of a cell.</go:definition>
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            <go:name>viral immortalization</go:name>
            <go:definition>A virus induced cellular transformation arising in immortalized cells, or cells capable of indefinite replication, due to their ability to produce their own telomerase.</go:definition>
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            <go:name>viral transmission</go:name>
            <go:definition>The transfer of virions in order to create new infection.</go:definition>
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