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OF THE PROTEIN SOLUTION WERE MIXED WITH 2 UL OF RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 2&#37; PEG 400, 2 M 
AMMONIUM SULFATE AND 0.1 M NA HEPES, PH 7.5.  THE HANGING DROPLETS WERE
EQUILIBRATED AT 19 DEG C THROUGH THE GAS PHASE WITH THE RESERVOIR. 
PRISMATIC CRYSTALS MEASURING UP TO 0.4 MM GREW WITHIN 12 HOURS. FOR LOW-TEMPERATURE 
DATA COLLECTION (100 K), THE CRYSTAL WAS CRYOPROTECTED IN THE RESERVOIR SOLUTION
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         <PDBx:details>BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR (BPTI) MUTANT (THR 11  
REPLACED BY ALA, PRO 13 REPLACED BY ALA, LYS 15 REPLACED  
BY ARG, MET 52 REPLACED BY LEU)</PDBx:details>
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         <PDBx:details>BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR (BPTI) MUTANT (CYS 30   
REPLACED BY ALA, CYS 51 REPLACED BY ALA)</PDBx:details>
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         <PDBx:details>BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR (BPTI) MUTANT (TYR 35  
 REPLACED BY GLY)</PDBx:details>
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         <PDBx:details>BASIC PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR (MET 52 OXIDIZED)</PDBx:details>
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         <PDBx:details>BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR 
(BPTI, BASIC) MUTANT WITH CYS 30 
REPLACED BY VAL AND CYS 51 REPLACED 
BY ALA</PDBx:details>
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         <PDBx:details>BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR 
(BPTI) MUTANT (TYR 23 REPLACED BY ALA)</PDBx:details>
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         <PDBx:details>BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR (BPTI) 
MUTANT WITH PHE 22 REPLACED BY ALA</PDBx:details>
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         <PDBx:details>BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR (BPTI) MUTANT 
WITH PHE 45 REPLACED BY ALA</PDBx:details>
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         <PDBx:details>ANISOTROPIC REFINEMENT WITHOUT STEREOCHEMICAL RESTRAINTS ON ORDERED MAIN CHAIN. THE COMPLETE C-TERMINUS IS VISIBLE. IT FORMS A SALT-BRIDGE WITH THE N-TERMINUS. ARG 39 IS DISORDERED IN TWO CONFORMATIONS. IN ADDITION, IT IS ADJACENT TO CYS 38 OF THE DISORDERED 14-38 DISULFIDE AND IS PART OF A DISORDERED ARGININE CAGE. ALA 58 IS THE C-TERMINAL RESIDUE. IT IMMEDIATELY FOLLOWS THE DISORDERED GLY 56 - GLY 57 DOUBLET. THE CYS14-CYS38 DISULFIDE BRIDGE IS OBSERVED IN TWO DISTINCT CHIRALITIES (60 &#37; RIGHT-HANDED, 40 &#37; LEFT-HANDED). THE MAIN CHAIN OF THREE RESIDUES AND THE SIDE CHAINS OF 10 RESIDUES ARE MODELED IN TWO CONFORMATIONS. EIGHT SULFATE ANIONS (TWO WITH TWO-FOLD SYMMETRY) ARE PRESENT IN THE ASYMMETRIC UNIT. ONE OF THEM SHARES A SITE WITH THREE WATER MOLECULES. TWO ETHYLENE GLYCOL MOLECULES MODELED PER ONE PROTEIN MOLECULE. REFINEMENT CONCLUDED USING ONE CYCLE OF BLOCKED FULL-MATRIX LEAST-SQUARES ALGORITHM.</PDBx:details>
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         <PDBx:title>ULTRA HIGH RESOLUTION STRUCTURE OF BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR (BPTI) MUTANT WITH ALTERED BINDING LOOP SEQUENCE</PDBx:title>
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